Ukr.Biochem.J. 2019; Том 91, № 1, січень-лютий, c. 38-46

doi: https://doi.org/10.15407/ubj91.01.038

Ефекти спін-орбітальної взаємодії за активації O(2) кофакторнезалежної 2,4-діоксигенази

10.04.2019   Uncategorized   No comments

Б. П. Мінаєв1, Р. Р. Валієв2

1Черкаський національний університет імені Богдана Хмельницького, Україна;
e-mail: bfmin43@ukr.net;
2Королівський технологічний інститут, Стокгольм, Швеція;
e-mail: valievrashid@mail.ru

Кисень (О2) є парамагнітною молекулою з двома неспареними електронними спінами та триплетним основним станом (S = 1), тоді як більшість органічних молекул діамагнітні; вони мають спарені електронні спіни та синглетний основний стан з повним спіном S = 0. Оксигенази каталізують введення триплетного кисню в органічні (діамагнітні) молекули в ході строго заборонених за спіном процесів і цю загадку досі не вирішено в сучасній ензимології. Багато оксидаз та оксигеназ використовують спряжені органічні кофактори (подібно до флавінів, птеринів) у синглетному основному стані, і реакція кофактора з О2 є також заборонена за спіном. Зрозуміло, що протеїнове оточення в активному центрі ензиму якимсь чином «допомагає» подолати спінову заборону, але це оточення є діамагнітним та спін-загадка все ж таки залишається. Деякі оксидази та оксигенази використовують парамагнітні іони металів як кофактор; у цьому разі спінову заборону формально знято. Нещодавно відкрито низку окислювальних ензимів, які не отримують кофактора. В роботі розглянуто бактеріальну 2,4-діоксигеназу, вільну від кофактора та її реакції з 2-n-алкіл-3-дигідрокси-4(1Н)-хінолонами (АНХ). У статті ми надали результати квантово-хімічних розрахунків проміжного дирадикала, нещодавно запропонованого для прямої реакції кисню з АНХ-субстратами, та зробили заключення про механізм спін-каталізу.

Ключові слова: , , , , , ,

Посилання:

