Т. В. Гриненко, Л. Г. Капустяненко, Т. А. Яценко, О. І. Юсова, В. М. Рибачук

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: grinenko@biochem.kiev.ua

У молекулі фібрину специфічні сайти зв’язування плазміногену локалізовані в периферичних доменах на ділянках Аα148-160. Взаємодія плазміногену з ними ініціює процес активації зимогену з утворенням плазміну і наступний лізис фібрину. У представленій роботі досліджували зв’язування фрагментів плазміногену K 1-3 і K 5 з DD-фрагментом фібрину та їх вплив на взаємодію Glu-плазміногену з цим фрагментом. Показано, що в присутності фрагментів K 1-3 і K 5 величина зв’язування Glu-плазміногену з DD-фрагментом фібрину знижується на 50–60%. Фрагменти K 1-3 та K 5 зв’язуються з високою афінністю із DD-фрагментом фібрину, K_d дорівнює 0,02 і 0,054 мкМ відповідно. Взаємодія K 5 не залежить, тоді як K 1-3 частково залежить від наявності в α-ланцюгах DD-фрагмента С-кінцевих залишків лізину. Встановлено, що K 1-3 взаємодіє з комплексом DD-фрагмент-іммобілізований K 5, також як K 5 – з комплексом DD-фрагмент-іммобілізований K 1-3. Досліджувані фрагменти плазміногену не витісняють один одного із сайтів зв’язування, локалізованих в DD-фрагменті фібрину, але можуть конкурувати між собою за взаємодію з ними. Одержані результати свідчать про існування в DD-фрагменті фібрину різних сайтів зв’язування для кринглових фрагментів плазміногену K 1-3 та K 5, які можуть бути розташовані поблизу один одного. Обговорюється роль окремих амінокислотних залишків послідовності Аα148-160 молекули фібрину у взаємодії з фрагментами плазміно­гену K 1-3 та K 5.