Ukr.Biochem.J. 2014; Том 86, №6, листопад-грудень, c. 74-83

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj86.06.074

Експресія генів фосфорибозил-пірофосфатсинтетази у клітинах гліоми лінії U87 з виключеним ERN1: вплив гіпоксії та стресу ендоплазматичного ретикулума

12.03.2016   Без категорії   No comments

O. Г. Мінченко, Я. А. Гармаш, O. В. Ковалевська,
Д. O. Цимбал, Д. O. Мінченко

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: ominchenko@yahoo.com

Активація пентозо-фосфатного шляху є важливим чинником посилення проліферативних процесів і росту пухлин. Фосфорибозилпірофосфатсинтетаза (PRPS) є ключовим ензимом цього шляху і відіграє центральну роль у синтезі пуринів та піримідинів. Як гіпоксія, так і опосередкований ERN1 сигнальний шлях стресу ендоплазматичного ретикулума пов’язані з процесами проліферації клітин, оскільки блокада ERN1 пригнічує ріст пухлин, включаючи гліому. Ми досліджували експресію різних генів PRPS у клітинах гліоми з пригніченою функцією ERN1 за гіпоксії. Показано, що гіпоксія зменшує рівень експресії генів PRPS1 та PRPS2 в обох типах клітин гліоми, але в більшій мірі у клітинах з пригніченою функцією ERN1, хоча рівень експресії генів PRPSAP1 та PRPSAP2 знижувався за гіпоксії лише у клітинах гліоми з виключеною функцією сигнального ензиму ERN1. Більше того, блокада ендорибонуклеазної активності ERN1 не призводила до істотних змін в експресії генів як PRPS1 і PRPS2, так і PRPSAP1 та PRPSAP2 у клітинах гліоми лінії U87. У той же час індукція стресу ендоплазматичного ретикулума тунікаміцином у клітинах гліоми із пригніченою ендорибонуклеазною активністю ERN1 знижувала лише рівень експресії генів PRPS1 і PRPS2. Результати цього дослідження вказують на те, що гіпоксія впливає на рівень експресії генів різних субодиниць ензиму PRPS у клітинах гліоми лінії U87 і що ефект гіпоксії змінюється за виключення ERN1, сигнального ензиму стресу ендоплазматичного ретикулума.

Ключові слова: , , , , , , , ,

Посилання:

  1. Wang S, Kaufman RJ. The impact of the unfolded protein response on human disease. J Cell Biol. 2012 Jun 25;197(7):857-67. Review. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  2. Iizasa T. Increased activity of PRPP synthetase. Nihon Rinsho. 2008 Apr;66(4):694-8. Review. Japanese. PubMed
  3. Moenner M, Pluquet O, Bouchecareilh M, Chevet E. Integrated endoplasmic reticulum stress responses in cancer. Cancer Res. 2007 Nov 15;67(22):10631-4. Review. PubMed, CrossRef
  4. Mannava S, Grachtchouk V, Wheeler LJ, Im M, Zhuang D, Slavina EG, Mathews CK, Shewach DS, Nikiforov MA. Direct role of nucleotide metabolism in C-MYC-dependent proliferation of melanoma cells. Cell Cycle. 2008 Aug;7(15):2392-400. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  5. de Brouwer AP, van Bokhoven H, Nabuurs SB, Arts WF, Christodoulou J, Duley J. PRPS1 mutations: four distinct syndromes and potential treatment. Am J Hum Genet. 2010 Apr 9;86(4):506-18. Review. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  6. Bi M, Naczki C, Koritzinsky M, Fels D, Blais J, Hu N, Harding H, Novoa I, Varia M, Raleigh J, Scheuner D, Kaufman RJ, Bell J, Ron D, Wouters BG, Koumenis C. ER stress-regulated translation increases tolerance to extreme hypoxia and promotes tumor growth. EMBO J. 2005 Oct 5;24(19):3470-81. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  7. Fels DR, Koumenis C. The PERK/eIF2alpha/ATF4 module of the UPR in hypoxia resistance and tumor growth. Cancer Biol Ther. 2006 Jul;5(7):723-8. Review. PubMed, CrossRef
  8. Romero-Ramirez L, Cao H, Nelson D, Hammond E, Lee AH, Yoshida H, Mori K, Glimcher LH, Denko NC, Giaccia AJ, Le QT, Koong AC. XBP1 is essential for survival under hypoxic conditions and is required for tumor growth. Cancer Res. 2004 Sep 1;64(17):5943-7. PubMed, CrossRef
  9. Acosta-Alvear D, Zhou Y, Blais A, Tsikitis M, Lents NH, Arias C, Lennon CJ, Kluger Y, Dynlacht BD. XBP1 controls diverse cell type- and condition-specific transcriptional regulatory networks. Mol Cell. 2007 Jul 6;27(1):53-66. PubMed, CrossRef
  10. Schröder M. Endoplasmic reticulum stress responses. Cell Mol Life Sci. 2008 Mar;65(6):862-94. Review. PubMed
  11. Lin JH, Walter P, Yen TS. Endoplasmic reticulum stress in disease pathogenesis. Annu Rev Pathol. 2008;3:399-425. Review. PubMed, PubMedCentral
  12. Marciniak SJ, Ron D. Endoplasmic reticulum stress signaling in disease. Physiol Rev. 2006 Oct;86(4):1133-49. Review. PubMed, CrossRef
  13. Hollien J, Lin JH, Li H, Stevens N, Walter P, Weissman JS. Regulated Ire1-dependent decay of messenger RNAs in mammalian cells. J Cell Biol. 2009 Aug 10;186(3):323-31. Epub 2009 Aug 3. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  14. Aragón T, van Anken E, Pincus D, Serafimova IM, Korennykh AV, Rubio CA, Walter P. Messenger RNA targeting to endoplasmic reticulum stress signalling sites. Nature. 2009 Feb 5;457(7230):736-40. Epub 2008 Dec 14. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  15. Lee SK, Kim YS. Phosphorylation of eIF2α attenuates statin-induced apoptosis by inhibiting the stabilization and translocation of p53 to the mitochondria. Int J Oncol. 2013 Mar;42(3):810-6. Epub 2013 Jan 23. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  16. Drogat B, Auguste P, Nguyen DT, Bouchecareilh M, Pineau R, Nalbantoglu J, Kaufman RJ, Chevet E, Bikfalvi A, Moenner M. IRE1 signaling is essential for ischemia-induced vascular endothelial growth factor-A expression and contributes to angiogenesis and tumor growth in vivo. Cancer Res. 2007 Jul 15;67(14):6700-7.
    PubMed, CrossRef
  17. Auf G, Jabouille A, Guérit S, Pineau R, Delugin M, Bouchecareilh M, Magnin N, Favereaux A, Maitre M, Gaiser T, von Deimling A, Czabanka M, Vajkoczy P, Chevet E, Bikfalvi A, Moenner M. Inositol-requiring enzyme 1alpha is a key regulator of angiogenesis and invasion in malignant glioma. Proc Natl Acad Sci USA. 2010 Aug 31;107(35):15553-8.  PubMed, PubMedCentral,  CrossRef
