Ukr.Biochem.J. 2020; Том 92, № 2, березень-квітень, c. 33-43

doi: https://doi.org/10.15407/ubj92.02.033

Лектиноцитохімічне дослідження слизової оболонки шлунка щурів за умов блокування циклооксигенази-1/2 та введення H-Glu-Asp-Gly-OH

21.12.2020   Uncategorized   No comments

Х. М. Насадюк1*, Є. А. Согoмонян2, А. М. Ященко2, О. Я. Скляров1

1Кафедра біохімії, Львівський національний медичний університет імені Данила Галицького, Україна;
2Кафедра гістології, Львівський національний медичний університет імені Данила Галицького, Україна;
*e-mail: nasadyukch@gmail.com

Отримано:  22 грудня 2019; Затверджено: 27 березня 2020

Дослідження експресії глікокон’югатів на мембранах клітин за допомогою техніки лектинної гістохімії може бути одним із підходів для оцінки функціонального стану клітини. Метою роботи було оцінити зміни вуглеводних детермінант клітинних мембран слизової оболонки шлунка щурів за умов блокування ЦОГ-1/2 індометацином та попередньою обробюкою трипептидом H-Glu-Asp-Gly-OH. Щури-самці лінії Wistar були поділені на 3 групи (n = 6 в групі): 1-а (контроль) отримувала плацебо; 2-а – індометацин (35 мг/кг); 3-я – H-Glu-Asp-Gly-OH (10 мкг) за 30 хв перед введенням індометацину. Через 24 год щурів декапітували. Вуглеводні детермінанти слизової оболонки шлунка (СОШ) визначали з використанням лектинопероксидазної техніки. Панель лектинів включала α-фукозо- (LABA), сіало- (WGA, SNA), манозо- (Con A, LCA) та галактозоспецифічні (HPA, PNA, SBA) лектини. Інтенсивність лектин-рецепторної реакції оцінювали: 0 – відсутня; 1 – слабка; 2 – помірна; 3 – сильна реакція. Блокування ЦОГ-1/2 призводило до розвитку виразкових уражень СОШ, які зменшувалися за дії H-Glu-Asp-Gly-OH. Найспецифічнішою до СОШ були WGA та SNA. Індометацин зменшував зв’язування SNA епітеліоцитами та мукоцитами, та зв’язування LABA головними клітинами. H-Glu-Asp-Gly-OH запобігав змінам процесів глікозилювання, зумовленим блокуванням ЦОГ-1/2, лише по відношенню до зв’язування LABA головними клітинами, LCA – епітеліоцитами та мукоцитами, SNA – мукоцитами. Загалом H-Glu-Asp-Gly-OH за умов блокування ЦОГ-1/2 чинив дію протилежну індометацину, але процеси глікозилювання відрізнялися також і від контрольної групи. Зроблено висновок, що блокування ЦОГ-1/2 змінює процеси глікозилювання в СОШ щурів, зокрема призводить до зниження вмісту NeuNAc(α2-6)DGal та α-Fuc. Дія H-Glu-Asp-Gly-OH за умов блокування ЦОГ-1/2 спричинює більш глибокі зміни зв’язування лектинів СОШ порівняно з самостійною дією індометацину та з контролем.

Ключові слова: , , , , , ,

Посилання:

