Ukr.Biochem.J. 2016; Том 88, № 3, травень-червень, c. 29-35

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj88.03.029

Зміна кінетичних параметрів взаємодії поліреактивних імуноглобулінів із антигенами в присутності протаміну

21.07.2016   Без категорії   No comments

С. А. Бобровник, М. О. Демченко, С. В. Комісаренко

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: s-bobrov@bk.ru

Відкритий нами раніше феномен підсилення реакції зв’язування поліреактивних імуноглобулінів (ПРІГ) із антигенами в присутності протаміну і Твіну 20 досліджено детальніше. Проведено порівняльній аналіз динаміки зв’язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном, визначено константи швидкості реакції, а також константи афінності ПРІГ до антигену в присутності оптимальних доз протаміну і за його відсутності. Показано, що константа швидкості зв’язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном у присутності оптимальних доз протаміну не збільшується, а навіть зменшується в два рази. Проте в присутності протаміну у 30 разів збільшується концентрація реакційноздатних молекул ПРІГ, за рахунок чого помітно збільшується швидкість взаємодії. Протамін впливає на константу афінності зв’язування ПРІГ із розчиненим антигеном і збільшує її приблизно в три рази. Зроблено припущення, що подібний ефект протаміну пов’язаний з його впливом на структуру молекул ПРІГ, внаслідок чого вони змінюють свою конформацію і ефективніше зв’язуються з антигенами.

Ключові слова: , , ,

Посилання:

  1. Bobrovnik SA, Demchenko MA, Komisarenko SV. Interaction peculiarities of polyreactive immunoglobulins and various antigens. Ukr Biochem J. 2014 Jan-Feb;86(1):68-74. (In Russian). PubMed, CrossRef
  2. Bobrovnik SA, Demchenko MA, Komisarenko SV. Fundamental differences between natural antibodies and polyreactive immunoglobulins. Ukr Biochem J. 2015 Sep-Oct;87(5):46-53. PubMed, CrossRef
  3. Bobrovnik SA, Starodub NF. A new simple method of antigen immobilization on immunological plates. Immunology (Moscow), 1988;9 (5): 83-85. (In Russian).
  4. Guggenheim EA.  On the determination of the velocity constant of a unimolecular reaction. Philos Mag., Ser VII. 1926; 2(9): 538-543.
  5. Kazdy FJ, Jaz J, Bruylants A. Cinétique de L’action de L’acide Nitreux sur les Amides I. Méthode Générale. Bull Soc Chem Belg. 1958;67:687-706. CrossRef
  6. Swinbourne E.S. Method for obtaining the rate coefficient and final concentration of a first-order reaction. J Chem Soc. 1960; 2371-2372.
  7. Bobrovnik SA. Determination of kinetic parameters for both reversible and irreversible first-order reactions. J Biochem Biophys Methods. 1998 Sep 24;37(1-2):53-68. PubMed, CrossRef
  8. Friguet B, Chaffotte AF, Djavadi-Ohaniance L, Goldberg ME. Measurements of the true affinity constant in solution of antigen-antibody complexes by enzyme-linked immunosorbent assay. J Immunol Methods. 1985 Mar 18;77(2):305-19. PubMed, CrossRef
  9. Stevens FJ. Modification of an ELISA-based procedure for affinity determination: correction necessary for use with bivalent antibody. Mol Immunol. 1987 Oct;24(10):1055-60. PubMed, CrossRef
  10. Bobrovnik SA. Determination of antibody affinity by ELISA. Theory. J Biochem Biophys Methods. 2003 Sep 30;57(3):213-36. PubMed, CrossRef
  11. Stevens FJ, Bobrovnik SA. Deconvolution of antibody affinities and concentrations by non-linear regression analysis of competitive ELISA data. J Immunol Methods. 2007 Dec 1;328(1-2):53-8.  PubMed, CrossRef
  12. Bobrovnik SA. Polyreactive immunoglobulins recognize hydrophobic parts of proteins. Ukr Biokhim Zhurn. 2001 Mar-Apr;73(2):116-22. (In Russian). PubMed
  13. Bobrovnik SA. Mechanisms of interaction of polyreactive immunoglobulins and protein antigens. Ukr Biokhim Zhurn. 2002 Mar-Apr;74(2):37-44. (In Russian). PubMed
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.