Ukr.Biochem.J. 2020; Том 92, № 1, січень-лютий, c. 127-134

doi: https://doi.org/10.15407/ubj92.01.127

Вільнорадикальні процеси в мітохондріях печінки щурів-пухлиноносіїв та їх корекція есенціальними ліпофільними нутрієнтами

21.12.2020   Uncategorized   No comments

О. В. Кеца, М. М. Марченко

Чернівецький національний університет імені Юрія Федьковича, Україна;
e-mail: o.ketsa@chnu.edu.ua

Отримано: 21 травня 2019; Затверджено: 29 листопада 2019

Вивчення ролі вільнорадикального окис­лення у підвищенні проникності мітохондріаль­них мембран за онкогенезу в органах, які не задіяні в пухлинному процесі, та пошук шляхів запобігання порушенням у функціонуванні мітохондрій є актуальними. У роботі оцінено показники пероксидного окислення ліпідів (ПОЛ),  процес набухання мітохондрій та вихід цито­хрому с в цитозоль клітин печінки щурів-пухлиноносіїв за роздільної та поєднаної дії омега-3 поліненасичених жирних кислот (ω-3 ПНЖК) й ацетату ретинолу (вітаміну А-ацетату). У мітохондріальній фракції печінки щурів-пухлиноносіїв у період інтенсивного росту пухлини (14 діб) підвищувалась швидкість генерації супероксидного радикала, зростали рівні первинних (трієнових кон’югатів, ТК), вторинних (кетодіє­нів і спряжених трієнів, КД+СТ) та кінцевих продуктів ПОЛ (основ Шиффа), що сприяло набуханню мітохондрій та виходу цитохрому с в цитозоль. Моновведення ω-3 ПНЖК істотно знижувало вільнорадикальні процеси та набухання мітохондрій печінки щурів із трансплантованою карциномою Герена. Введення високої дози (3000 МО/кг маси тіла) ацетату ретинолу до та після трансплантації пухлини посилювало вільнорадикальні процеси в мітохондріальній фракції печінки щурів-пухлиноносіїв, тоді як введення фізіологічної дози (30 МО/кг маси тіла) ацетату ретинолу не призводило до змін досліджуваних показників у контрольних щурів, які не отримували препарат. Прооксидантні ефекти ретиноїду частково усувалися в умовах його поєднаного введення з ω-3 ПНЖК.

Ключові слова: , , , , , ,

Посилання:

  1. Kausar S, Wang F, Cui H. The Role of Mitochondria in Reactive Oxygen Species Generation and Its Implications for Neurodegenerative Diseases. Cells. 2018;7(12). pii: E274. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  2. Picard M, Taivassalo T, Gouspillou G, Hepple RT. Mitochondria: isolation, structure and function. J Physiol. 2011;589(18):4413-4421.  CrossRef
  3. Pryde KR, Hirst J. Superoxide is produced by the reduced flavin in mitochondrial complex I: a single, unified mechanism that applies during both forward and reverse electron transfer. J Biol Chem. 2011;286(20):18056-65. PubMed, PubMed, CrossRef
  4. Sarewicz M, Borek A, Cieluch E, Swierczek M, Osyczka A. Discrimination between two possible reaction sequences that create potential risk of generation of deleterious radicals by cytochrome bc₁. Implications for the mechanism of superoxide production. Biochim Biophys Acta. 2010;1797(11):1820-7.  PubMed, PubMed, CrossRef
  5. Burlaka AP, Ganusevich II, Vovk AV, Burlaka AA, Gafurov MR, Lukin SN. Colorectal cancer and mitochondrial dysfunctions of the adjunct adipose tissues: a case study. Biomed Res Int. 2018;2018:2169036. PubMed, PubMed, CrossRef
  6. Huo H, Zhou Z, Qin J, Liu W, Wang B, Gu Y. Erastin disrupts mitochondrial permeability transition pore (mPTP) and induces apoptotic death of colorectal cancer cells. PLoS One. 2016;11(5):e0154605. CrossRef
  7. Choudhury AR, Singh KK. Mitochondrial determinants of cancer health disparities. Semin Cancer Biol. 2017;47:125-146. PubMed, PubMed, CrossRef
  8. Zanoaga O, Jurj A, Raduly L, Cojocneanu-Petric R, Fuentes-Mattei E, Wu O, Braicu C, Gherman CD, Berindan-Neagoe I. Implications of dietary ω-3 and ω-6 polyunsaturated fatty acids in breast cancer. Exp Ther Med. 2018;15(2):1167-1176. PubMed, PubMed, CrossRef
  9. Gallelli CA, Calcagnini S, Romano A, Koczwara JB, de Ceglia M, Dante D, Villani R, Giudetti AM, Cassano T, Gaetani S. Modulation of the Oxidative Stress and Lipid Peroxidation by Endocannabinoids and Their Lipid Analogues. Antioxidants (Basel). 2018;7(7). pii: E93. PubMed, PubMed, CrossRef
  10. Mangum LC, Hou X, Borazjani A, Lee JH, Ross MK, Crow JA. Silencing carboxylesterase 1 in human THP-1 macrophages perturbs genes regulated by PPARγ/RXR and RAR/RXR: down-regulation of CYP27A1-LXRα signaling. Biochem J. 20189;475(3):621-642.  PubMed, PubMed, CrossRef
  11. Shang J, Brust R, Mosure SA, Bass J, Munoz-Tello P, Lin H, Hughes TS, Tang M, Ge Q, Kamenekca TM, Kojetin DJ. Cooperative cobinding of synthetic and natural ligands to the nuclear receptor PPARγ. Elife. 2018 Dec 21;7. pii: e43320. PubMed, PubMed, CrossRef
  12. Shmarakov IA, Katan NV. The induction of Guerin’s carcinoma cytochrome P450 hydroxylase activity by retinoids. Biochemistry (Mosc.) Suppl Series B: Biomed Chem. 2011;5(4):369-375. CrossRef
  13. Weinbach EC. A procedure for isolating stable mitochondria from rat liver and kidney. Anal Biochem. 1961;2:335-43. PubMed, CrossRef
  14. Cooper TG, Beevers H. Mitochondria and glyoxysomes from castor bean endosperm. Enzyme constitutents and catalytic capacity. J Biol Chem. 1969;244(13):3507-13. PubMed
  15. Carsten ME, Miller JD. Characterization of cell membrane and sarcoplasmic reticulum from bovine uterine smooth muscle. Arch Biochem Biophys. 1980;204(2):404-12. PubMed, CrossRef
  16. Jang W, Gomer RH. A protein in crude cytosol regulates glucose-6-phosphatase activity in crude microsomes to regulate group size in Dictyostelium. J Biol Chem. 2006;281(24):16377-83. PubMed, PubMed, CrossRef
  17. Kostenko VO, Tsebrzhins’kii OI. Production of superoxide anion radical and nitric oxide in renal tissues sutured with different surgical suture material. Fiziol Zh. 2000;46(5):56-62. (In Ukrainian). PubMed
  18. Lowry OH, Rosenbrough NJ, Farr AL, Rendall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193(1):265-75.  PubMed
  19. Volchegorsky IA, Nalimov AG, Yarovinsky BG, Lifshits RI. Comparison of various approaches to the determination of the products of lipid peroxidation in heptane-isopropanol extracts of blood. Vopr Med Khim. 1989;35(1):127-31. (In Russian). PubMed
  20. Lvovskaya EI, Volchegorsky IA, Shemyakov SE, Lifshits RI. Spectrophotometric determination of lipid peroxidation end products. Vopr Med Khim. 1991;37(4):92-3. (In Russian).  PubMed
  21. Chapa-Dubocq X, Makarov V, Javadov S. Simple kinetic model of mitochondrial swelling in cardiac cells. J Cell Physiol. 2018;233(7):5310-5321.  PubMed, PubMed, CrossRef
  22. Hollis VS, Palacios-Callender M, Springett RJ, Delpy DT, Moncada S. Monitoring cytochrome redox changes in the mitochondria of intact cells using multi-wavelength visible light spectroscopy. Biochim Biophys Acta. 2003;1607(2-3):191-202. PubMed, CrossRef
  23. Brand MD. The sites and topology of mitochondrial superoxide production. Exp Gerontol. 2010;45(7-8):466-72. PubMed, PubMed, CrossRef
  24. Aufschnaiter A, Kohler V, Diessl J, Peselj C, Carmona-Gutierrez D, Keller W, Büttner S. Mitochondrial lipids in neurodegeneration. Cell Tissue Res. 2017;367(1):125-140. PubMed, PubMed, CrossRef
  25. Miao J, Huang Z, Liu S, Li X, Jia P, Guo Y, Wu N, Jia D. Hydroxytyrosol protects against myocardial ischemia reperfusion injury by inhibiting mitochondrial permeability transition pore opening. Exp Ther Med. 2019;17(1):671-678. PubMed, PubMed, CrossRef
  26. Mansara P, Ketkar M, Deshpande R, Chaudhary A, Shinde K, Kaul-Ghanekar R. Improved antioxidant status by omega-3 fatty acid supplementation in breast cancer patients undergoing chemotherapy: a case series. J Med Case Rep. 2015;9:148. PubMed, PubMed, CrossRef
  27. Catalá Á. Lipid peroxidation modifies the assembly of biological membranes “The Lipid Whisker Model”. Front Physiol. 2015;5:520. PubMed, PubMed, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.