О. В. Гудзенко¹*, Л. Д. Варбанець¹, В. О. Чернишенко², Є. М. Стогній²

¹Інститут мікробіології і вірусології ім. Д. К. Заболотного НАН України, Київ;
²Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
*e-mail: alena.gudzenko81@gmail.com

Отримано: 18 вересня 2025; Виправлено: 13 жовтня 2025;
Затверджено: 28 листопада 2025; Доступно онлайн: 23 грудня 2025

Раніше нами із сухої трави прибережної зони Кінбурнської коси було виділено ряд шта­мів Bacillus sp., які можуть бути перспективними для подальших досліджень як продуценти протеаз­ із фібринолітичною та фібриногенолітичною активністю. Метою роботи було виділення, очищення та вивчення властивостей фібрин(оген)ази зі штаму Bacillus sp. L9. Препарат ензиму було виділено з супернатанту культуральної рідини Bacillus sp. L9. Вихід очищеного ензиму становив 1,8%, питома фібриногенолітична та фібринолітична активності становили 483 та 383 од/мг протеїну відповідно, молекулярна маса ензиму становила близько 40 кДа, оптимум pH 8,0, термооптимум 40°C. Фібрин(оген)аза Bacillus sp. L9 є сериновою протеазою, в активному центрі якої знаходиться карбоксильна група С-кінцевої (аспарагінової або глютамінової) амінокислоти. На деякій відстані від активного центру локалізовано сульфгідрильні групи, які не беруть участь в каталізі, але відіграють важливу роль в підтриманні каталітично активної конформації протеїнової молекули. Ензим з Bacillus sp. L9 гідролізував молекули фібрину значно повільніше, ніж фібриногену, та виявляв найбільшу специфічність у гідролізі зв’язків, утворених Аα-ланцюгом фібриногену. За специфічністю дії на фібриноген, ензим був ідентифікований як α-фібриноген(оген)аза.