Ukr.Biochem.J. 2019; Том 91, № 3, травень-червень, c. 56-64

doi: https://doi.org/10.15407/ubj91.03.056

Кінетичні властивості Na(+),K(+)-АТРази сперматозоїдів плідних і неплідних чоловіків за дії калікс[4]арену С-107

14.06.2019   Uncategorized   No comments

Р. В. Фафула, О. І. Мескало, А. С. Беседіна,
Й. А. Наконечний, Д. З. Воробець, З. Д. Воробець

Львівський національний медичний університет імені Данила Галицького, Україна;
e-mail: kaf_medicalbiology@meduniv.lviv.ua; roman_fafula@ukr.net

Отримано: 12 листопада 2018; Затверджено: 14 березня 2019

Досліджували ефекти калікс[4]арену­ С-107 (5,17-ди(фосфоно-2-піридилметил)аміно-11,23-ди-трет-бутил-26,28-дигідрокси-25,27-дипропоксикалікс[4]арен) на кінетичні характеристики Na+,K+-АТРази сперматозоїдів фертильних (нормозооспермія) та інфертильних (оліго- та астенозооспермія) чоловіків. Показано, що інгібування Na+,K+-АТРазної активності калікс[4]ареном С-107 у сперматозоїдах нормозооспермічних чоловіків відбувається внаслідок зниження максимальної швидкості АТР-гідролазної реакції і не пов’язане зі зміною коефіцієнта (напів)активації АТР та коефіцієнта Хілла nH. Проте в оліго- та астенозооспермічних зразках сперматозоїдів спостерігається зниження коефіцієнта кооперативності nH інгібування АТР-азної реакції калікс[4]ареном С-107 майже в 2 рази. Встановлено, що калікс[4]арен С-107 впливає на коефі­цієнт (напів)активації MgCl2 KMgCl2 Na+,K+-АТРази в сперматозоїдах нормо- та патозооспермічних чоловіків по-різному. Зокрема, у нормозооспермічних зразках сперматозоїдів KMgCl2 знижується при високих концентраціях калікс[4]арену С-107 (≥50 нМ) в інкубаційному середовищі. Натомість, в олігозооспермічних чоловіків KMgCl2 зростає лише при високих концентраціях калікс[4]арену С-107 (100 нМ). Для Na+,K+-АТРази сперматозоїдів астенозооспермічних чоловіків збільшення концентрації калікс[4]арену С-107 приводить до зростання KMgCl2 в усьому діапазоні досліджуваних концентрацій калікс[4]арену. При цьому величина коефіцієнта кооперативності Хілла nH активуючої дії MgCl2 знижується у присутності калікс[4]арену С-107.

Ключові слова: , , ,

Посилання:

