Tag Archives: константи швидкості
Термодинаміка взаємодії між поліреактивними імуноглобулінами та іммобілізованими антигенами
С. А. Бобровник1*, О. В. Оглобля2, М. О. Демченко1, С. В. Комісаренко1
1Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
2ННЦ Інститут біології та медицини, Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Україна;
*e-mail: s-bobrov@ukr.net
Отримано: 22 квітня 2021; Затверджнено: 22 вересня 2021
Для визначення термодинамічних параметрів взаємодії між поліреактивними імуноглобулінами (ПРІГ) і іммобілізованим антигеном, було одержано кілька експериментальних кінетичних кривих зв’язування ПРІГ із іммобілізованим овальбуміном за різних температур. Це дозволило визначити константи швидкості для кожного етапу процесу взаємодії для кожної температури. Потім за допомогою відповідних рівнянь було розраховано такі термодинамічні параметри, як енергія активації, ентальпія, ентропія і стандартна вільна енергія (енергія Гіббса). Знайдені термодинамічні величини показують, що найенергетичнішим затратним кроком процесу зв’язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном є трансформація «неактивних» молекул ПРІГ в «активні», тобто утворення гідрофобних областей на поверхні ПРІГ. І навпаки, наступний крок взаємодії, а саме зв’язування «активних» ПРІГ із іммобілізованим антигеном є енергетично незалежним.
Кінетика взаємодії між поліреактивними імуноглобулінами та антигеном
C. A. Бобровник1*, О. В. Оглобля2, М. О. Демченко1, С. В. Комісаренко1
1Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
2ННЦ «Інститут біології та медицини», Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Україна;
*e-mail: s-bobrov@ukr.net
Отримано: 28 січня 2020; Затверджено: 25 червня 2020
За різних температур одержано низку кривих кінетики зв’язувания поліреактивних імуноглобулінів (ПРІГ) із іммобілізованим на імунологічних платах овальбуміном. Аналіз цих кривих дозволив зробити висновок про правильність запропонованої нами раніше моделі взаємодії ПРІГ із антигенами, яка включає активацію ПРІГ (тобто експозицію гідрофобних участків на поверхні ПРІГ), після чого відбувається або зв’язування ПРІГ з антигеном або втрата активності молекули ПРІГ. Розроблено метод оцінки констант швидкості цього процесу з використанням кінетичних кривих зв’язування ПРІГ з антигеном. Виявлено, що зв’язування активованих молекул ПРІГ з іммобілізованим антигеном не залежить від температури. У той самий час константа швидкості процесу активації ПРІГ залежить від температури набагато більше, ніж константа швидкості процесу інактивації. Одержані значення залежності констант швидкості від температури дозволяють дійти висновку, що при 37°С частина активованих молекул ПРІГ у 15 разів вища, ніж при 0°С.
Кінетика взаємодії ПРІГ з іммобілізованими антигенами. Теорія
С. П. Бобровник, М. О. Демченко, С. В. Комісаренко
Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: s-bobrov@bk.ru
Отримано: 14 лютого 2019; Затверджено: 17 травня 2019
Розглянуто динаміку зв’язування поліреактивних імуноглобулінів (ПРІГ) з іммобілізованим на імунологічних платах антигеном із врахуванням раніше встановленого нами механізму взаємодії ПРІГ з антигенами. Процес зв’язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном описано за допомогою систем диференціальних рівнянь, розв’язання яких дозволило одержати математичні вирази залежності кількості «активних» і «неактивних» ПРІГ, а також ПРІГ, зв’язаних із іммобілізованим антигеном залежно від часу перебігу реакції. За допомогою програми Microsoft Excel проведено обчислення теоретичних кривих кінетики зв’язування ПРІГ із антигеном і кількості «активних» та «неактивних» ПРІГ у розчині за різних констант швидкості реакції. Підтверджено раніше зроблені нами висновки про дуже високу залежність реакції ПРІГ з антигенами від температури.