Ukr.Biochem.J. 2014; Том 86, №5, вересень-жовтень, c. 126-133

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj86.05.126

Вплив солей важких металів на активність трипсиноподібної гідролази із Drosophila melanogaster

06.11.2015   Без категорії   No comments

І. Л. Рижко, Н. В. Мотрук, С. А. Петров

Одеський національний університет ім. І. І. Мечникова, Україна;
e-mail: kira_ril@mail.ru

Досліджували вплив солей важких металів на частково очищену методами висолювання, гель-хроматографії та електрофорезу трипсиноподібну пептидгідролазу личинок дрозофіли. Вплив металів на активність ензимів не завжди обумовлений їх прямою взаємодією з каталітичним центром. Встановлено, що найбільшим інгібуючим ефектом характеризується хлорид кадмію, а найменшим – хлорид цинку. Оскільки у всіх випадках було використано виключно хлориди металів, можна вважати доведеним диференційований вплив саме іонів металів, а не іонів хлору на прояв in vitro амідазної активності трипсиноподібної пептидгідролази личинок дрозофіли, що в цілому узгоджується з ефектами дії цих іонів на протеолітичну систему травлення на рівні живого організму.

Ключові слова: , ,

Посилання:

 

  1. Andriyevskiy OM, Ryzhko IL, Radionov OO. Effect of metal ions on the level of proteolytic activity in the digestive system of Drosophila ontogeny. Bulletin ONU. Biology. 2002;7(1):15-21. (In Ukrainian).
  2. Bigaliyev AB. Genetic effect of salts of heavy metals as environmental pollutants. Uspekhi Sovrem. Genet. 1982;10:104-114. (In Russian).
  3. Chougule NP, Doyle E, Fitches E, Gate­house JA. Biochemical characterization of midgut digestive proteases from Mamestra brassicae (cabbage moth; Lepidoptera: Noctuidae) and effect of soybean Kunitz inhibitor (SKTI) in feeding assays. J. Insect Physiol. 2008 Mar;54(3):563-572. PubMed, CrossRef
  4. Vernet T, Khouri HE, Laflamme P, Tessier DC, Musil R, Gour-Salin BJ, Storer AC, Thomas DY. Processing of the papain precursor. Purification of the zymogen and characterization of its mechanism of processing.  J Biol Chem. 1991 Nov 15;266(32):21451-7. PubMed
  5. Petrov S. A. Features interaction functional related vitamins in the body of mussels, mullet and rats: Authoref. diss. for the degree of candidate of biol. sciences. Minsk, 1979. 20 p. (In Russian).
  6. Werzhbinskaja NA, Savina NV. Evolution the glycolytic system in the type of mollusk. Zhurn. Evolution. Biochem. Physiol. 1971;7(4):337-347. (In Russian).
  7. Mel’nychuk DO, Mel’nykova NM, Derkach IeA. Age-dependent cadmium accumulation in organs of intoxicated rats and changes of indices of acid-base balance of blood in different conditions of antioxidant defence. Ukr Biokhim Zhurn. 2004 Nov-Dec;76(6):95-9. Ukrainian. PubMed
  8. Mosolov V. V. Proteolytic enzymes. М.: Nauka, 1971. 414 p. (In Russian).
  9. Medvedev N. N. The practical genetics. М.: Nauka, 1968. 294 p. (In Russian).
  10. Andrievskiy AM. A method of isolation of partially purified alkaline peptide hydrolase from Drosophila melanogaster larvae. Ukr Biokhim Zhurn. 1985 Jul-Aug;57(4):54-9. Russian. PubMed
  11. Andrivskiy AM, Katanenko SV, Totskiy VN. Ontogenic properties of peptidohydrolase activity in tissue extracts from Drosophila melanogaster. Ukr Biokhim Zhurn. 1982 Sep-Oct;54(5):519-24. Russian. PubMed
  12. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951 Nov;193(1):265-75. PubMed
  13. Erlanger BF, Kokowsky N, Cohen W. The preparation and properties of two new chromogenic substrates of trypsin. Arch Biochem Biophys. 1961 Nov;95(2):271-8. PubMed, CrossRef
  14. Ellman GL. Tissue sulfhydryl groups. Arch Biochem Biophys. 1959 May;82(1):70-7. PubMed, CrossRef
  15. Zaporozhan VN, Bokal II, Kostyushov VV. Clinical significance of tioldisulfide system in HIV-infection. Zhurn. AMN Ukraine. 2009;15(1):175-187. (In Russian).
  16. Atramentova L. O., Utevsky O. M. Statistical Methods in Biology: A Textbook. Kharkiv: V. N. Karazin KNU, 2007. 288 p. (In Ukrainian).
    17. Rokitsky P. F. Biological statistics.  Minsk: Vysheishaya shkola, 1973. 320 p. (In Russian).
  17. Kraut J. Serine proteases: structure and mechanism of catalysis. Annu Rev Biochem. 1977;46(1):331-58. Review. PubMed, CrossRef
  18. Sokolovskaya LI, Slominskii AY, Volkov GL. Induction of catalytic activity of plasminogen by monoclonal antibody IV-Ic in the presence of divalent metal cations and alpha2-antiplasmin. Biochemistry (Mosc). 2006 Jun;71(6):627-33. PubMed, CrossRef

 

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.