Н. А. Нідялкова¹, Л. Д. Варбанець¹, В. О. Чернишенко²

¹Інститут мікробіології і вірусології ім. Д. К. Заболотного НАН України, Київ;
e-mail: Nidialkova@gmail.com;
²Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ

Пептидаза Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 виділена із супернатанта культуральної рідини методами послідовного фракціонування сульфатом амонію (60% насичення), іонообмінної хроматографії та гель-фільтрації на TSK-гелях – Toyoperl HW-55 і DEAE 650(M).  Питома еластазна (442 од∙мг протеїну^-1) і колагеназна (212,7 од∙мг протеїну^-1) активність очищеного ензимного препарату була відповідно в 8,0 і 6,1 раза вищою порівняно із супернатантом культуральної рідини. При цьому вихід пептидази за еластазною активністю сягав 33,5%, за колагеназною – 30,1%. Показано, що ензим є сериновою металозалежною лужною пептидазою з Мм ~ 37 кДа. Максимальний гідроліз еластину і колагену відбувається за оптимальних значень рН – 8,0 і температури – 40 і 50 °С відповідно. Показано високу стабільність очищеного препарату у разі рН від 7,0 до 10,0 і 40–50 °С протягом 2 годин.