Ukr.Biochem.J. 2020; Том 92, № 5, вересень-жовтень, c. 41-49

doi: https://doi.org/10.15407/ubj92.05.041

Вплив кріопротекторів на включення амінокислот в загальні протеїни в клітинах лімфоїдних органів і печінки експериментальних тварин

24.12.2020   Uncategorized   No comments

О. К. Гулевський*, Ю. С. Ахатова, А. Ю. Нікольченко

Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України, Харків;
*e-mail: profgulevskyy@gmail.com

Отримано: 07 липня 2019; Затверджено: 25 червня 2020

Досліджено вплив проникних (гліцерин, ДМСО) і слабопроникних (ПЕГ-400) кріопротекторів на включення мічених амінокислот у синтезовані de novo протеїни в клітинах тиму­са, лімфатичних вузлів, селезінки та в безклітинному екстракті печінки миші. Встановлено, що кріо­протектори в діапазоні концентрацій, за яких спостерігається кріозахисний ефект, вірогідно пригнічують синтез протеїнів у досліджуваних клітинах. Найефективнішу пригнічувальну дію чинив полімерний кріопротектор ПЕГ-400. Виразніше пригнічення синтезу протеїнів кріопротектори спричиняли на клітинному рівні, що, очевидно, пов’язано з їх впливом на систему транспорту амінокислот. Визначено, що інгібувальна дія кріопротекторів на біосинтетичний апарат клітин є Mg2+-залежною та оборотною.

Ключові слова: , , , , ,

Посилання:

  1. Best BP. Cryoprotectant toxicity: facts, issues, and questions. Rejuvenation Res. 2015;18(5):422-436.   PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  2. Elliott GD, Wang S, Fuller BJ. Cryoprotectants: A review of the actions and applications of cryoprotective solutes that modulate cell recovery from ultra-low temperatures. Cryobiology. 2017;76:74-91. PubMed, CrossRef
  3. Baust JG, Baust JM, Shnayder K, Van Bascirk R. Biopreservation – molecular-based mitigation of the preservation challenges. Probl Cryobiol. 2008; 18(2): 163. (In Russian).
  4. Gulevsky AK, Lavrik AA, Trifonova AV. The Influence of DMSO and a fraction (below 5 Kda) from cord blood on MSC culture growth. Bull Probl Biol Med. 2014;3(112):96-99. (In Russian).
  5. Dyubko TS. Interaction of cryoprotectants with model membranes with high cholesterol content.  Probl Cryobiol. 2006;16(3):271-285. (In Russian).
  6. Nardid OA. Study of low-molecular effect of cryoprotectants on mitochondria respiratory chain by spin probe EPR. Probl Cryobiol. 2009; 19(2):177-185. (In Russian).
  7. de Ménorval MA, Mir LM, Fernández ML, Reigada R. Effects of dimethyl sulfoxide in cholesterol-containing lipid membranes: a comparative study of experiments in silico and with cells. PLoS One. 2012;7(7):e41733. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  8. Verheijen M, Lienhard  M, Schrooders Y, Clayton O, Nudischer R, Boerno S, Timmermann B, Selevsek N, Schlapbach R, Gmuender H, Gotta S, Geraedts J, Herwig R, Kleinjans J, Caiment F. DMSO induces drastic changes in human cellular processes and epigenetic landscape in vitro. Sci Rep. 2019;9(1):4641. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  9. Kang MH, Das J, Gurunathan S, Park HW , Song H, Park C, Kim JH.  The cytotoxic effects of dimethyl sulfoxide in mouse preimplantation embryos: a mechanistic study. Theranostics. 2017;7(19):4735-4752. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  10. Zhou D, Shen X, Gu Y, Zhang N, Li T, Wu X, Lei L. Effects of dimethyl sulfoxide on asymmetric division and cytokinesis in mouse oocytes. BMC Dev Biol. 2014;14:28. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  11.  Gulevsky AK, Grischenkova EA. Structural and functional changes in the transport system of glycine in the cryopreservation process. / Proc. of scientific papers “Biochemical aspects of cryogenic damage and cryoprotection of adhesive systems”, Kharkov. 1989: 38-41. (In Russian).
  12. Gulevsky AK, Nikolchenko AYu. The influence of the penetrating cryoprotectors on protein synthesis in the cell-free system of the rat liver. Ukr Biokhim Zhurn. 2012;84(5):68-75. (In Russian).    PubMed
  13. Umbreit VV, Burris RKh, Shtrauffur J. Manometric methods for studying tissue metabolism. Moscow: Foreign. lit. 1951. 153 с. (In Russian).
  14. Belous AM, Gryshchenko VI. Cryobiology. Kiev: Naukova Dumka, 1994. 431 p. (In Russian).
  15. Roush RF, Nolan EM, Löhr F, Walsh CT. Maturation of an Escherichia coli ribosomal peptide antibiotic by ATP-consuming N-P bond formation in microcin C7. J Am Chem Soc. 2008;130(11):3603-3609.  PubMed, CrossRef
  16. Ben-Shem A, Jenner L, Yusupova G, Yusupov M. Crystal structure of the eukaryotic ribosome. Science. 2010;330(6008):1203-1209.  PubMed, CrossRef
  17. Spirin AS. Molecular biology. Ribosomes and protein biosynthesis. M.: Akademiya, 2011. 496 p.  (In Russian).
  18. Petermann ML, Pavlovec A, Hamilton MG. Effects of agents that influence hydrogen bonding on the structure of rat liver ribosomes. Biochemistry. 1972;11(21):3925-3933.  PubMed, CrossRef
  19. Spirin AS. The structure of the ribosome and protein biosynthesis. Pushchino: Sci. center biol. researches of USSR Academy of Sciences, 1984. 367 p. (In Russian).
  20. Venkataramanan NS, Suvitha A, Kawazoe Y. Intermolecular interaction in nucleobases and dimethyl sulfoxide/water molecules: A DFT, NBO, AIM and NCI analysis. J Mol Graph Model. 2017;78:48-60. PubMed, CrossRef
  21. Yang B, Cao X, Wang C, Wang S, Sun C. Investigation of hydrogen bonding in Water/DMSO binary mixtures by Raman spectroscopy. Spectrochim Acta A Mol Biomol Spectrosc. 20205;228:117704.  PubMed, CrossRef
  22. Titova AG, Zaychikov AM. Hydrogen bonds in complexes of ethylene glycol, monoethanolamine and ethylene diamide with water. J Phys Chem. 2017;(2):114-118.
  23. Daschakraborty S. How do glycerol and dimethyl sulphoxide affect local tetrahedral structure of water around a nonpolar solute at low temperature? Importance of preferential interaction. J Chem Phys. 2018;148(13):134501.  PubMed, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.