Ukr.Biochem.J. 2019; Том 91, № 3, травень-червень, c. 19-24

doi: https://doi.org/10.15407/ubj91.03.019

Вплив глутатіону на енергетичний обмін у мітохондріях печінки щурів за експериментальної нефропатії

14.06.2019   Uncategorized   No comments

Є. О. Ференчук, І. В. Геруш

ВДНЗ України «Буковинський державний медичний університет», Чернівці;
e-mail: yelena_f@ukr.net

Отримано: 17 жовтня 2018; Затверджено: 14 березня 2019

Окисне пошкодження мітохондрій та порушення енергетичного метаболізму призводить до розвитку багатьох патологій та захворювань. У роботі досліджено вплив глутатіону на активність ензимів мітохондріального дихального ланцюга та визначено вміст SH-груп у мітохондріях печінки щурів в умовах нефропатії, спричиненої фолієвою кислотою. Мітохондрії виділяли диференційним центрифугуванням. Визначали активність NADH-дегідрогенази, сукцинатдегідрогенази, цитохромоксидази та H+-ATPази. Показано, що за нефропатії, активність досліджуваних ензимів та вміст SH-груп знижувалась, що може свідчити про інтенсифікацію вільнорадикальних процесів. Введення глутатіону сприяло зростанню вмісту SH-груп і активності ензимів II та V комплексів дихального ланцюга мітохондрій, але не впливало на активність цитохромоксидази в мітохондріях печінки щурів із нефропатією. Одержані результати показали позитивний ефект глутатіону на активність сукцинатдегідрогенази та H+-ATPази.

Ключові слова: , , , , , ,

Посилання:

  1. Chen LY, Yang B, Zhou L, Ren F, Duan ZP, Ma YJ. Promotion of mitochondrial energy metabolism during hepatocyte apoptosis in a rat model of acute liver failure. Mol Med Rep. 2015 Oct;12(4):5035-41.   PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  2. Wadei HM. Hepatorenal syndrome: a critical update. Semin Respir Crit Care Med. 2012 Feb;33(1):55-69. PubMed, CrossRef
  3. Nunnari J, Suomalainen A. Mitochondria: in sickness and in health. Cell. 2012 Mar 16;148(6):1145-59.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  4. Kuksal N, Chalker J, Mailloux RJ. Progress in understanding the molecular oxygen paradox – function of mitochondrial reactive oxygen species in cell signaling. Biol Chem. 2017 Oct 26;398(11):1209-1227.  PubMed, CrossRef
  5. Zhao H, Liu YJ, Liu ZR, Tang DD, Chen XW, Chen YH, Zhou RN, Chen SQ, Niu HX. Role of mitochondrial dysfunction in renal fibrosis promoted by hypochlorite-modified albumin in a remnant kidney model and protective effects of antioxidant peptide SS-31. Eur J Pharmacol. 2017 Jun 5;804:57-67. PubMed, CrossRef
  6. Indo HP, Yen HC, Nakanishi I, Matsumoto K, Tamura M, Nagano Y, Matsui H, Gusev O, Cornette R, Okuda T, Minamiyama Y, Ichikawa H, Suenaga S, Oki M, Sato T, Ozawa T, Clair DK, Majima HJ. A mitochondrial superoxide theory for oxidative stress diseases and aging. J Clin Biochem Nutr. 2015 Jan;56(1):1-7.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  7. Sies H, Berndt C, Jones DP. Oxidative Stress. Annu Rev Biochem. 2017 Jun 20;86:715-748. PubMed, CrossRef
  8. Ghezzi P, Jaquet V, Marcucci F, Schmidt HHHW. The oxidative stress theory of disease: levels of evidence and epistemological aspects. Br J Pharmacol. 2017 Jun;174(12):1784-1796. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  9. Gupta A, Puri V, Sharma R, Puri S. Folic acid induces acute renal failure (ARF) by enhancing renal prooxidant state. Exp Toxicol Pathol. 2012 Mar;64(3):225-32.  PubMed, CrossRef
  10. Weinbach EC. A procedure for isolating stable mitochondria from rat liver and kidney. Anal Biochem. 1961 Aug;2(4):335-43. PubMed, CrossRef
  11. Sharova IV, Vekshin NL. Rotenone-insensitive NADH oxydation in mitochondrial suspension occurs by NADH dehydrogenase of respiratory chain fragments. Biofizika. 2004 Sep-Oct;49(5):814-21. (In Russian). PubMed
  12. Prokhorova MI. Modern methods of biochemical research (lipid and energy metabolism). L.: Leningrad. university. 1982: 272 p. (In Russian).
  13. Ostapchenko LI. Biologic membranes: methods and structured structure and functions. K.: Kyiv.un. 2005: 268 p. (In Ukrainian).
  14. Gabibov MM. Effect of hyperbaric oxygenation on proton ATPase activity in mitochondria of various rat tissues. Ukr Biokhim Zhurn. 1986 Sep-Oct;58(5):81-3. (In Russian). PubMed
  15. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951 Nov;193(1):265-75. PubMed
  16. 16. Dubinina EE, Burmistrov SO, Khodov DA, Porotov IG. Oxidative modification of human serum proteins. A method of determining it. Vopr Med Khim. 1995 Jan-Feb;41(1):24-6. (In Russian). PubMed
  17. Lapach SN. Static methods in biomedical research using Exel. K.:MORION, 2000. 320 p. (In Russian).
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.