Ukr.Biochem.J. 2016; Том 88, № 3, травень-червень, c. 36-45

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj88.03.036

Взаємодія фрагментів плазміногену K 1-3 та K 5 з різними ділянками DD-фрагмента фібрину

Т. В. Гриненко, Л. Г. Капустяненко, Т. А. Яценко, О. І. Юсова, В. М. Рибачук

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: grinenko@biochem.kiev.ua

У молекулі фібрину специфічні сайти зв’язування плазміногену локалізовані в периферичних доменах на ділянках Аα148-160. Взаємодія плазміногену з ними ініціює процес активації зимогену з утворенням плазміну і наступний лізис фібрину. У представленій роботі досліджували зв’язування фрагментів плазміногену K 1-3 і K 5 з DD-фрагментом фібрину та їх вплив на взаємодію Glu-плазміногену з цим фрагментом. Показано, що в присутності фрагментів K 1-3 і K 5 величина зв’язування Glu-плазміногену з DD-фрагментом фібрину знижується на 50–60%. Фрагменти K 1-3 та K 5 зв’язуються з високою афінністю із DD-фрагментом фібрину, Kd дорівнює 0,02 і 0,054 мкМ відповідно. Взаємодія K 5 не залежить, тоді як K 1-3 частково залежить від наявності в α-ланцюгах DD-фрагмента С-кінцевих залишків лізину. Встановлено, що K 1-3 взаємодіє з комплексом DD-фрагмент-іммобілізований K 5, також як K 5 – з комплексом DD-фрагмент-іммобілізований K 1-3. Досліджувані фрагменти плазміногену не витісняють один одного із сайтів зв’язування, локалізованих в DD-фрагменті фібрину, але можуть конкурувати між собою за взаємодію з ними. Одержані результати свідчать про існування в DD-фрагменті фібрину різних сайтів зв’язування для кринглових фрагментів плазміногену K 1-3 та K 5, які можуть бути розташовані поблизу один одного. Обговорюється роль окремих амінокислотних залишків послідовності Аα148-160 молекули фібрину у взаємодії з фрагментами плазміно­гену K 1-3 та K 5.

Ключові слова: , ,


Посилання:

