Ukr.Biochem.J. 2023; Том 95, № 1, січень-лютий, c. 20-30

doi: https://doi.org/10.15407/ubj95.01.020

Вплив трифторетанолу на здатність антитіл зв’язуватись з антигеном

С. П. Бобровник*, М. О. Демченко, С. В. Комісаренко

Відділ молекулярної імунології, Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
*e-mail: s-bobrov@ukr.net

Отримано: 01 грудня 2022; Виправлено: 22 лютого 2023;
Затверджено: 13 квітня 2023; Доступно онлайн: 27 квітня 2023

Вивчення впливу органічних розчинників на структуру і функцію антитіл має ключовий інтерес, особливо з огляду на широке використання антитіл як елементів розпізнавання у різних аналітичних системах. У цій роботі вивчали вплив розчинника 2,2,2-трифторетанолу (TFE) на здатність моноклональних антитіл до овальбуміну зв’язуватись з його специфічним антигеном. Аналізували афінність антитіла до антигену та константи швидкості зв’язування антитіла з іммобілізованим антигеном. Виявлено зміни реактивності антитіл із часом інкубації залежно від концентрації TFE та температури. За інкубації антитіл із TFE при 0°C спостерігали нелінійні, немонотонні зміни реактивності антитіл із початковим швидким зниженням і потім значним підвищенням, що може бути пов’язано з втратою антигензв’язувальної реактивності деякою частиною антитіл на початку, але з її поступовим відновленням під час інкубації.

Ключові слова: , , , ,


Посилання:

