R. R. Prabhu^1,2

¹P. G. Department of Biotechnology, Government Arts College, Thycaud P. O, Trivandrum, India;
²Rajiv Gandhi Centre for Biotechnology, Poojappura, Thycaud P. O, Trivandrum, India;
e-mail: ramyarprabhu@gmail.com

Отримано: 04 червня 2023; Виправлено: 06 липня 2023;
Затверджено: 07 вересня 2023; Доступно онлайн: 12 вересня 2023

Рецептори N-метил-D-аспартату (NMDARs) є одними з основних іонотропних рецепторів глутамату, знайдених у збуджуючих синапсах, які відіграють ключову роль у глутаматергічній синаптичній передачі. Рецептори регулюються посттрансляційними модифікаціями, такими як фосфорилювання. Однією з головних субодиниць рецептора є GluN2A, який, ймовірно, фосфорилюється in vitro в передбачуваному місці Ser¹²⁹¹. Однак регуляція фосфорилювання цього сайту кіназами та фосфатазами ще не достьатньо вивчена. У цьому дослідженні ми використовували химерні конструкції GluN2A, помічені глутатіон-S-трансферазою (GST) як субстрат для фосфорилювання, очищену кальцій/кальмодулін-залежну протеїнкіназу типу II (CaMKII) і радіоактивний P³². Ми продемонстрували, що сайт на GluN2A, що фосфорилюється αCaMKII, був Ser¹²⁹¹ і що протеїнові фосфатази 1, 2A і 2C здатні дефосфорилювати цей фосфо-GST-GluN2A-Ser1291 in vitro. У постсинаптичному ущільненні та цитозольній фракції тканини головного мозку щурів основною фосфатазою, відповідальною за дефосфорилювання фосфо-GluN2A-Ser¹²⁹¹, була протеїнова фосфатаза 1.