  1. Ponting CP, Marshall JM, Cederholm-Williams SA. Plasminogen: a structural review. Blood Coag Fibrinol. 1992 Oct; 3(5): 605-14. CrossRef
  2. Aisina RB, Mukhametova LI. Structure and functions of plasminogen/plasmin system. Bioorg Khim. 2014 Nov-Dec;40(6):642-57. Review. (In Russian).  PubMed
  3. Winn ES, Hu SP, Hochschwender SM, Laursen RA. Studies on the lysine-binding sites of human plasminogen. The effect of ligand structure on the binding of lysine analogs to plasminogen. Eur J Biochem. 1980 Mar;104(2):579-86. PubMed, CrossRef
  4. Matsuka YuV, Novokhatniy VV, Kudinov SA. Two classes of lysine-binding sites of plasminogen molecule. Ukr Biokhim Zhurn. 1990 Mar-Apr;62(2):83-6. (In Russian). PubMed
  5. Verevka SV, Grinenko TV. Pseudo-functional interactions of plasminogen: molecular mechanisms and pathologic appearance. In: Advances in Medicine and biology. Nova Science. 2011; 34: 35-61.
  6. Xue Y, Bodin C, Olsson K. Crystal structure of the native plasminogen reveals an activation-resistant compact conformation. J Thromb Haemost. 2012 Jul;10(7):1385-96. PubMed, CrossRef
  7. Zhang L, Gong Y, Grella DK, Castellino FJ, Miles LA. Endogenous plasmin converts Glu-plasminogen to Lys-plasminogen on the monocytoid cell surface. J Thromb Haemost. 2003 Jun;1(6):1264-70. PubMed, CrossRef
  8. Thorsen S, Müllertz S, Suenson E, Kok P. Sequence of formation of molecular forms of plasminogen and plasmin-inhibitor complexes in рlasma activated by urokinase or tissue-type plasminogen activator. Biochem J. 1984 Oct; 223(1): 179-87. CrossRef
  9. Bok RA, Mangel WF. Quantitative characterization of the binding of plasminogen to intact fibrin clots, lysine-sepharose, and fibrin cleaved by plasmin. Biochemistry. 1985 Jun 18;24(13):3279-86. PubMed, CrossRef
  10. Grinenko TV, Kudinov S.A. Characterization of complex formation between Glu- and Lys- plasminogen forms and fibrinogen/fibrin.  Human and Animal Biochemistry. Kyiv: Naukova Dumka. 1991; 15: 66-76. (In Russian).
  11.  Wu HL, Chang BI, Wu DH, Chang LC, Gong CC, Lou KL, Shi GY. Interaction of plasminogen and fibrin in plasminogen activation. J Biol Chem. 1990 Nov 15;265(32):19658-64. PubMed
  12. Lucas MA, Fretto LJ, McKee PA. The binding of human plasminogen to fibrin and fibrinogen. J Biol Chem. 1983 Apr 10;258(7):4249-56. PubMed
  13. Lezhen TI, Kudinov SA, Medved’ LV. Plasminogen-binding site of the thermostable region of fibrinogen fragment D. FEBS Lett. 1986 Mar 3;197(1-2):59-62. PubMed, CrossRef
  14. Grinenko TV, Tretyachenko VG, Kudiov SA, Medved LV. Plasminogen-binding centers of molecules of fibrinogen, fibrin and products of their proteolysis. Biokhimiia. 1987 Oct;52(10):1732-9. (In Russian). PubMed
  15. Nieuwenhuizen W. Fibrin-mediated plasminogen activation. Ann N Y Acad Sci. 2001;936:237-46. PubMed, CrossRef
  16. Schielen WJ, Voskuilen M, Tesser GI, Nieuwenhuizen W. The sequence A alpha-(148-160) in fibrin, but not in fibrinogen, is accessible to monoclonal antibodies. Proc Natl Acad Sci USA. 1989 Nov;86(22):8951-4. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  17. Yakovlev S, Makogonenko E, Kurochkina N, Nieuwenhuizen W, Ingham K, Medved L. Conversion of fibrinogen to fibrin: mechanism of exposure of tPA- and plasminogen-binding sites. Biochemistry. 2000 Dec 26;39(51):15730-41. PubMed, CrossRef
  18. Medved L, Nieuwenhuizen W. Molecular mechanisms of initiation of fibrinolysis by fibrin. Thromb Haemost. 2003 Mar;89(3):409-19. Review. PubMed
  19. Voskuilen M, Vermond A, Veeneman GH, van Boom JH, Klasen EA, Zegers ND, Nieuwenhuizen W. Fibrinogen lysine residue A alpha 157 plays a crucial role in the fibrin-induced acceleration of plasminogen activation, catalyzed by tissue-type plasminogen activator. J Biol Chem. 1987 May 5;262(13):5944-6. PubMed
  20. Deutsch DG, Mertz ET. Plasminogen: purification from human plasma by affinity chromatography. Science. 1970 Dec 4;170(3962):1095-6. PubMed, CrossRef
  21. Kapustianenko LG, Iatsenko TA, Yusova EI, Grinenko TV. Isolation and purification of a kringle 5 from human plasminogen using AH-Sepharose. Biotechnologia Acta. 2014; 7 (4): 35-42. CrossRef
  22. Tykhomyrov AA, Yusova EI, Diordieva SI, Corsa VV, Grinenko TV. Isolation and characterization of antibodies against human plasminogen fragment K 1-3. Biotechnologia Acta. 2013;6(1):86-96. (In Ukrainian). CrossRef
  23. Kapustianenko LG. Polyclonal antibodies with monospecificity to plasminogen fragment kringle 5. Ukr Biochem J. 2014; 85(5, Suppl.1): 56-57. (In Ukrainian).
  24. Varetska TV. Microgeterogenety of fibrinogen. Cryofibrinogen. Ukr Biokhim Zhurn. 1960;32:13-24.
  25. Pozdnjakova TM, Musjalkovskaja AA, Ugarova TP, Protvin DD, Kotsjuruba VN. On the properties of fibrin monomer prepared from fibrin clot with acetic acid. Thromb Res. 1979;16(1-2):283-8. PubMed, CrossRef
  26. Gitlin G, Bayer EA, Wilchek M. Studies on the biotin-binding site of avidin. Lysine residues involved in the active site. Biochem J. 1987 Mar 15;242(3):923-6. PubMedPubMedCentral, CrossRef
  27. Tsurupa G, Ho-Tin-Noé B, Anglés-Cano E, Medved L. Identification and characterization of novel lysine-independent apolipoprotein(a)-binding sites in fibrin(ogen) alphaC-domains. J Biol Chem. 2003 Sep 26;278(39):37154-9. PubMed, CrossRef
  28. Yatsenko TA,  Rybachuk VN, Kharchenko SM, Grinenko TV, Yusova EI. Effect of fibrinogen degradation products on various stages of the fibrinolytic process. J Pre-Clin Clin Res. 2015 Jun;9(1):18-22. CrossRef
  29. Zadorozhna MB, Grinenko TV, Yusova OI, Volkov GL. Binding of alpha-2-antiplasmin with fibrinogen/fibrin and their fragments independent of factor XIII. Ukr Biokhim Zhurn. 2004 Sep-Oct;76(5):71-7. (In Ukrainian). PubMed
  30. Grinenko TV, Skomorovska EV, Kudinov SA, Zolotareva EN. Features of the interaction of Glu- and Lys-forms of plasminogen with native and partially hydrolyzed fibrin. Biokhimiia. 1992 May;57(5):728-37. (In Russian). PubMed
  31. Grinenko TV, Tretyachenko VG, Skomorovska EV, Kudinov SA. Binding of Glu-plasminogen by fibrinogen and byproducts of its proteolysis. Biokhimiia. 1989 Feb;54(2):213-20. (In Russian). PubMed
  32. Stewart RJ, Fredenburgh JC, Rischke JA, Bajzar L, Weitz JI. Thrombin-activable fibrinolysis inhibitor attenuates (DD)E-mediated stimulation of plasminogen activation by reducing the affinity of (DD)E for tissue plasminogen activator. A potential mechanism for enhancing the fibrin specificity of tissue plasminogen activator. J Biol Chem. 2000 Nov 24;275(47):36612-20. PubMed, CrossRef
  33. Lugovskoy EV, Makogonenko EM, Komissarenko SV. Molecular mechanisms of formation and degradation of fibrin. Physical, chemical and immunochemical analysis. К.: Naukova Dumka, 2013. 230 p. (In Russian).
  34. Schielen WJ, Adams HP, Voskuilen M, Tesser GI, Nieuwenhuizen W. The sequence A alpha-(154-159) of fibrinogen is capable of accelerating the t-PA catalysed activation of plasminogen. Blood Coagul Fibrinolysis. 1991 Jun;2(3):465-70. PubMed, CrossRef
  35. Verevka SV, Miroshnychenko OS. 1-X-3 motif in inter-protein recognition: structures, widespreading and possible practical application. J Mol Recognit. 2001 Sep-Oct;14(5):315-8. PubMed, CrossRef
  36. Geiger JH, Cnudde SE. What the structure of angiostatin may tell us about its mechanism of action. J Thromb Haemost. 2004 Jan;2(1):23-34. PubMed, CrossRef

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.