Ukr.Biochem.J. 2011; Том 83, № 3, травень-червень, c. 65-75

Особливості вторинної структури сироваткового альбуміну у деяких представників тваринного світу

Г. В. Пехіменко1, Т. М. Кучмеровська2

1Таврійський національний університет ім. В. І. Вернадського, Сімферополь, Україна;
2Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: kuch@biochem.kiev.ua

Методи інфрачервоної (ІЧ) спектроскопії та кругового дихроїзму (КД) є придатними для виявлення змін у структурі протеїнів. Ці методи були використані нами для аналізу особ­ливостей вторинної структури сироваткових альбумінів (СА) деяких представників двох класів – плазунів: середньоазіатська черепаха (Testudo horsfieldi), вуж водяний (Natrix tessellata) і вуж звичайний (Natrix natrix) та птахів: гусак домашній (Anser Anser), курка домашня (Gallus domesticus), качка домашня (Anas platyrhyncha) та сизий голуб (Columba livia). Аналіз ІЧ-спектрів та спектрів, що одержані за допомогою методу КД сироваткових альбумінів обох класів досліджуваних представників показав, що у формуванні конформаційної структури поліпептидного ланцюга альбумінів важлива роль належить не тільки β-складчатій структурі та α-спіральним ділянкам, які утворюють стійку α-конформацію, але і невпорядкованим ділянкам молекул цих протеїнів, доля яких є значною. Було виявлено, що у вторинній структурі СА досліджуваних представників класів плазунів та птахів існує певний перерозподіл, в залежності від виду тварин, між вмістом β-складчатої структури, α-спіральними ділянками та невпорядкованими ділянками молекул цих протеїнів.

Ключові слова: , , , ,


Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.