  1. Sharma S, Byrne H, O’Kennedy RJ. Antibodies and antibody-derived analytical biosensors. Essays Biochem. 2016;60(1):9-18. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  2. Farka Z, Juřík T, Kovář D, Trnková L, Skládal P. Nanoparticle-Based Immunochemical Biosensors and Assays: Recent Advances and Challenges. Chem Rev. 2017;117(15):9973-10042. PubMed, CrossRef
  3. Liu M, Xu M, Loh XJ, Abe H, Tsumuraya T, Fujii I, Li J, Son TI, Ito Y. PEGylated antibody in organic media. J Biosci Bioeng. 2011;111(5):564-568. PubMed, CrossRef
  4. Chapman AP. PEGylated antibodies and antibody fragments for improved therapy: a review. Adv Drug Deliv Rev. 2002;54(4):531-545. PubMed, CrossRef
  5. Hermanson GT. Bioconjugate techniques. Academic press, 2013. CrossRef
  6. Rehan M, Younus H. Effect of organic solvents on the conformation and interaction of catalase and anticatalase antibodies. Int J Biol Macromol. 2006;38(3-5):289-295. PubMed, CrossRef
  7. Buck M. Trifluoroethanol and colleagues: cosolvents come of age. Recent studies with peptides and proteins. Q Rev Biophys. 1998;31(3):297-355. PubMed, CrossRef
  8. Gast K, Zirwer D, Müller-Frohne M, Damaschun G. Trifluoroethanol-induced conformational transitions of proteins: insights gained from the differences between alpha-lactalbumin and ribonuclease A. Protein Sci. 1999;8(3):625-634. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  9. Carre B, Devynck J. The acidity functions of trifluoroethanol and hexafluoroisopropanol, and their mixtures with water. Anal Chim Acta. 1981;131:141-147. CrossRef
  10. Reichardt C, Welton T. Solvents and solvent effects in organic chemistry. John Wiley & Sons, 2011. CrossRef
  11. Sönnichsen FD, Van Eyk JE, Hodges RS, Sykes BD. Effect of trifluoroethanol on protein secondary structure: an NMR and CD study using a synthetic actin peptide. Biochemistry. 1992;31(37):8790-8798. PubMed, CrossRef
  12. Luo P, Baldwin RL. Mechanism of helix induction by trifluoroethanol: a framework for extrapolating the helix-forming properties of peptides from trifluoroethanol/water mixtures back to water. Biochemistry. 1997;36(27):8413-8421. PubMed, CrossRef
  13. Santiveri CM, Pantoja‐Uceda D, Rico M, Jimenez MA. Beta-hairpin formation in aqueous solution and in the presence of trifluoroethanol: a (1)H and (13)C nuclear magnetic resonance conformational study of designed peptides. Biopolymers. 2005;79(3):150-162. PubMed, CrossRef
  14. Cammers-Goodwin A, Allen TJ, Oslick SL, McClure KF, Lee JH, Kemp DS. Mechanism of stabilization of helical conformations of polypeptides by water containing trifluoroethanol. J Am Chem Soc. 1996;118(13):3082-3090. CrossRef
  15. Roccatano D, Colombo G, Fioroni M, Mark AE. Mechanism by which 2,2,2-trifluoroethanol/water mixtures stabilize secondary-structure formation in peptides: a molecular dynamics study. Proc Natl Acad Sci USA. 2002;99(19):12179-12184. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  16. Dave S, Mahajan S, Chandra V, Gupta P. Trifluoroethanol stabilizes the molten globule state and induces non-amyloidic turbidity in stem bromelain near its isoelectric point. Int J Biol Macromol. 2011;49(4):536-542. PubMed, CrossRef
  17. Hirota N, Mizuno K, Goto Y. Cooperative alpha-helix formation of beta-lactoglobulin and melittin induced by hexafluoroisopropanol. Protein Sci. 1997;6(2):416-421. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  18. Sen P, Ahmad B, Rabbani G, Khan RH. 2,2,2-Trifluroethanol induces simultaneous increase in alpha-helicity and aggregation in alkaline unfolded state of bovine serum albumin. Int J Biol Macromol. 2010;46(2):250-254. PubMed, CrossRef
  19. Anderson VL, Ramlall TF, Rospigliosi CC, Webb WW, Eliezer D. Identification of a helical intermediate in trifluoroethanol-induced alpha-synuclein aggregation. Proc Natl Acad Sci USA. 2010;107(44):18850-18855. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  20. Anderson VL, Webb WW. A desolvation model for trifluoroethanol-induced aggregation of enhanced green fluorescent protein. Biophys J. 2012;102(4):897-906. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  21. Shanmugam G, Reddy SMM, Natarajan V, Madhan B. 2,2,2-Trifluoroethanol disrupts the triple helical structure and self-association of type I collagen. Int J Biol Macromol. 2013;54:155-159. PubMed, CrossRef
  22. Gupta P, Deep S. Intermediate conformation between native β-sheet and non-native α-helix is a precursor of trifluoroethanol-induced aggregation of human carbonic anhydrase-II. Biochem Biophys Res Commun. 2014;449(1):126-131. PubMed, CrossRef
  23. Friguet B, Chaffotte AF, Djavadi-Ohaniance L, Goldberg ME. Measurements of the true affinity constant in solution of antigen-antibody complexes by enzyme-linked immunosorbent assay. J Immunol Methods. 1985;77(2):305-319. PubMed, CrossRef
  24. Stevens FJ. Modification of an ELISA-based procedure for affinity determination: correction necessary for use with bivalent antibody. Mol Immunol. 1987;24(10):1055-1060. PubMed, CrossRef
  25. Bobrovnik SA. Determination of antibody affinity by ELISA. Theory. J Biochem Biophys Methods. 2003;57(3):213-236. PubMed, CrossRef
  26. Nygren H, Czerkinsky C, Stenberg M. Dissociation of antibodies bound to surface-immobilized antigen. J Immunol Methods. 1985;85(1):87-95. PubMed, CrossRef
  27. Nygren H, Werthen M, Stenberg M. Kinetics of antibody binding to solid-phase-immobilised antigen. Effect of diffusion rate limitation and steric interaction. J Immunol Methods. 1987;101(1):63-71. PubMed, CrossRef
  28. Bobrovnik SA. Dynamics of the interaction of monoclonal antibodies with antigens immobilized on plates. Ukr Biokhim Zhurn. 1998;70(3):118-128. (In Russian). PubMed
  29. Cornish-Bowden A. Fundamentals of enzyme kinetics. Weinheim, Germany: Wiley-Blackwell, 2012. 510 p.
  30. Bobrovnik SA. Determination of kinetic parameters for both reversible and irreversible first-order reactions. J Biochem Biophys Methods. 1998;37(1-2):53-68. PubMed, CrossRef
  31. Bobrovnik SA. Polyreactive immunoglobulins: molecular properties and functions. Comments Molec Cell Biophys. 1999;9:323-356.
  32. Bobrovnik SA, Demchenko MO, Komisarenko SV. Effect of trifluoroethanol on antibody reactivity against corresponding and nonrelated antigens. Ukr Biochem J. 2018;90(4):80-89. CrossRef

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.