Ukr.Biochem.J. 2015; Том 87, № 2, березень-квітень, c. 113-121

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj87.02.113

Вплив біоактивних альдегідів на властивості желатини

І. П. Крисюк, Н. Д. Дзвонкевич, Т. Т. Володіна,
Н. М. Попова, С. Г. Шандренко

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
е-mail: iryna-kr@yandex.ua

Біоактивні альдегіди є одними з основних чинників постсинтетичних модифікацій протеїнів, що, в свою чергу, є причиною та наслідком багатьох захворювань. В дослідах in vitro проведено порівняльне дослідження модифікуючої дії на желатину низки альдегідів, які утворюються ендогенно. Розчин желатини (20 мМ) інкубували з: рибозою, дезоксирибозою, гліоксалем, метилгліоксалем, формальдегідом, акролеїном (20 мМ кожний) та з їх поєднаннями, в 0,1 М Na-фосфатному буфері (рН 7,4), що містив 0,02% азиду натрію, при 37 °С в темряві протягом 30 діб. Досліджували флуоресцентні властивості утворених аддуктів та електрофоретичну характеристику молекулярної маси. Показано, що утворені аддукти різняться за спектрами флуоресценції. За інтенсивністю флуоресценції встановлено шкалу альдегідів: формальдегід < метилгліоксаль < акролеїн < рибоза < дезоксирибоза < гліоксаль. Результати електрофоретичного дослідження свідчать, що за дії альдегідів утворюються міжпептидні зшивки та перерозподіл у бік збільшення молекулярної маси фрагментів желатини. За цим показником встановлено такий рейтинг: рибоза < дезоксирибоза < акролеїн < гліоксаль < формальдегід < метилгліоксаль. У разі порівняння двох вищенаведених рейтингів видно, що вони не збігаються: альдегіди, які мають найнижчу здатність формувати флуоресцентні аддукти, виявляють найвищу здатність утворювати міжмолекулярні зшивки в протеїнах. Тому оцінка інтенсивності постсинтетичних модифікацій, наприклад, в колагені шкіри, потребує залучення комплексних підходів для використання в діагностичній практиці.

Ключові слова: , , , ,


Посилання:

