Ukr.Biochem.J. 2014; Том 86, №3, травень-червень, c. 33-40

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj86.03.033

Рибонуклеазна активність сортів гречки (Fagopyrum esculentum) з різною чутливістю до вірусу опіку гречки

23.06.2015   Без категорії   No comments

Я. Р. Сіндаровська1, О. Й. Гузик3, Л. В. Юзвенко2, О. А. Демченко2,
Л. Ф. Діденко2, О. Й. Гриневич3, М. Я. Співак2

1Інститут клітинної біології та генетичної інженерії НАН України, Київ;
2Інститут мікробіології та вірусології ім. Д. К. Заболотного НАН України, Київ;
e-mail: N.Spivak@rambler.ru;
3ДНУ «Державний центр інноваційних біотехнологій», Київ

Рибонуклеази (РНКази) в неушкоджених рослинах присутні на певному рівні, який може різко підвищитися в умовах стресу. Можливою причиною його підвищення є захист рослин від атаки РНК-вмісних вірусів. Вірус опіку гречки (ВОГ) є високовірулентним збудником, який належить до родини Rhabdoviridae. У нашому дослідженні ми проаналізували кореляцію між активністю РНКази та стійкістю різних сортів гречки до ВОГ. Були використані два сорти «Кара-Даг» і «Роксолана» з різною чутливістю до ВОГ: «Кара-Даг» – сорт із середньою чутливістю до вірусу, «Роксолана» – толерантний сорт. Показано, що базовий рівень активності РНКази в рослинах сорту «Роксолана» в більшості випадків був вищим, ніж у рослинах сорту «Кара-Даг». Інфіковані та неінфіковані рослини сорту «Роксолана» мали високу активність РНКаз протягом двох тижнів, тоді як в інфікованих рослин сорту «Кара-Даг» рівень активності РНКаз був нестабільним. Значне зниження активності РНКаз виявлено на 7-й день після зараження з подальшим поступовим збільшенням активності РНКаз. Зниження активності РНКаз протягом першого тижня може сприяти реплікації вірусу й інфікуванню верхніх листків рослин. Нестабільні рівні активності РНКаз у заражених рослинах гречки можна пояснити недостатністю механізму вірусостійкості, який визначає середній рівень чутливості сорту до ВОГ. Таким чином, рослини гречки менш чутливі до вірусу і в цілому демонструють вищу активність РНКаз.

Ключові слова: , , , ,

Посилання:

  1. Goldbach R, Bucher E, Prins M. Resistance mechanisms to plant viruses: an overview. Virus Res. 2003 Apr;92(2):207-12. Review. PubMed, CrossRef
  2. Woloshen V, Huang S, Li X. RNA-Binding Proteins in Plant Immunity. J Pathog. 2011;2011:278697. Epub 2011 Aug 1. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  3. Huang S, Lee HS, Karunanandaa B, Kao TH. Ribonuclease activity of Petunia inflata S proteins is essential for rejection of self-pollen. Plant Cell. 1994 Jul;6(7):1021-8. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  4. Green P. The ribonucleases of higher plants. Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biology. 1994;45(1):421-445. CrossRef
  5. Sangaev S. S., Kochetov A. V., Ibragimova S. S., Levenko B. A., Shumny V. K. Physiological role of extracellular ribonucleases of higher plants. Russ. J. Genetics: Appl. Res. 2011;1(1):44–50. CrossRef
  6. Jaag HM, Nagy PD. Silencing of Nicotiana benthamiana Xrn4p exoribonuclease promotes tombusvirus RNA accumulation and recombination. Virology. 2009 Apr 10;386(2):344-52. PubMed, CrossRef
  7. Potuschak T, Vansiri A, Binder BM, Lechner E, Vierstra RD, Genschik P. The exoribonuclease XRN4 is a component of the ethylene response pathway in Arabidopsis. Plant Cell. 2006 Nov;18(11):3047-57. Epub 2006 Nov 3. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  8. Malinovsky VI. Mechanisms of plant resistance to viruses. Vladivostok: Dalnauka, 2010. 324 p.
  9. Edreva A. Pathogenesis-related proteins: research progress in the last 15 years. Gen. Appl. Plant Physiology. 2005;31(1–2):105-124.
  10. Park C.-J., Kim K.-J., Shin R., Park J.M., Shin Y.-C., Paek K.-H. Pathogenesis-related protein 10 isolated from hot pepper functions as a ribonuclease in an  antiviral pathway. Plant J. 2004;37(2):186-198.  PubMed,  CrossRef
  11. Tang G, Reinhart BJ, Bartel DP, Zamore PD. A biochemical framework for RNA silencing in plants. Genes Dev. 2003 Jan 1;17(1):49-63.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  12. Sano T, Nagayama A, Ogawa T, Ishida I, Okada Y. Transgenic potato expressing a double-stranded RNA-specific ribonuclease is resistant to potato spindle tuber viroid. Nat Biotechnol. 1997 Nov;15(12):1290-4.  PubMed, CrossRef
  13. Spivak M., Yuzvenko L., Shevchuk V., Didenko L., Levchuk O., Demchenko A. / Proceeding of the 11th International Symposium on Buckwheat. 2010. P. 410-418.
  14. Trifonova EA, Sapotsky MV, Komarova ML, Scherban AB, Shumny VK, Polyakova AM, Lapshina LA, Kochetov AV, Malinovsky VI. Protection of transgenic tobacco plants expressing bovine pancreatic ribonuclease against tobacco mosaic virus. Plant Cell Rep. 2007 Jul;26(7):1121-6.  PubMed, CrossRef
  15. Trifonova EA, Romanova AV, Sangaev SS, Sapotsky MV, Malinovsky VI, Kochetov AV. Inducible expression of the gene of Zinnia elegans coding for extracellular ribonuclease in the SR1 Nicotiana tabacum plants. Biologia Plantarum. 2012;56(3):571–574.  CrossRef
  16. Cheng CP, Jaag HM, Jonczyk M, Serviene E, Nagy PD. Expression of the Arabidopsis Xrn4p 5′-3′ exoribonuclease facilitates degradation of tombusvirus RNA and promotes rapid emergence of viral variants in plants. Virology. 2007 Nov 25;368(2):238-48. Epub 2007 Aug 6.  PubMed, CrossRef
  17. Jaag HM, Lu Q, Schmitt ME, Nagy PD. Role of RNase MRP in viral RNA degradation and RNA recombination. J Virol. 2011 Jan;85(1):243-53. PubMed,  PubMedCentral,  CrossRef
  18. Shevchuk VK, Dovhan SV, Didenko LF. Viral infection of buckwheat. Quarant Plant Protect.  2008;(11):13-15.
  19. Yuzvenko LV, Serdenko OB, Didenko LF, Varbanets LD, Shevchuk VK, Spivak MYa. Physical and chemical properties of the burn virus buckwheat. Dopovidi Nats Akad Nauk Ukrainy. 2010;(1):170–174.
  20. Burketova L. Changes in glucose-6-phosphate dehydrogenase and ribonucleases activities during PVY-RNA biosynthesis in infected potato plants. Biologia Plantarum. 1995;37(3):423–428.  CrossRef
  21. Diener TO. Virus infection and other factors affecting ribonuclease activity of plant leaves. Virology. 1961 Jun;14:177-89.  PubMed, CrossRef
  22. Šindelařova M, Šindelař L, Burketova L. Correlation between activity of ribonucleases and potato virus Y biosynthesis in tobacco plants. Physiol. Mol. Plant Pathology. 2000;57(5):191–199.  CrossRef
  23. Mandrika TIu, Serdenko OB, Didenko LF, Varbanets’ LD, Brovars’ka OS, Vasyl’iev VM, Spivak MIa. Description of bacillus-shaped spot sweetflag virus. Mikrobiol Zhurn. 2007 Sep-Oct;69(5):49-58. PubMed
  24. Galiana E, Bonnet P, Conrod S, Keller H, Panabières F, Ponchet M, Poupet A, Ricci P. RNase activity prevents the growth of a fungal pathogen in tobacco leaves and increases upon induction of systemic acquired resistance with elicitin. Plant Physiol. 1997 Dec;115(4):1557-67. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  25. Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976 May 7;72:248-54. PubMed, CrossRef
  26. Sindelarova M, Sindelar L, Wilhelmova N,  Prochazkova D. Changes in key enzymes of viral-RNA biosynthesis in chloroplasts from PVY and TMV infected tobacco plants. Biologia Plantarum. 2005;49(3):471–474. CrossRef
  27. Šindelařova M, Šindelař L, Burketova L, Táborský V, Kazda J. Potato virus-Y multiplication in susceptible tobacco cultivar and transgenic breeding line producing coat protein mRNA. Biologia Plantarum. 1998;41(4):565-573. CrossRef
  28. Šindelař L., Šindelařova M. Regulation of metabolic pathways PVY-RNA biosynthesis in tobacco: Host’s RNA degradation. Biologia Plantarum. 2005;49(2):309–312. CrossRef
  29. Šindelař L., Šindelařova M., Čeřovska N., Hanuŝová M. Changes in ribonuclease and glucose-6-phosphate dehydrogenase activities during PVY-RNA biosynthesis in potato leaf discs. Biologia Plantarum. 1990;32(2):119–127. CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.