Л. Медвідь*, С. Яковлев

Center for Vascular and Inflammatory Diseases and Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Maryland School of Medicine, Baltimore, MD, USA;
*e-mail: Lmedved@som.umaryland.edu

Отримано: 17 травня 2020; Затверджено: 30 червня 2020

Фібриноген – поліфункціональний протеїн плазми крові, що бере участь в різних фізіологічних і патологічних процесах шляхом взаємодії своїх численних доменів із різними лігандами і клітинними рецепторами. Серед доменів фібриногену, два BβN-домени утворені N-кінцевими ділянками двох Bβ-ланцюгів, що включають амінокислотні залишки Bβ1-64. Хоча сталого уявлення про їхню конформацію немає, а експерименти з рекомбінантним димерним  (Bβ1-66)₂ фрагментом, який відповідає парі цих доменів, не виявили у ньому впорядкованої структури, деякі дані дозволяють припустити, що ці домени у нативній молекулі можуть бути простoрово впорядковані. Проте,  їхні основні функціональні властивості вивчено досить добре. Відщеплення фібринопептидів B (амінокислотні послідовності Bβ1-14) від цих доменів у разі перетворення фібриногену у фібрин призводить до експозиції  численних  сайтів зв’язування у βN-доменах фібрину (послідовність β15-64). Ці сайти забезпечують взаємодію βN-доменів із різними протеїнами і клітинами, що обумовлює їхню участь у різних процесах, зокрема у самоскладанні фібрину, фібрин-залежному ангіогенезі, а також у фібрин-залежній трансміграції лейкоцитів у процесі запалення. Метою цього огляду є узагальнення сучасного уявлення про структуру та функції цих доменів фібриногену і фібрину та їхньої функціональної ролі.