Ukr.Biochem.J. 2015; Том 87, № 3, травень-червень, c. 23-30
doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj87.03.023
Термостабільність α-L-рамнозидази Cryptococcus albidus
O. B. Гудзенко, Н. В. Борзова, Л. Д. Варбанець
Інститут мікробіології і вірусології ім. Д. К. Заболотного НАН України, Київ;
e-mail: nv_borzova@bigmir.net
α-L-рамнозидази як дріжджів, так і мікроміцетів є на сьогодні найперспективнішою групою ензимів. Особливо важливими є дослідження, спрямовані на підвищення термостабільності ензимних препаратів. Вивчення шляхів підвищення термостабільності та ефективності гідролізу субстрату α-L-рамнозидазою дозволить удосконалити технологію виробництва соків та вин. Метою нашої роботи було дослідити швидкість гідролізу нарингіну α-L-рамнозидазою Cryptococcus albidus, а також деякі аспекти процесу термоденатурації та стабілізації ензиму. Було досліджено 2 форми α-L-рамнозидази C. albidus, одержані за вирощування продуцента на різних джерелах вуглецю – нарингіні та рамнозі. Порівняльне вивчення властивостей та процесу термоінактивації цих α-L-рамнозидаз показало, що індуктор синтезу не впливає на ефективність гідролізу нарингіну ензимом, однак вносить зміни в термостабільність протеїнової молекули. У підтриманні активної конформації молекули α-L-рамнозидази беруть участь гідрофобні взаємодії та залишки цистеїну. Також можна стабілізувати дріжджову α-L-рамнозидазу C. albidus 0,5%-им бичачим сироватковим альбуміном і 0,25%-им глутаровим альдегідом.
Ключові слова: Cryptococcus albidus, α-L-рамнозидаза, нарингін, рамноза, термоінактивація, термостабільність
Посилання:
- Ribeiro MH, Rabaca M. Cross-linked enzyme aggregates of naringinase: novel biocatalysts for naringin hydrolysis. Enzyme Res. 2011;2011:851272. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
- Puri M. Updates on naringinase: structural and biotechnological aspects. Appl Microbiol Biotechnol. 2012 Jan;93(1):49-60. Review. PubMed, CrossRef
- Yadav V., Yadav P. K., Yadav S., Yadav K. D. S. alpha-L-Rhamnosidase: A review. Process Biochemistry. 2010;45(8):1226-1235. CrossRef
- Manzanares P, Valles S, Ramon D, Orejas M. alpha-L-Rhamnosidase: old and new insights. Industrial Enzymes, Springer. 2007:117-140. CrossRef
- Yanai T, Sato M. Purification and characterization of an alpha-L-rhamnosidase from Pichia angusta X349. Biosci Biotechnol Biochem. 2000 Oct;64(10):2179-85. PubMed, CrossRef
- Rzaieva OM, Varbanets’ LD, Nahorna SS. Screening of yeast-producers of alpha-L-rhamnosidase. Mikrobiol Zhurn. 2010 Nov-Dec;72(6):11-7. Ukrainian. PubMed
- Gudzenko OV, Varbanets LD. Purification and physico-chemical properties of Cryptococcus albidus 1001 alpha-L-rhamnosidase. Microb Zhurn. 2012 Nov-Dec;74(6):16-23. Russian. PubMed
- Gudzenko OV, Varbanets LD. Component composition of Cryptococcus albidus and Eupenicillium erubescens alpha-L-rhamnosidases. Microb. Zhurn. 2014;76(5):11-15. Ukrainian. PubMed
- Davis DW. Determination of Flavanones in Citrus Fruits. Anal Chem. 1947;19(7):476–478. CrossRef
- Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951 Nov;193(1):265-75. PubMed
- Ellman GL. Tissue sulfhydryl groups. Arch Biochem Biophys. 1959 May;82(1):70-7. PubMed, CrossRef
- Lakin G. F. Biometrics. M.: High. School. 1990; 352 p.
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.