Т. В. Осадчук¹, О. В. Шибирин¹, А. В. Семироз¹, О. М. Бондаренко¹, В. К. Кібірєв^1,2

¹Інститут біоорганічної хімії та нафтохімії НАН України, Київ;
e-mail: osadchuk@bpci.kiev.ua;
 ²Інститут біохімії ім О. В. Палладіна НАН України, Київ

Фурин – найбільше вивчена пропротеїнконвертаза ссавців, здійснює процесинг неактивних попередників протеїнів, перетворюючи  їх у біологічно активні поліпептиди. Ми дослідили вплив на активність фурину катіонів таких металів: цезію, стронцію, кадмію, заліза, кобальту та нікелю і показали, що в присутності Са²⁺ (1 мМ) ці іони здатні активувати  фурин, причому положення піку активності залежить від природи іона. Зокрема, для Fe²⁺ воно спостерігалось за концентрації іона 15 мМ, тоді як для Cd²⁺, Co²⁺ та Ni²⁺ максимальна активність знаходилась при 20 мМ, для Cs⁺ при 30 мМ і для Sr²⁺ – 40 мМ. Побудовою графіків у координатах Лайнуївера–Берка за низьких концентрацій катіонів висхідної гілки залежності активності фурину  від концентрації іона, здійснена оцінка спорідненості катіонів до фурину. Знайдено, що їх афінність у порівнянні з Са²⁺ різко зменшена (~ у 18–150 разів). Отже за фізіологічних умов катіони, що вивчалися, не здатні конкурувати з іонами кальцію за фурин і тому в природному середовищі не можуть  впливати на його активність.