І. К. Колос, О. Ф. Макарчиков

Гродненський державний аграрний університет;
Інститут біохімії біологічно активних сполук НАН Білорусі;
e-mail: a_makarchikov@yahoo.com

Тіамінмонофосфатаза (TMPаза) є ензимом обміну тіаміну в тварин, молекулярна природа якого на сьогодні невідома. Мета роботи полягала у вивченні субклітинного розподілу TMPази, одержаної та очищеної з печінки курчат. Розчинний ензим, який виявляв TMPазну активність, було очищено в 714 разів. Разом із TMPазною активністю вимірювали також і активність кислої фосфатази. На всіх стадіях колоночної хроматографії профілі елюції TMPази і кислої фосфатази збігалися, що свідчило про те, що обидві реакції каталізуються одним й тим самим ензимом. Встановлено, що очищений ензим мав молекулярну масу 18 кДа і, крім TMP та п-нітрофенілфосфату, каталізував гідроліз флавінмононуклеотиду і фосфотирозину. Показано, що TMPаза локалізована в цитозольній фракції клітин печінки курчат, а низькомолекулярна кисла фосфатаза бере участь у метаболізмі тіаміну.