Ukr.Biochem.J. 2017; Том 89, № 4, липень-серпень, c. 43-48

doi: https://doi.org/10.15407/ubj89.04.043

Оборотна рН-залежна активація/інактивація CF(1)-АТPази хлоропластів шпинату

08.11.2017   Без категорії   No comments

А. П. Хомочкін, О. Б. Онойко, А. В. Семеніхін, О. К. Золотарьова

Інститут ботаніки ім. М. Г. Холодного НАН України, Київ;
e-mail: membrana@ukr.net

Метою роботи було вивчення оборотної рН-залежної регуляції ензиматичної активності каталітичної частини АТР-синтази (3.6.3.14) хлоропластів ‒ чинника спряження CF1. Показано, що нетривала інкубація ізольованого CF1 у середовищах із рН 4,5 або 3,5 призводила до інактивації Ca2+-АТРази. Активність ізольованого чинника спряження CF1 швидко (t1/2 ≈ 1 хв) відновлювалася в середовищі з рН 7,8, до якого додавали розчин NaHCO3 в діапазоні концентрацій від 0,5 до 10 мМ. Mg2+-АТРаза також активувалася внаслідок кислотної інкубації CF1 за наявності 1 мМ NaHCO3 (рН 7,8; 37 °С). Зростання Ca2+– і Mg2+-АТРазної активності CF1, пов’язане з додаванням розчину NaHCO3, повністю усувалося після введення 50 мкМ ацетазоламіду ‒ специфічного інгібітора карбоангідраз. Одержані результати дозволяють припускати існування в структурі CF1 зв’язаного бікарбонату, який бере участь у забезпеченні протонного перенесення.

Ключові слова: , , , , ,

Посилання:

  1. Junge W, Nelson N. ATP synthase. Annu Rev Biochem. 2015;84:631-57. PubMed, CrossRef
  2. Malyan AN. Noncatalytic nucleotide binding sites: properties and mechanism of involvement in ATP synthase activity regulation. Biochemistry (Mosc). 2013 Dec;78(13):1512-23. PubMed, CrossRef
  3. Groth G, Pohl E. The structure of the chloroplast F1-ATPase at 3.2 A resolution. J Biol Chem. 2001 Jan 12;276(2):1345-52. PubMed, CrossRef
  4. Tiedge H, Lünsdorf H, Schäfer G, Schairer HU. Subunit stoichiometry and juxtaposition of the photosynthetic coupling factor 1: Immunoelectron microscopy using monoclonal antibodies. Proc Natl Acad Sci USA. 1985 Dec;82(23):7874-8. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  5. Bakker-Grunwald T, van Dam K. On the mechanism of activation of the ATPase in chloroplasts. Biochim Biophys Acta. 1974 May 22;347(2):290-8. PubMed, CrossRef
  6. Malyan AN, Vitseva OI, Gubanova ON. Mg2+-dependent inactivation/H+-dependent activation equilibrium of chloroplast F1-ATPase. Photosynth Res. 1998; 57(3): 297-303. CrossRef
  7. Zolotareva EK, Gasparyan ME, Yaguzhinsky LS. Transfer of tightly-bound tritium from the chloroplast membranes to CF1 is activated by the photophosphorylation process. FEBS Lett. 1990 Oct 15;272(1-2):184-6. PubMed, CrossRef
  8. Malyan AN. A possible mechanism of coupling ATP synthesis with proton transfer in the enzymatic complex of chloroplast CF1. Rep Acad Sci USSR. 1986; 291: 1015-1018. (In Russian).
  9. Zolotareva EK, Tereshchenko AF, Dovbysh EF, Onoiko EB. Effect of alcohols on inhibition of photophosphorylation and electron transport by N,N’-dicyclohexylcarbodiimide in pea chloroplasts. Biochemistry (Moscow). 1997; 62(6): 631-635.
  10. Zakharov SD, Sytnik SK, Mal’yan AN, Makarov AD. Isolation and properties of CF1 ATPase chloroplasts with changed submolecular structure. Biokhimiia. 1978 May;43(5):887-91. (In Russian). PubMed
  11. Arnon DI. Copper enzymes in isolated chloroplasts. Polyphenoloxidase in Beta vulgaris. Plant Physiol. 1949 Jan;24(1):1-15. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  12. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951 Nov;193(1):265-75. PubMed
  13. Semenihin AV, Zolotareva EK. Identification of carbonic anhydrase activity associated with protein complexes of photosynthetic membranes of spinach chloroplasts. Rep Nat Acad Sci Ukr. 2014; 9: 141-145. (In Ukrainian).
  14. Nikulina GN. A review of the methods for the colorimetric determination of phosphorus by the formation of molybdenum blue. М.-L.: Nauka, 1965. 45 p. (In Russian).
  15. Murataliev MB, Boyer PD. The mechanism of stimulation of MgATPase activity of chloroplast F1-ATPase by non-catalytic adenine-nucleotide binding. Acceleration of the ATP-dependent release of inhibitory ADP from a catalytic site. Eur J Biochem. 1992 Oct 15;209(2):681-7. PubMed, CrossRef
  16. Guerrero KJ, Xue ZX, Boyer PD. Active/inactive state transitions of the chloroplast F1 ATPase are induced by a slow binding and release of Mg2+. Relationship to catalysis and control of F1 ATPases. J Biol Chem. 1990 Sep 25;265(27):16280-7. PubMed
  17. Onoiko E. B., Polishchuk A. V., Zolotareva E. K. Stimulation of photophosphorylation in spinach isolated chloroplasts by exogenous bicarbonate: role of carbonic anhydrase. Rep Nat Acad Sci Ukr. 2010; 10: 160-165. (In Russian).
  18. van Rensen JJ. Role of bicarbonate at the acceptor side of Photosystem II. Photosynth Res. 2002;73(1-3):185-92. PubMed, CrossRef
  19. Semenihin AV, Zolotareva OK. Carbonic anhydrase activity of integral-functional complexes of thylakoid membranes of spinach chloroplasts. Ukr Biochem J. 2015 May-Jun;87(3):47-56. PubMed, CrossRef
  20. Fabre N, Reiter IM, Becuwe-Linka N, Genty B, Rumeau D. Characterization and expression analysis of genes encoding alpha and beta carbonic anhydrases in Arabidopsis. Plant Cell Environ. 2007 May;30(5):617-29. PubMed, CrossRef
  21. Rudenko NN, Ignatova LK, Fedorchuk TP, Ivanov BN. Carbonic anhydrases in photosynthetic cells of higher plants. Biochemistry (Mosc). 2015 Jun;80(6):674-87. PubMed, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.