С. О. Карахім

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: laserlab@biochem.kiev.ua

В статті наведено критичний аналіз методу Слейтера–Боннера, який застосовується для графічного визначення субстратної константи (K_s) за лінійною залежністю уявної константи Міхаеліса (K_m^app) від граничної швидкості (V^app) ензиматичних реакцій, що відбуваються за участю активаторів. Показано, що, хоча формально можна записати механізми таких реакцій у вигляді схеми, аналогічній моделі Міхаеліса–Ментен, і знайти взаємозв’язок K_m^app і V^app у вигляді рівняння K_m^app = K_s + V^app/k₁[E]₀ (де [E]₀ – загальна концентрація ензиму, а k₁ – константа швидкості утворення ензим-субстратного комплексу з вільних ензиму та субстрату), з допомогою якого розраховувати K_s та індивідуальні константи швидкості (k₁, k_-1), проте це неправильно і застосовувати такий підхід для дослідження всіх реакцій з участю активаторів не можна. Наведене рівняння в загальному випадку не дотримується, воно може виконуватись лише для деяких механізмів або у разі сприятливих співвідношень кінетичних параметрів ензиматичних реакцій.

Ключові слова: активатор, гранична швидкість, кінетика ензиматичних реакцій, константа Міхаеліса, рівняння Міхаеліса–Ментен, субстратна константа