Ukr.Biochem.J. 2016; Том 88, № 2, березень-квітень, c. 66-72

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj88.02.066

Особливості вільнорадикальних процесів у мітохондріях печінки щурів за токсичного гепатиту на тлі аліментарної протеїнової недостатності

27.04.2016   Без категорії   No comments

Г. П. Копильчук, О. М. Волощук

Чернівецький національний університет імені Юрія Федьковича,
Інститут біології, хімії та біоресурсів, Україна;
e-mail: kopilchuk@gmail.com

Досліджували інтенсивність генерації супероксидного аніон-радикала, гідроксильного радикала, пероксиду водню та рівень окислювальної модифікації мітохондріальних протеїнів у печінці щурів із токсичним гепатитом на тлі аліментарної протеїнової недостатносі. Встановлено, що в мітохондріях печінки тварин, яких утримували на раціоні з нестачею протеїну, вірогідного підвищення інтенсивності вільнорадикальних процесів не спостерігалося. Найвираженіша інтенсифікація вільнорадикальних процесів у мітохондріях печінки відбувалася за умов токсичного гепатиту. Показано посилення генерації всіх досліджуваних активних форм кисню: O2•- – в 1,7, а Н2О2 – в 1,5 раза, •ОН – практично в 2 рази на тлі акумуляції окисномодифікованих протеїнів, синтез яких детермінується мітохондріальним геномом. Встановлені зміни окисно-віднов­ного стану тіолових груп протеїнів дихального лан­цюга, нерозчинних в 0,05 М Na-фосфатному буфері (рН 11,5), та зміни вмісту їхніх карбонільних похідних можна розглядати як один із факторів регуляції енергетичних функцій мітохондрій.

Ключові слова: , , , , ,

Посилання:

