Tag Archives: константа швидкості
Врахування внеску хімічного (неензиматичного) перетворення субстрату в загальний механізм ензиматичної реакції
С. О. Костерін, С. О. Карахім, П. Ф. Жук
Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: kinet@biochem.kiev.ua; laserlab@biochem.kiev.ua
Отримано: 13 вересня 2018; Затверджено: 13 грудня 2018
Під час проведення досліджень ензиматичних реакцій необхідно враховувати внесок хімічного перетворення субстрату на продукт, яке відбувається разом з ензиматичним перетворенням. Зазвичай вважають, що різниця концентрацій продукту, що утворився в присутності ензиму та за його відсутності (впродовж одного й того ж інтервалу часу), є концентрацією продукту, що утворився безпосередньо в ензиматичній реакції, тобто, що існує адитивність концентрацій продукту реакції в кожний момент часу. У цій статті проаналізовано коли існує адитивність і як правильно враховувати внесок некаталітичного перетворення субстрату під час проведення досліджень ензиматичних реакцій. Показано, що адитивність концентрацій продукту і початкових швидкостей існує лише в період, коли спостерігається лінійне зростання концентрації продукту в часі. Чим довше перебігає реакція, тим більше порушується адитивність. В умовах рівноваги адитивність рівноважних концентрацій продукту відсутня, проте в умовах детального балансу рівноважна концентрація продукту узагальненої реакції, що включає ензиматичне і хімічне перетворення субстрату, одночасно є також і рівноважною концентрацією продукту ензиматичного перетворення.
Зміна кінетичних параметрів взаємодії поліреактивних імуноглобулінів із антигенами в присутності протаміну
С. А. Бобровник, М. О. Демченко, С. В. Комісаренко
Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: s-bobrov@bk.ru
Відкритий нами раніше феномен підсилення реакції зв’язування поліреактивних імуноглобулінів (ПРІГ) із антигенами в присутності протаміну і Твіну 20 досліджено детальніше. Проведено порівняльній аналіз динаміки зв’язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном, визначено константи швидкості реакції, а також константи афінності ПРІГ до антигену в присутності оптимальних доз протаміну і за його відсутності. Показано, що константа швидкості зв’язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном у присутності оптимальних доз протаміну не збільшується, а навіть зменшується в два рази. Проте в присутності протаміну у 30 разів збільшується концентрація реакційноздатних молекул ПРІГ, за рахунок чого помітно збільшується швидкість взаємодії. Протамін впливає на константу афінності зв’язування ПРІГ із розчиненим антигеном і збільшує її приблизно в три рази. Зроблено припущення, що подібний ефект протаміну пов’язаний з його впливом на структуру молекул ПРІГ, внаслідок чого вони змінюють свою конформацію і ефективніше зв’язуються з антигенами.