  1. Minaev BF. Spin effects in reductive activation of O2 by oxydase enzymes. RIKEN Rev. 2002; 44: 147-149.
  2. Minaev BF. Electronic mechanisms of molecular oxygen activation. Russ Chem Rev. 2007; 76(7): 988-1010.
  3. Minaev BF, Minaeva VA. Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement. Ukr Bioorg Acta. 2008; 2(1): 56–64.
  4. Bugg TD. Oxygenases: mechanisms and structural motifs for O(2) activation. Curr Opin Chem Biol. 2001 Oct;5(5):550-5. PubMed, CrossRef
  5. Minaev BF. Electronic mechanisms of molecular oxygen bioactivation. Ukr Biokhim Zhurn. 2002 May-Jun;74(3):11-9. (In Russian). PubMed
  6. Minaev BF. Environment Friendly Spin-Catalysis for Dioxygen Activation. Chem Chem Technol. 2010; 4(1): 1-16.
  7. Prabhakar R, Siegbahn PEM, Minaev BF, Ågren H. Activation of Triplet Dioxygen by Glucose Oxidase: Spin-Orbit Coupling in the Superoxide Ion. J Phys Chem B. 2002; 106(14): 3742-3750. CrossRef
  8. Prabhakar R, Siegbahn PE, Minaev BF. A theoretical study of the dioxygen activation by glucose oxidase and copper amine oxidase. Biochim Biophys Acta. 2003 Apr 11;1647(1-2):173-8. PubMed, CrossRef
  9. Minaev BF. Spin-catalysis in the processes of photo- and bioactivation of molecular oxygen. Ukr Biokhim Zhurn. 2009 May-Jun;81(3):21-45. (In Russian). PubMed
  10. Minaev BF, Minaeva VO, Agren H. Spin-orbit coupling in enzymatic reactions and the role of spin in biochemistry. In: Leszczynski J, editor. Handbook of Computational Chemistry: Springer Netherlands. 2012; 1067–1093. CrossRef
  11. Bui S, Steiner RA. New insight into cofactor-free oxygenation from combined experimental and computational approaches. Curr Opin Struct Biol. 2016 Dec;41:109-118. PubMed, CrossRef
  12. Hernandez-Ortega A, Quesne MG, Bui S, Heuts DP, Steiner RA, Heyes DJ, de Visser SP, Scrutton NS. Origin of the proton-transfer step in the cofactor-free (1H)-3-hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-dioxygenase: effect of the basicity of an active site His residue. J Biol Chem. 2014 Mar 21;289(12):8620-32. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  13. Hernández-Ortega A, Quesne MG, Bui S, Heyes DJ, Steiner RA, Scrutton NS, de Visser SP. Catalytic mechanism of cofactor-free dioxygenases and how they circumvent spin-forbidden oxygenation of their substrates. J Am Chem Soc. 2015 Jun 17;137(23):7474-87. PubMed, CrossRef
  14. Silva PJ. Refining the reaction mechanism of O2 towards its co-substrate in cofactor-free dioxygenases. PeerJ. 2016 Dec 20;4:e2805.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  15. Steiner RA, Janssen HJ, Roversi P, Oakley AJ, Fetzner S. Structural basis for cofactor-independent dioxygenation of N-heteroaromatic compounds at the alpha/beta-hydrolase fold. Proc Natl Acad Sci USA. 2010 Jan 12;107(2):657-62.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  16. Frerichs-Deeken U, Ranguelova K, Kappl R, Hüttermann J, Fetzner S. Dioxygenases without requirement for cofactors and their chemical model reaction: compulsory order ternary complex mechanism of 1H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-dioxygenase involving general base catalysis by histidine 251 and single-electron oxidation of the substrate dianion. Biochemistry. 2004 Nov 16;43(45):14485-99. PubMed, https://doi.org/10.1021/bi048735u”]
  17. Fetzner S, Steiner RA. Cofactor-independent oxidases and oxygenases. Appl Microbiol Biotechnol. 2010 Apr;86(3):791-804. PubMed, CrossRef
  18. Thierbach S, Bui N, Zapp J, Chhabra SR, Kappl R, Fetzner S. Substrate-assisted O2 activation in a cofactor-independent dioxygenase. Chem Biol. 2014 Feb 20;21(2):217-25. PubMed, CrossRef
  19. Baas BJ, Poddar H, Geertsema EM, Rozeboom HJ, de Vries MP, Permentier HP, Thunnissen AM, Poelarends GJ. Functional and structural characterization of an unusual cofactor-independent oxygenase. Biochemistry. 2015 Feb 10;54(5):1219-32. PubMed, CrossRef
  20. Shen B, Hutchinson CR. Tetracenomycin F1 monooxygenase: oxidation of a naphthacenone to a naphthacenequinone in the biosynthesis of tetracenomycin C in Streptomyces glaucescens. Biochemistry. 1993 Jul 6;32(26):6656-63. PubMed, CrossRef
  21. Silva PJ, Ramos MJ. A comparative density-functional study of the reaction mechanism of the O2-dependent coproporphyrinogen III oxidase. Bioorg Med Chem. 2008 Mar 15;16(6):2726-33. PubMed, CrossRef
  22. Massey V. Activation of molecular oxygen by flavins and flavoproteins. J Biol Chem. 1994 Sep 9;269(36):22459-62. PubMed
  23. Salikhov KM, Molin YuN, Sagdeev RZ, Buchachenko AL. Spin polarization and magnetic effects in radical reactions. Elsevier Amsterdam, Budapest: Akademiai Kiado, 1984. 419 p. CrossRef
  24. Usselman RJ, Hill I, Singel DJ, Martino CF. Spin biochemistry modulates reactive oxygen species (ROS) production by radio frequency magnetic fields. PLoS One. 2014 Mar 28;9(3):e93065.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  25. Becke AD. Density-functional thermochemistry. III. The role of exact exchange. J Chem Phys. 1993; 98(17): 5648-4652. CrossRef
  26. Granovsky AA. Firefly 8.0.0. system of codes. 2013. Available at http://classic.chem.msu.su/gran/gamess/index.html.
  27. Harvey JN, Aschi M, Schwarz H, Koch W. The singlet and triplet states of phenyl cation. A hybrid approach for locating minimum energy crossing points between non-interacting potential energy surfaces. Theor Chem Acc. 1998;99(2);95-99.  CrossRef
  28. Hertwig RH, Koch W. On the accuracy of density functionals and their basis set dependence: An extensive study on the main group homonuclear diatomic molecules Li2 to Br2. J Comput Chem. 1995; 16(5): 576-585. CrossRef
  29. Schmidt MW, Baldridge KK, Boatz JA, Elbert ST, Gordon MS, Jensen JH, Koseki S, Matsunaga N, Nguyen KA, Su S, Windus TL, Dupuis M,  Montgomery JA. General atomic and molecular electronic structure system. J Comput Chem. 1993; 14(11): 1347-1363. CrossRef
  30. Granovsky AA. Extended multi-configuration quasi-degenerate perturbation theory: the new approach to multi-state multi-reference perturbation theory. J Chem Phys. 2011 Jun 7;134(21):214113. PubMed, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.