  1. Bak MJ, Jun M, Jeong WS. Antioxidant and hepatoprotective effects of the red ginseng essential oil in H(2)O(2)-treated hepG2 cells and CCl(4)-treated mice. Int J Mol Sci. 2012;13(2):2314-30. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  2. Conde de la Rosa L, Schoemaker MH, Vrenken TE, Buist-Homan M, Havinga R, Jansen PL, Moshage H. Superoxide anions and hydrogen peroxide induce hepatocyte death by different mechanisms: involvement of JNK and ERK MAP kinases. J Hepatol. 2006 May;44(5):918-29. PubMed, CrossRef
  3. Cadenas E. Mitochondrial free radical production and cell signaling. Mol Aspects Med. 2004 Feb-Apr;25(1-2):17-26. PubMed, CrossRef
  4. Whaley-Connell A, McCullough PA, Sowers JR. The role of oxidative stress in the metabolic syndrome. Rev Cardiovasc Med. 2011;12(1):21-9. Review. PubMed, CrossRef
  5. Liu Y, Fiskum G, Schubert D. Generation of reactive oxygen species by the mitochondrial electron transport chain. J Neurochem. 2002 Mar;80(5):780-7.
    PubMed, CrossRef
  6. Tatarková Z, Kuka S, Račay P, Lehotský J, Dobrota D, Mištuna D, Kaplán P. Effects of aging on activities of mitochondrial electron transport chain complexes and oxidative damage in rat heart. Physiol Res. 2011;60(2):281-9. PubMed
  7. Lenaz G. The mitochondrial production of reactive oxygen species: mechanisms and implications in human pathology. IUBMB Life. 2001 Sep-Nov;52(3-5):159-64. Review.  PubMed, CrossRef
  8. Akopova OV, Kolchinskaya LI, Nosar VI, Bouryi VA, Mankovska IN, Sagach VF. The effect of ATP-dependent K(+)-channel opener on transmembrane potassium exchange and reactive oxygen species production upon the opening of mitochondrial pore. Ukr Biochem J. 2014 Mar-Apr;86(2):26-40. Russian. PubMed, CrossRef
  9. Ly JD, Grubb DR, Lawen A. The mitochondrial membrane potential (deltapsi(m)) in apoptosis; an update. Apoptosis. 2003 Mar;8(2):115-28. Review. PubMed, CrossRef
  10. Sun C, Guo XX, Zhu D, Xiao C, Bai X, Li Y, Zhan Z, Li XL, Song ZG, Jin YH. Apoptosis is induced in cancer cells via the mitochondrial pathway by the novel xylocydine-derived compound JRS-15. Int J Mol Sci. 2013 Jan 4;14(1):850-70. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  11. Lagouge M, Larsson NG. The role of mitochondrial DNA mutations and free radicals in disease and ageing. J Intern Med. 2013 Jun;273(6):529-43. PubMed, PubMedCentral,CrossRef
  12. Theys N, Bouckenooghe T, Ahn MT, Remacle C, Reusens B. Maternal low-protein diet alters pancreatic islet mitochondrial function in a sex-specific manner in the adult rat. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. 2009 Nov;297(5):R1516-25. PubMed, CrossRef
  13. Voloshchuk ON, Kopylchuk GP, Kadayskaia TG. State of the energy-supply system of the liver mitochondria under the conditions of alimentary deficiency of protein. Vopr Pitan. 2014;83(3):12-6. Russian. PubMed
  14. Kopylchuk GP, Voloshchuk OM. NADH:ubiquinone reductase and succinate dehydrogenase activity in the liver of rats with acetaminophen-induced toxic hepatitis on the background of alimentary protein deficiency. Ukr Biochem J. 2015 Jan-Feb;87(1):121-6. Ukrainian. PubMed, CrossRef
  15. Marchenko MM, Kopyl’chuk HP, Voloshchuk OM. Effect of low doses of ionizing radiaton on the fractional content of mitochondrial proteins and mtDNA in Guerin’s carcinoma. Ukr Biokhim Zhurn. 2008 Jul-Aug;80(4):114-9. Ukrainian. PubMed
  16. Voloshchuk O.N., Kopylchuk G.P. The peculiarities of the structural and functional state of the cytochrome component of the liver mitochondrial respiratory chain under conditions of acetaminophen-induced hepatitis on the background of alimentary protein deprivation. Biophysics. 2015;60(3):420-424. CrossRef
  17. Kostenko VO, Tsebrzhins’kii OI. Production of superoxide anion radical and nitric oxide in renal tissues sutured with different surgical suture material. Fiziol Zh. 2000;46(5):56-62.  Ukrainian. PubMed
  18. Jiang ZY, Woollard AC, Wolff SP. Hydrogen peroxide production during experimental protein glycation. FEBS Lett. 1990 Jul 30;268(1):69-71. PubMed, CrossRef
  19. Tkachenko MM, Sahach VF, Baziliuk OV, Kotsiuruba AV, Popereka HM, Stepanenko LH, Seniuk OF. Age-related characteristics of contractile vascular reactions and the content of oxygen free radicals and nitric oxide metabolites in BALB/c mice in conditions of alienation zone. Fiziol Zh. 2005;51(3):32-41. Ukrainian. PubMed
  20. Coote JL, Work TS. Proteins coded by mitochondrial DNA of mammalian cells. Eur J Biochem. 1971 Dec 10;23(3):564-74. PubMed,  CrossRef
  21. Andreyev AY, Kushnareva YE, Starkov AA. Mitochondrial metabolism of reactive oxygen species. Biochemistry (Mosc). 2005 Feb;70(2):200-14. Review. PubMed, CrossRef
  22. Wei YH, Lee HC. Oxidative stress, mitochondrial DNA mutation, and impairment of antioxidant enzymes in aging. Exp Biol Med (Maywood). 2002 Oct;227(9):671-82. PubMed
  23. Wall SB, Oh JY, Diers AR, Landar A. Oxidative modification of proteins: an emerging mechanism of cell signaling. Front Physiol. 2012 Sep 14;3:369. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  24. Muravleva LYe, Molotov-Luchansky VB, Klyuyev DA. Protein oxidative modification: problems and research prospects. Fundam Res. 2010;1:74-78. (in Russian).
  25. Luo D, Smith SW, Anderson BD. Kinetics and mechanism of the reaction of cysteine and hydrogen peroxide in aqueous solution. J Pharm Sci. 2005 Feb;94(2):304-16. PubMed, CrossRef
  26. Cai Z, Yan LJ. Protein Oxidative Modifications: Beneficial Roles in Disease and Health. J Biochem Pharmacol Res. 2013 Mar;1(1):15-26. PubMed, PubMedCentral
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.