  1. Аtamas LI, Boyko VI, Drapaylo AB, Yesypenko AA, Kalchenko ОІ, Klyachina МА, Маtveev YuІ, Мiroshnichenko SI, Rodik RV, Chrenok SA, Kalchenko VI. Supramolecular chemistry of calixarenes. J Org Pharmac Chem. 2009; 7(2(26)): 28-36. (In Ukrainian).
  2. Tsymbalyuk ОV, Kosterin SО, Rodik RV, Kalchenko VІ. Comparative study in the in vitro and in vivo experiments of influence of ouabain and calixarene С107 on Na+,K+-ATPase activity of rat hepatocyte plasmatic membranes. Ukr Biokhim Zhurn. 2010 Jul-Aug;82(4):78-85. (In Ukrainian). PubMed
  3. Da Silva E, Lazar AN, Coleman AW. Biopharmaceutical applications of calixarenes. J Drug Sci Tech. 2004; 14(1): 3-20. CrossRef
  4. Rodik RV, Boyko VI, Kalchenko VI. Calixarenes in Biotechnology and Bio-Medical Researches. Front Med Chem. 2016; 8: 206-301. CrossRef
  5. Nimse SB, Kim T. Biological applications of functionalized calixarenes. Chem Soc Rev. 2013 Jan 7;42(1):366-86. PubMed, CrossRef
  6. Darbost U, Rager MN, Petit S, Jabin I, Reinaud O. Polarizing a hydrophobic cavity for the efficient binding of organic guests: the case of calix[6]tren, a highly efficient and versatile receptor for neutral or cationic species. J Am Chem Soc. 2005 Jun 15;127(23):8517-25. PubMed, CrossRef
  7. Lamb DJ. Semen analysis in 21st century medicine: the need for sperm function testing. Asian J Androl. 2010 Jan;12(1):64-70. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  8. Omu AE. Sperm parameters: paradigmatic index of good health and longevity. Med Princ Pract. 2013;22(Suppl 1):30-42. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  9. Sanchez G, Nguyen AN, Timmerberg B, Tash JS, Blanco G. The Na,K-ATPase alpha4 isoform from humans has distinct enzymatic properties and is important for sperm motility. Mol Hum Reprod. 2006 Sep;12(9):565-76. PubMed, CrossRef
  10. Xie Z, Askari A. Na(+)/K(+)-ATPase as a signal transducer. Eur J Biochem. 2002 May;269(10):2434-9. PubMed, CrossRef
  11. Wagoner K, Sanchez G, Nguyen AN, Enders GC, Blanco G. Different expression and activity of the alpha1 and alpha4 isoforms of the Na,K-ATPase during rat male germ cell ontogeny. Reproduction. 2005 Nov;130(5):627-41. PubMed, CrossRef
  12. Woo AL, James PF, Lingrel JB. Sperm motility is dependent on a unique isoform of the Na,K-ATPase. J Biol Chem. 2000 Jul 7;275(27):20693-9. PubMed, CrossRef
  13. Jimenez T, Sánchez G, Blanco G. Activity of the Na,K-ATPase α4 isoform is regulated during sperm capacitation to support sperm motility. J Androl. 2012 Sep-Oct;33(5):1047-57. PubMed, CrossRef
  14. Koçak-toker N, Aktan G, Aykaç-toker G. The role of Na,K-ATPase in human sperm motility. Int J Androl. 2002 Jun;25(3):180-5. PubMed, CrossRef
  15. Veklich ТO, Kocheshkova NS, Rodik RV, Boyko VI, Vorobets ZD, Kosterin SO. Сomparative research of calixarens influence on Nа+,K+-АТРase activity in plasma membrane of contractile and mobile cells. Ukr Biokhim Zhurn. 2007; 79(3): 19-28. (In Ukrainian). PubMed
  16. Lychkovska N, Fafula R, Efremova U, Vorobers Z. A study of Na+, K+-ATPase and arginase activity in peripheral blood lymphocytes in patients with rheumatic diseases. Annales Universitatis Mariae Curie-Sklodowska, Sectio DDD: Pharmacia. 2011; 1(20): 171-177.
  17. Meskalo ОI, Fafula RV, Lychkovskyj EI, Vorobets ZD. Na+,K+-ATPase and Ca2+, Mg2+-ATPase activity in spermatozoa of infertile men with different forms of pathospermia. Studia Biologica. 2017;11(2):5-12. CrossRef
  18. Veklich TO, Shkrabak OA, Rodik RV, Kalchenko VI, Kosterin SO. The effect of calixarene C-107 on kinetic parameters of Nа+,K+-АТРase of uterus myocyte plasma membrane. Ukr Biokhim Zhurn. 2011 Mar-Apr;83(2):36-44. (In Ukrainian). PubMed
  19. Boldyrev AA. Na/K-ATPase as an oligomeric ensemble. Biochemistry (Mosc). 2001 Aug;66(8):821-31. PubMed, CrossRef
  20. Houel E, Lazar A, Da Silva E, Coleman AW, Solovyov A, Cherenok S, Kalchenko VI. Interfacial interactions of cations with amphiphilic dihydroxyphosphonyl-calix-[4]-arene mesosystems. Langmuir. 2002; 18(4): 1374-1379. CrossRef
  21. Yoshino N, Satake A, Kobuke Y. An artificial ion channel formed by a macrocyclic resorcin. Angew Chem Int Ed. 2001; 40(2): 457-459. PubMed, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.