  18. Auf G, Jabouille A, Delugin M, Guérit S, Pineau R, North S, Platonova N, Maitre M, Favereaux A, Vajkoczy P, Seno M, Bikfalvi A, Minchenko D, Minchenko O, Moenner M. High epiregulin expression in human U87 glioma cells relies on IRE1α and promotes autocrine growth through EGF receptor. BMC Cancer. 2013 Dec 13;13:597. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  19. Fridman A, Saha A, Chan A, Casteel DE, Pilz RB, Boss GR. Cell cycle regulation of purine synthesis by phosphoribosyl pyrophosphate and inorganic phosphate. Biochem J. 2013 Aug 15;454(1):91-9. PubMed, CrossRef
  20. Bardeleben C, Sharma S, Reeve JR, Bassilian S, Frost P, Hoang B, Shi Y, Lichtenstein A. Metabolomics identifies pyrimidine starvation as the mechanism of 5-aminoimidazole-4-carboxamide-1-β-riboside-induced apoptosis in multiple myeloma cells. Mol Cancer Ther. 2013 Jul;12(7):1310-21. PubMed, PubMedCentral, PubMed
  21. Minchenko DO, Garmash IA, Bashta YM, Kustkova GS, Zalesna YD, Bikfalvi A, Minchenko OH. ERN1 dependent expression of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase genes in U87 glioma cells: effect of glucose or glutamine deprivation. Int J Genomic Med. 2013;1(1):104.
  22. Minchenko DО, Kubajchuk KІ, Ratushna OO, Komisarenko SV, Minchenko OH. The vascular endothelial growth factor genes expression in glioma U87 cells is dependent from ERN1 signaling enzyme function. Adv Biol Chem. 2012;2(2):198-206. CrossRef
  23. Minchenko DO, Karbovskyi LL, Dani­lovskyi SV, Kharkova A P, Minchenko OH. Expression of casein kinase genes in glioma cell line U87: effect of hypoxia and glucose or glutamine deprivation. Nat Sci. 2012;4(1):38-46.  CrossRef
  24. Minchenko DO, Karbovskyi LL, Dani­lovskyi SV, Moenner M, Minchenko OH. Effect of hypoxia and glutamine or glucose deprivation on the expression of retinoblastoma and retinoblastoma-related genes in ERN1 knockdown glioma U87 cell line. Am J Mol Biol. 2012;2(1):21-31.  CrossRef
  25. Minchenko DO, Kharkova AP, Hubenia OV, Minchenko OH. Insulin receptor, IRS1, IRS2, INSIG1, INSIG2, RRA D, and BAIAP2 gene expressions in glioma U87 cells with ERN1 loss of function: effect of hypoxia and glutamine or glucose deprivation. Endocr Regul. 2013 Jan;47(1):15-26. PubMed,  CrossRef
  26. Wamelink MM, Struys EA, Jakobs C. The biochemistry, metabolism and inherited defects of the pentose phosphate pathway: a review. J Inherit Metab Dis. 2008 Dec;31(6):703-17. Review. PubMed, CrossRef
  27. Berry GT. The unexplored potential of the pentose phosphate pathway in health and disease. J Inherit Metab Dis. 2008 Dec;31(6):661. PubMed, CrossRef
  28. Huang X, Ding L, Bennewith KL, Tong RT, Welford SM, Ang KK, Story M, Le QT, Giaccia AJ. Hypoxia-inducible mir-210 regulates normoxic gene expression involved in tumor initiation. Mol Cell. 2009 Sep 24;35(6):856-67. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  29. Kumar S, Mehta K. Tissue transglutaminase constitutively activates HIF-1α promoter and nuclear factor-κB via a non-canonical pathway. PLoS One. 2012;7(11):e49321. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  30. He Y, Kim H, Ryu T, Kang Y, Kim JA, Kim BH, Lee JH, Kang K, Lu Q, Kim K. δ-Catenin overexpression promotes angiogenic potential of CWR22Rv-1 prostate cancer cells via HIF-1α and VEGF. FEBS Lett. 2013 Jan 16;587(2):193-9. PubMed, CrossRef
  31. Erpolat OP, Gocun PU, Akmansu M, Ozgun G, Akyol G. Hypoxia-related molecules HIF-1α, CA9, and osteopontin : predictors of survival in patients with high-grade glioma. Strahlenther Onkol. 2013 Feb;189(2):147-54. PubMed, CrossRef
  32. Chen C, Cai S, Wang G, Cao X, Yang X, Luo X, Feng Y, Hu J. c-Myc enhances colon cancer cell-mediated angiogenesis through the regulation of HIF-1α. Biochem Biophys Res Commun. 2013 Jan 11;430(2):505-11. PubMed, CrossRef
  33. Azar R, Lasfargues C, Bousquet C, Pyronnet S. Contribution of HIF-1α in 4E-BP1 gene expression. Mol Cancer Res. 2013 Jan;11(1):54-61. PubMed, CrossRef
  34. Fallone F, Britton S, Nieto L, Salles B, Muller C. ATR controls cellular adaptation to hypoxia through positive regulation of hypoxia-inducible factor 1 (HIF-1) expression. Oncogene. 2013 Sep 12;32(37):4387-96.  PubMed, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.