Tag Archives: поліреактивні імуноглобуліни

Кінетика взаємодії ПРІГ з іммобілізованими антигенами. Теорія

С. П. Бобровник, М. О. Демченко, С. В. Комісаренко

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: s-bobrov@bk.ru

Отримано: 14 лютого 2019; Затверджено: 17 травня 2019

Розглянуто динаміку зв’язування поліреактивних імуноглобулінів (ПРІГ) з іммобілізованим на імунологічних платах антигеном із врахуванням раніше встановленого нами механізму взаємодії ПРІГ з антигенами. Процес зв’язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном описано за допомогою систем диференціальних рівнянь, розв’язання яких дозволило одержати математичні вирази залежності кількості «активних» і «неактивних» ПРІГ, а також ПРІГ, зв’язаних із іммобілізованим антигеном залежно від часу перебігу реакції. За допомогою програми Microsoft Excel проведено обчислення теоретичних кривих кінетики зв’язування ПРІГ із антигеном і кількості «активних» та «неактивних» ПРІГ у розчині за різних констант швидкості реакції. Підтверджено раніше зроблені нами висновки про дуже високу залежність реакції ПРІГ з антигенами від температури.

Вплив трифторетанолу на реактивність антитіл по відношенню до відповідного антигену або до серологічно неспоріднених антигенів

С. А. Бобровник, М. О. Демченко, С. В. Комісаренко

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: s-bobrov@ukr.net

Здатність специфічних антитіл за певних умов втрачати свою специфічність і перетворюватись в поліреактивні імуноглобуліни (ПРІГ) є дуже цікавим феноменом. В цій роботі ми продемонстрували, що 2,2,2-три­фторетанол (ТФЕ) є одним із факторів, які можуть впливати як на здібність моноклональних антитіл специфічно взаємодіяти з відповідним антигеном (овальбуміном), так і на їх трансформацію в ПРІГ, що здатні неспецифічно зв’язуватися з різноманітними антигенами. Така зміна реактивності антитіл під впливом ТФЕ є нелінійною функцією, яка залежить не тільки від концентрації ТФЕ, але й від часу і температури інкубації. Показано, що при кімнатній температурі (біля 25 °C) специфічні антитіла під впливом 30% ТФЕ трансформуються в ПРІГ. Проте при 0 °C процес зміни активності антитіл є складнішим.

Зміна кінетичних параметрів взаємодії поліреактивних імуноглобулінів із антигенами в присутності протаміну

С. А. Бобровник, М. О. Демченко, С. В. Комісаренко

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: s-bobrov@bk.ru

Відкритий нами раніше феномен підсилення реакції зв’язування поліреактивних імуноглобулінів (ПРІГ) із антигенами в присутності протаміну і Твіну 20 досліджено детальніше. Проведено порівняльній аналіз динаміки зв’язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном, визначено константи швидкості реакції, а також константи афінності ПРІГ до антигену в присутності оптимальних доз протаміну і за його відсутності. Показано, що константа швидкості зв’язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном у присутності оптимальних доз протаміну не збільшується, а навіть зменшується в два рази. Проте в присутності протаміну у 30 разів збільшується концентрація реакційноздатних молекул ПРІГ, за рахунок чого помітно збільшується швидкість взаємодії. Протамін впливає на константу афінності зв’язування ПРІГ із розчиненим антигеном і збільшує її приблизно в три рази. Зроблено припущення, що подібний ефект протаміну пов’язаний з його впливом на структуру молекул ПРІГ, внаслідок чого вони змінюють свою конформацію і ефективніше зв’язуються з антигенами.

Авідність поліреактивних імуноглобулінів

С. А. Бобровник

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: s-bobrov@bk.ru

Проведений аналіз механізму неспе­цифічної взаємодії поліреактивних імуно­глобулінів (ПРІГ) з антигенами свідчить про те, що більшість методів, які традиційно використовуються для оцінки афінності специфічних антитіл із відповідними антигенами, не підходять для оцінки афінності ПРІГ. Зроблено порівняльну оцінку авідності ПРІГ мишей або людини до овальбуміну чи до міоглобіну коня з авіднiстю високоспецифічних до овальбуміну моноклональних антитіл (мАт). Встановлено, що авідність ПРІГ мишей та людини до використаних антигенів ніскільки не менша, а навіть дещо перевищує авідність високоспецифічних мАт до  відповідного антигену.

Фундаментальні відмінності між нормальними антитілами та поліреактивними імуноглобулінами

С. А. Бобровник, М. О. Демченко, С. В. Комісаренко

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: s-bobrov@bk.ru

Розглянуто проблему схожості і відмін­ностей між натуральними антитілами (НАт) та поліреактивними імуноглобулінами (ПРІГ), які здатні перехресно взаємодіяти з деякими неспорідненими антигенами. Аналіз механізмів неспецифічної взаємодії з антигенами ПРІГ та НАт свідчить про те, що між цими субстанціями є суттєві відмінності, які дозволяють класифікувати ці субстанції як різні типи імуноглобулінових молекул. До основних відмінностей між ПРІГ і НАт можна віднести як механізми зв’язування вказаних імуноглобулінових молекул з антигенами, так і афінність цього зв’язування, а також зовсім відмінний вплив деяких низькомолекулярних речовин на ефективність їх взаємодії з антигенами. На основі одержаних даних можна припустити, що оскільки ПРІГ та НАт принципово відрізняються за властивостями, то вони, мабуть, виконують не тільки схожі, а й відмінні функції імунної системи.

Особливості взаємодії поліреактивних імуноглобулінів із різними антигенами

С. А. Бобровник, М. О. Демченко, С. В. Комісаренко

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
е-mail: s-bobrov@bk.ru

Досліджено вплив твіну 20, а також лізоциму і протаміну на здатність поліреактивних імуноглобулінів (ПРІГ) зв’язуватись із різними антигенами. В той час як твін 20 інгібує реакцію зв’язування  ПРІГ з антигенами, сорбованими на імунологічних плашках, лізоцим і протамін, нав­паки, підсилюють її. Оскільки суміш протаміну і лізоциму за концентрацій, оптимальних для ефекту підсилення, не приводить до збільшення стимуляції зв’язування ПРІГ, зроблено висновок, що механізм впливу цих протеїнів на реактивність ПРІГ є однотиповим. Особливий інтерес, на нашу думку, викликає те, що твін 20 у присутності лізоциму або протаміну не призводить до ослаблення впливу цих протеїнів на реактивність ПРІГ відносно до сорбованих на плашках антигенів, а, навпаки, підсилює цей ефект.