Ukr.Biochem.J. 2019; Том 91, № 4, липень-серпень, c. 78-87

doi: https://doi.org/10.15407/ubj91.04.078

Врахування внеску хімічного (неензиматичного) перетворення субстрату в загальний механізм ензиматичної реакції

26.07.2019   Uncategorized   No comments

С. О. Костерін, С. О. Карахім, П. Ф. Жук

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: kinet@biochem.kiev.ua; laserlab@biochem.kiev.ua

Отримано: 13 вересня 2018; Затверджено: 13 грудня 2018

Під час проведення досліджень ензиматичних реакцій необхідно враховувати внесок хімічного перетворення субстрату на продукт, яке відбувається разом з ензиматичним перетворенням. Зазвичай вважають, що різниця концентрацій продукту, що утворився в присутності ензиму та за його відсутності (впродовж одного й того ж інтервалу часу), є концентрацією продукту, що утворився безпосередньо в ензиматичній реакції, тобто, що існує адитивність концентрацій продукту реакції в кожний момент часу. У цій статті проаналізовано коли існує адитивність і як правильно враховувати внесок некаталітичного перетворення субстрату під час проведення досліджень ензиматичних реак­цій. Показано, що адитивність концентрацій продукту і початкових швидкостей існує лише в період, коли спостерігається лінійне зростання концентрації продукту в часі. Чим довше перебігає реакція, тим більше порушується адитивність. В умовах рівноваги адитивність рівноважних концентрацій продукту відсутня, проте в умовах детального балансу рівноважна концентрація продукту узагальненої реакції, що включає ензиматичне і хімічне перетворення субстрату, одночасно є також і рівноважною концентрацією продукту ензиматичного перетворення.

Ключові слова: , , , , , , , , ,

Посилання:

  1. Cornish-Bowden A. Fundamentals of Enzyme Kinetics. 4-th Edition. Weinheim, Germany: Wiley – Blackwell, 2012. 510 p.
  2. Webb JL. Enzyme and Metabolic Inhibitors. Vol. 1: General Principles of Inhibition. New York and London: Academic Press, 1963. 949 p.
  3. Dickerson R. E., Gray H. B., Haight G. P. Chemical Principles. Third Edition. London; Amsterdam; Don Mills, Ontario; Sydney: The Benjamin/Cummings Publ., Inc., 1979. 1037 p.
  4. Copeland RA. Enzymes: A Practical Introduction to Structure, Mechanism, and Data Analysis. Second Edition. New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto: A John Wiley & Sons, Inc., 2000. 397 p. CrossRef
  5. Alberty RA. Principle of Detailed Balance in Kinetics. J Chem Edu. 2004;81(8):1206-1209.  CrossRef
  6. Lewis GN. A New Principle of Equilibrium. Proc Natl Acad Sci USA. 1925 Mar;11(3):179-83. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  7. Karakhim SA, Zhuk PF. Detailed balance in cyclic reactions: pro et contra. Saarbrucken: LAP Lambert Academic Publishing, 2016. 324 с.
  8. Wegscheider R. Über simultane gleichgewichte und die beziehungen zwischen thermodynamik und reactionskinetik homogener systeme. Monatshefte für Chemie und verwandte Teile anderer Wissenschaften. 1911; 32(8): 849-906. CrossRef
  9. Colquhoun D, Dowsland KA, Beato M, Plested AJ. How to impose microscopic reversibility in complex reaction mechanisms. Biophys J. 2004 Jun;86(6):3510-8. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  10. Keener J, Sneyd J.  Mathematical Physiology. I: Cellular Physiology. Second Edition. New York: Springer, 2009. 547 p. CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.