Tag Archives: цитохром с
Реакція окислення ABTS як модель електронного перенесення, опосередкованого цитохромом с
F. Gudratova, A. Aliyeva, S. Mahmudova, K. Gasimov, T. Yusifov*
Institute of Biophysics, Ministry of Science and Education of the Republic of Azerbaijan, Baku;
*e-mail: tjussifo@ucla.edu
Отримано: 23 травня 2024; Виправлено: 24 липня 2025;
Затверджено: 12 вересня 2025; Доступно онлайн: 17 вересня 2025
Цитохром с, як переносник електронів у мітохондріях, відіграє ключову роль у функціонуванні ланцюга перенесення електронів. З метою розробки швидких методів оцінки електронтранспортних властивостей цитохрому с, ми використали електронний донор 2,2′-азино-біс(3-етилбензотіазолін-6-сульфонат) (ABTS) як субстрат і зручний спектрофотометричний індикатор пероксидазоподібної активності цитохрому с. Кінетику реакції окислення ABTS, опосередкованої цитохромом с, досліджували у присутності H2O2 як другого субстрату. Показано, що додавання цитохрому с є необхідною умовою перенесення електронів від ABTS до H2O2. Виконано кінетичний аналіз реакції з визначенням параметрів Vmax, Km, kcat та kcat/Km для обох субстратів. Отримані результати свідчать, що реакція окислення ABTS, каталізована цитохромом с, може ефективно застосовуватися як модель для дослідження функціональної ролі цитохрому с за різних умов.
Вільнорадикальні процеси в мітохондріях печінки щурів-пухлиноносіїв та їх корекція есенціальними ліпофільними нутрієнтами
О. В. Кеца, М. М. Марченко
Чернівецький національний університет імені Юрія Федьковича, Україна;
e-mail: o.ketsa@chnu.edu.ua
Отримано: 21 травня 2019; Затверджено: 29 листопада 2019
Вивчення ролі вільнорадикального окислення у підвищенні проникності мітохондріальних мембран за онкогенезу в органах, які не задіяні в пухлинному процесі, та пошук шляхів запобігання порушенням у функціонуванні мітохондрій є актуальними. У роботі оцінено показники пероксидного окислення ліпідів (ПОЛ), процес набухання мітохондрій та вихід цитохрому с в цитозоль клітин печінки щурів-пухлиноносіїв за роздільної та поєднаної дії омега-3 поліненасичених жирних кислот (ω-3 ПНЖК) й ацетату ретинолу (вітаміну А-ацетату). У мітохондріальній фракції печінки щурів-пухлиноносіїв у період інтенсивного росту пухлини (14 діб) підвищувалась швидкість генерації супероксидного радикала, зростали рівні первинних (трієнових кон’югатів, ТК), вторинних (кетодієнів і спряжених трієнів, КД+СТ) та кінцевих продуктів ПОЛ (основ Шиффа), що сприяло набуханню мітохондрій та виходу цитохрому с в цитозоль. Моновведення ω-3 ПНЖК істотно знижувало вільнорадикальні процеси та набухання мітохондрій печінки щурів із трансплантованою карциномою Герена. Введення високої дози (3000 МО/кг маси тіла) ацетату ретинолу до та після трансплантації пухлини посилювало вільнорадикальні процеси в мітохондріальній фракції печінки щурів-пухлиноносіїв, тоді як введення фізіологічної дози (30 МО/кг маси тіла) ацетату ретинолу не призводило до змін досліджуваних показників у контрольних щурів, які не отримували препарат. Прооксидантні ефекти ретиноїду частково усувалися в умовах його поєднаного введення з ω-3 ПНЖК.
Індукція ємнісного входу Са(2+) і вивільнення цитохрому с в клітинах Jurkat за дії фотозбудженого фулерену С(60)
С. М. Гребіник1, К. О. Паливода2, С. В. Прилуцька1, І. І. Гринюк1,
А. А. Самойленко2, Л. Б. Дробот2, О. П. Матишевська1
1Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Україна;
2Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: matysh@yahoo.com
З використанням флуоресцентного зонда Індо-1 оцінено відносну величину кальцієвого пулу ЕПР, ємнісного входу Са2+ і ступеня наповнення кальцієвого пулу мітохондрій в тимоцитах і клітинах Jurkat. Показано, що ємнісний вхід катіона в тимоцити значно нижчий, ніж у клітини Jurkat. Відмічено значне посилення ємнісного входу Са2+ у клітини Jurkat, преінкубовані з 10-5 M C60 і піддані дії видимого опромінення. Через 1–3 години після його впливу було зафіксовано зниження FCCP-індукованого вивільнення Ca2+ з мітохондрій і підвищення вмісту цитохрому с у цитоплазмі клітин Jurkat. Припускається, що ремодуляція системи Са2+-сигналювання може бути залучена до початкових етапів індукованого фотозбудженим фулереном С60 апоптозу в клітинах Jurkat.
Антиоксидантні властивості протеїнів після заморожування–розморожування
С. Л. Розанова, К. Д. Розанова, О. А. Нардід
Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України, Харків;
е-mail: sv.rosanova@gmail.com
Представлено експериментальні дані, одержані за порівняльної оцінки впливу різних режимів заморожування на антиоксидантну активність ізольованих протеїнів: альбуміна із сироватки крові людини, цитохрома с із серця коня та глюкозооксидази з Aspergillus niger. Зміна антиоксидантної активності протеїнів може бути пов’язана зі змінами конформації протеїнів. Характер впливу заморожування–розморожування на протеїни залежить від особливостей структури молекули та режимів охолодження.