  1. Singh R, Barden A, Mori T, Beilin L. Advanced glycation end-products: a review. Diabetologia. 2001 Feb;44(2):129-46. Review. Erratum in: Diabetologia 2002 Feb;45(2):293. PubMed, CrossRef
  2. Baynes JW. From life to death – the struggle between chemistry and biology during aging: the Maillard reaction as an amplifier of genomic damage. Biogerontology. 2000;1(3):235-46. Review. PubMed, CrossRef
  3. Nakamura K., Haseqawa T., Fukunaga Y., Kazuharu I. Crosslines A and B as candidates for the fluorphores in age-related and diabetes related cross-linked proteins and their diacetates produced by Maillard reaction of a N-acetyl-lysine with glucose. J Chem Soc Commun. 1992;14:992-994. CrossRef
  4. Rivero JA, Adunyah SE. Sodium butyrate induces tyrosine phosphorylation and activation of MAP kinase (ERK-1) in human K562 cells. Biochem Biophys Res Commun. 1996 Jul 25;224(3):796-801. PubMed, CrossRef
  5. Mostafa AA, Randell EW, Vasdev SC, Gill VD, Han Y, Gadag V, Raouf AA, El Said H. Plasma protein advanced glycation end products, carboxymethyl cysteine, and carboxyethyl cysteine, are elevated and related to nephropathy in patients with diabetes. Mol Cell Biochem. 2007 Aug;302(1-2):35-42. PubMed, CrossRef
  6. Shaikh S, Nicholson LF. Advanced glycation end products induce in vitro cross-linking of alpha-synuclein and accelerate the process of intracellular inclusion body formation. J Neurosci Res. 2008;86(9):2071-2082. PubMed, CrossRef
  7. Fuentealba D, Friguet B, Silva E. Advanced glycation endproducts induce photocrosslinking and oxidation of bovine lens proteins through type-I mechanism. Photochem Photobiol. 2009 Jan-Feb;85(1):185-94. PubMed, CrossRef
  8. Krautwald M, Münch G. Advanced glycation end products as biomarkers and gerontotoxins – A basis to explore methylglyoxal-lowering agents for Alzheimer’s disease? Exp Gerontol. 2010 Oct;45(10):744-51. Review. PubMed, CrossRef
  9. Romano AD, Serviddio G, de Matthaeis A, Bellanti F, Vendemiale G. Oxidative stress and aging. J Nephrol. 2010 Sep-Oct;23 Suppl 15:S29-36. Review. PubMed
  10. Monnier V. M., Stevens S. L., Cerami A. The browning reaction of proteins with glucose. Arch Biochem. 1979;24:157-178.
  11. Schmitt A, Schmitt J, Münch G, Gasic-Milenkovic J. Characterization of advanced glycation end products for biochemical studies: side chain modifications and fluorescence characteristics. Anal Biochem. 2005 Mar 15;338(2):201-15. PubMed, CrossRef
  12. Goldin A, Beckman JA, Schmidt AM, Creager MA. Advanced glycation end products: sparking the development of diabetic vascular injury. Circulation. 2006 Aug 8;114(6):597-605. Review. PubMed, CrossRef
  13. Brennan M. Changes in solubility, non-enzymatic glycation, and fluorescence of collagen in tail tendons from diabetic rats. J Biol Chem. 1989 Dec 15;264(35):20947-52. PubMed
  14. Monnier VM, Vishwanath V, Frank KE, Elmets CA, Dauchot P, Kohn RR. Relation between complications of type I diabetes mellitus and collagen-linked fluorescence. N Engl J Med. 1986 Feb 13;314(7):403-8. PubMed, CrossRef
  15. Obayashi H, Nakano K, Shigeta H, Yamaguchi M, Yoshimori K, Fukui M, Fujii M, Kitagawa Y, Nakamura N, Nakamura K, Nakazawa Y, Ienaga K, Ohta M, Nishimura M, Fukui I, Kondo M. Formation of crossline as a fluorescent advanced glycation end product in vitro and in vivo. Biochem Biophys Res Commun. 1996 Sep 4;226(1):37-41. PubMed, CrossRef
  16. Pongor S, Ulrich PC, Bencsath FA, Cerami A. Aging of proteins: isolation and identification of a fluorescent chromophore from the reaction of polypeptides with glucose. Proc Natl Acad Sci USA. 1984 May;81(9):2684-8. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  17. Igaki N, Sakai M, Hata H, Oimomi M, Baba S, Kato H. Effects of 3-deoxyglucosone on the Maillard reaction. Clin Chem. 1990 Apr;36(4):631-4. PubMed
  18. Thornalley PJ, Langborg A, Minhae HS. Formation of glioxal, metylglyoxal and 3-deoxyglucosone in the glication of proteins by glucose. Biochem J. 1999;344(1):109-116. CrossRef
  19. Desai KM, Chang T, Wang H, Banigesh A, Dhar A, Liu J, Untereiner A, Wu L. Oxidative stress and aging: is methylglyoxal the hidden enemy? Can J Physiol Pharmacol. 2010 Mar;88(3):273-84. Review. PubMed, CrossRef
  20. Glenn JV, Stitt AW. The role of advanced glycation end products in retinal ageing and disease. Biochim Biophys Acta. 2009 Oct;1790(10):1109-16. Review. PubMed, CrossRef
  21. Kalousova M, Zima T, Tesar V, Dusilova-Sulkova S, Skrha J. Advanced glycoxidation end products in chronic diseases – clinical chemistry and genetic background. Mutat. Res. Fundam. Mol. Mechan. Mutagen. 2005;579(1-2):37-46. PubMed, CrossRef
  22. Volodina TT, Pechenova TM, Dzvonkevych ND, Popova NM, Silonova NV, Astakhova VS, Panchenko LM, Guly MF, Mykhailovsky VO. Modifying effect of low-molecular metabolities on the state of extracellular matrix of connective tissue of animals. Ukr Biokhim Zhurn. 2007 Nov-Dec;79(6):65-73. Ukrainian. PubMed
  23. Shandrenko SG, Golovin AS, Dmitrenko MP, Yurchenko AI, Babycheva OF. Computer registration and analysis results of thin-layer chromatography. J Phys Chromatogram Soc. 2003;2(4):22-30. (In Ukrainian).

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.