  1. Fomenko I, Sklyarov A, Bondarchuk T, Biletska L, Panasyuk N, Wallace JL. Effects of conventional and hydrogen sulfide-releasing non-steroidal anti-inflammatory drugs in rats with stress-induced and epinephrine-induced gastric damage. Stress. 2014; 17(6): 528-537. PubMed, CrossRef
  2. Nasadyuk C, Sklyarov A. Thymohexin exhibits cytoprotective effect in experimental gastric lesions in rats both through the inhibition of inducible nitric oxide synthase and reduction of oxidative mucosal damage. Regul Pept. 2013; 180: 50-57. PubMed, CrossRef
  3. Nasadyuk CM, Sklyarov AY. The first report on the gastroprotective effect of tripeptide T-34 under conditions of water-immobilisation stress in rats. United Eur Gastroenterol J. 2014; 2 (1 Suppl): A255.
  4. Nasadyuk C, Sklyarov A. Gastroprotective oligopeptides. Gastroenterol Hepatol. Open Access. 2015;3(1): 00068.  CrossRef
  5. Drmic D, Kolenc D, Ilic S, Bauk L, Sever M, Sever AZ, Luetic K, Suran J, Seiwerth S, Sikiric P. Celecoxib-induced gastrointestinal, liver and brain lesions in rats, counteraction by BPC 157 or L-arginine, aggravation by L-NAME. World J Gastroenterol. 2017; 7; 23(29): 5304-5312. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  6. Gyires K, Toth VE, Zadori ZS. Gastric mucosal protection: from the periphery to the central nervous system. J Physiol Pharmacol. 2015; 66(3): 319-329. PubMed
  7. Shimokawa T, Doihara T, Makara M, Miyawaki K, Nabeka H, Wakisaka H, Kobayashi N, Matsuda S. Lectin binding pattern of gastric mucosa of Pacific White-Sided Dolphin, Lagenorhynchus obliquidens. J Vet Med Sci. 2012; 74(2): 155-160. PubMed, CrossRef
  8. Zhao YP, Xu XY, Fang M, Wang H, You Q, Yi CH, Ji J, Gu X, Zhou PT, Cheng C, Gao CF. Decreased core-fucosylation contributes to malignancy in gastric cancer. PLoS One. 2014; 9(4): e94536.
    PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  9. Huang W-L, Li Y-G, Lv Y-C, Guan X-H, Ji H-F, Chi B-R. Use of lectin microarray to differentiate gastric cancer from gastric ulcer. World J Gastroenterol. 2014; 20(18): 5474-5482. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  10. Yashchenko AM, Lutsyk SA, Renka DJ, Bilyy RO, Lutsyk DA. Alterations in carbohydrate determinants in rat adrenal gland following experimental hypothyroidism. Eur J Anat. 2014; 18 (2): 75-80.
  11. Khavinson VKh, Lin’kova NS, Dudkov AV, Polyakova VO, Kvetnoi IM. Peptidergic regulation of expression of genes encoding antioxidant and anti-inflammatory proteins. Bull Exp Biol Med. 2012; 152(5): 615-618. (In Russian). PubMed, CrossRef
  12. Akimoto Y, Takata K, Kawakami H. Pre-embedding method of electron microscopy for glycan localization in mammalian tissues and cells using lectin probes.  Methods Mol Biol. 2016; 1474: 259-267. PubMed, CrossRef
  13. Gao N, Bergstrom K, Fu J, Xie B, Chen W, Xia L. Loss of intestinal O-glycans promotes spontaneous duodenal tumors. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2016; 311(1): G74-83. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  14. Almeida A, Kolarich D. The promise of protein glycosylation for personalised medicine. Biochim Biophys Acta. 2016; 1860(8): 1583-1595. PubMed, CrossRef
  15. Oommen AM, Somaiya N, Vijayan J, Kumar S, Venkatachalam S, Joshi L. GlycoGAIT: A web database to browse glycogenes and lectins under gastric inflammatory diseases.  J Theor Biol. 2016; 406: 93-98. PubMed, CrossRef
  16. Kavanaugh D, O’Callaghan J, Kilcoyne M, Kane M, Joshi L, Hickey RM. The intestinal glycome and its modulation by diet and nutrition. Nutr Rev. 2015; 73(6): 359-375. PubMed, CrossRef
  17. Caputi S, Trubiani O, Sinjari B, Trofimova S, Diomede F, Linkova N, Diatlova A, Khavinson V. Effect of short peptides on neuronal differentiation of stem cells. Int J Immunopathol Pharmacol. 2019; 33: 2058738419828613. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  18. Falalyeyeva TM, Beregova TV, Samonina GE, Yashchenko AM. Carbohydrate components of the glycoprotein receptors of gastric mucosa after prophylactic medication with glyprolines in rats under stress-induced lesions. World Med Biol. 2011;(2(29)):67-71. (In Ukrainian).
  19. Yamamoto K, Qi WM, Yokoo Y, Miyata H, Udayanga KG, Kawano J, Yokoyama T, Hoshi N, Kitagawa H. Lectin histochemical detection of special sugars on the mucosal surfaces of the rat alimentary tract. J Vet Med Sci. 2010; 72(9): 1119-1127. PubMed, CrossRef
  20. Roy B, Chattopadhyay G, Mishra D, Das T, Chakraborty S, Maiti TK. On-chip lectin microarray for glycoprofiling of different gastritis types and gastric cancer. Biomicrofluidics. 2014; 8(3): 034107. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  21. Magazina MA, Bagaeva TR, Filaretova LP. Metyrapone effect on gastroprotective action of corticotropin-releasing factor administered centrally against indomethacin-induced gastric injury. Ross Fiziol Zh Im Sechenova. 2014; 100(12): 1421-1430. (In Russian). PubMed
  22. Gomez-Santos L, Alonso E, Diaz-Flores L, Madrid JF, Saez FJ. Different glycoconjugate content in mucus secreting cells of the rat fundic gastric glands. Anat Rec. 2018; 301(12): 2128-2144. PubMed, CrossRef
  23. Li X, Guan F, Li D, Tan Z, Yang G, Wu Y, Huang Z. Identification of aberrantly expressed glycans in gastric cancer by integrated lectin microarray and mass spectrometric analyses. Oncotarget. 2016; 7 (52): 87284-87300. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  24. Donczo B, Kerekgyarto J, Szumai Z, Guttman A. Glycan microarrays: new angles and new strategies. Analyst. 2014; 139 (1): 2650-2657. PubMed, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.