Ukr.Biochem.J. 2020; Том 92, № 4, липень-серпень, c. 70-76

doi: https://doi.org/10.15407/ubj92.04.070

Особливості метаболізму аміаку в печінці щурів за різної забезпеченості харчового раціону нутрієнтами

Г. П. Копильчук, І. Ю. Іванович, О. М. Волощук

Чернівецький національний університет імені Юрія Федьковича, Україна, Інститут біології, хімії та біоресурсів;
e-mail: o.voloschuk@chnu.edu.ua

Отримано: 27 червень 2020; Затверджено: 15 травня 2020

У роботі досліджували особливості метаболічних перетворень аміаку в печінці щурів в умовах депривації протеїну та високого вмісту сахарози в харчовому раціоні. Встановлено, що для тварин, які утримувалися на високосахарозному (група ІІІ) та низькопротеїновому/високосахарозному раціоні (група ІV), характерна гіперамоніємія, тоді як в умовах нестачі протеїну в харчовому раціоні (група ІІ) кількість азоту аміаку в сироватці крові зберігалася на рівні контрольних значень. Виявлена гіперамоніємія в тварин ІІІ і ІV групи супроводжувалася вираженим зниженням активності мітохондріальних ензимів, які забезпечують поповнення пулу ендогенного аміаку, – глутаматдегідрогенази та моноамінооксидази. У тварин цих груп також встановлено зниження активності ензимів знешкодження аміаку­ – карбамоїлфосфатсинтетази (максимально виражене в тварин ІV групи) і глутамінсинтетази. Одержані результати дозволяють дійти висновку, що виявлена нами гіпер­амоніємія, в умовах утримання тварин на високосахарозній дієті, пов’язана не з посиленим утворенням аміаку, а з порушенням процесів його детоксикації в печінці. Водночас в умовах аліментарної депривації протеїну показано зниження активності ключових ензимів утворення (глутаматдегідрогенази і моноамінооксидази) та знешкодження (карбамоїлфосфатсинтетази і глутамінсинтетази) аміаку. Це, ймовірно, пов’язано з дефіцитом субстратів для зазначених ензиматичних реакцій. Результати досліджень можуть бути використані для розробки методу корекції порушень обміну аміаку в умовах різної забезпеченості раціону сахарозою та протеїном.

Ключові слова: , , , , ,


Посилання:

  1. Wu G. Dietary protein intake and human health. Food Funct. 2016;7(3):1251-1265. PubMed, CrossRef
  2. Tikole RV, Kulkarni R, Shailaja U, Nithin SA, Mallanvar V, Nayankumar S, Tikole YV. Nutritional deficiency disorders in paediatrics: an ayurvedic perspective. Int J Res Ayurveda Pharm. 2013;4(4):605-607.  CrossRef
  3. Malta A, de Oliveira JC, da Silva Ribeiro TA, Tófolo LP, Barella LF, Prates KV, Miranda RA, Elmhiri G, da Silva Franco CC, Agostinho AR, Trombini AB, Pavanello A, Gravena C, Abdennebi-Najar L, de Freitas Mathias PC. Low-protein diet in adult male rats has long-term effects on metabolism. J Endocrinol. 2014;221(2):285-295.  PubMed, CrossRef
  4. Deutz NEP, Bauer JM, Barazzoni R, Biolo G, Boirie Y, Bosy-Westphal A, Cederholm T, Cruz-Jentoft A, Krznariç Z, Nair KS, Singer P, Teta D, Tipton K, Calder PC. Protein intake and exercise for optimal muscle function with aging: recommendations from the ESPEN expert group. Clin Nutr. 2014;33(6):929-936. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  5. Maciejczyk M, Matczuk J, Żendzian-Piotrowska M, Niklińska W, Fejfer K, Szarmach I, Ładny JR, Zieniewska I, Zalewska A. Eight-week consumption of high-sucrose diet has a pro-oxidant effect and alters the function of the salivary glands of rats.  Nutrients. 2018;10(10):1-19. doi: 10.3390/nu10101530. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  6. Pezeshki A, Zapata RC, Singh A, Yee NJ, Chelikani PK. Low protein diets produce divergent effects on energy balance. Sci Rep. 2016;6:1-16.
    PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  7. Levitt DG, Levitt MD. A model of blood-ammonia homeostasis based on a quantitative analysis of nitrogen metabolism in the multiple organs involved in the production, catabolism, and excretion of ammonia in humans. Clin Exp Gastroenterol. 2018; 11: 193-215. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  8. Broomfield A, Grunewald S. How to use serum ammonia. Arch Dis Child Educ Pract Ed. 2012;97(2):72-77.  PubMed, CrossRef
  9. Tapper EB, Jiang ZG, Patwardhan VR. Refining the ammonia hypothesis: a physiology-driven approach to the treatment of hepatic encephalopathy. Mayo Clin Proc. 2015;90(5):646-658.  PubMed, CrossRef
  10. Reeves PG, Nielsen FH, Fahey GC Jr. AIN-93 purified diets for laboratory rodents: final report of the American Institute of Nutrition ad hoc writing committee on the reformulation of the AIN-76A rodent. J Nutr. 1993;123(11):1939-1951.  PubMed, CrossRef
  11. Fernandes-Lima F, Monte TL, Nascimento FA, Gregório BM. Short exposure to a high-sucrose diet and the first ‘hit’ of nonalcoholic fatty liver disease in mice. Cells Tissues Organs. 2016;201(6):464-472.  PubMed, CrossRef
  12. Voloshchuk ON, Marchenko MM. Effects of Low-Dose Radiation on Glutamate Dehydrogenase Activity in Tissues of Rats with Transplanted Guerin’s Carcinoma. Bull Exp Biol Med. 2013;156(1):91-93.  PubMed, CrossRef
  13. Avagyan HKh, Alchujyan NKh, Movsesyan NH, Aghababova AA, Movsesyan HA, Hovhannisyan MR, Barseghyan KA, Kevorkian GA. Subcellular metabolism peculiarities and effect of bacterial therapy in Ehrlich ascites carcinoma: arginine. Med Sci Armenia. 2013; 53(2): 22-33.
  14. Stewart PM, Walser M. Short term regulation of ureagenesis. J Biol Chem. 1980;255(11):5270-5280. PubMed
  15. Tate SS, Leu FY, Meister A. Rat Liver Glutamine Synthetase. Preparation, Properties, and Mechanism of Inhibition by Carbamyl Phosphate. J Biol Chem. 1972;247(17):5312-5321. PubMed
  16. McEwen CM Jr, Sasaki G, Lenz WR Jr. Human Liver Mitochondrial Monoamine Oxidase. I. Kinetic Studies of Model Interactions. J Biol Chem. 1968;243(20):5217-5225. PubMed
  17. Reinhold JG, Chung CC. Formation of artifactual ammonia in blood by action of alkali: its significance for the measurement of blood ammonia. Clin Chem. 1961;7(1):54-69. PubMed, CrossRef
  18. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193(1):265-275. PubMed
  19. Jaeschke H, Mullen K, Moradpour D. Blood ammonia determination in cirrhosis: still confusing after all these years? Hepatology. 2003; 38(5): 1307-1310. CrossRef
  20. Bosoi CR, Rose CF. Identifying the direct effects of ammonia on the brain. Metab Brain Dis. 2009;24(1):95-102.  PubMed, CrossRef
  21. Khan WM, Badshah A, Haider I, Khan A, Ajmal F. Association of serum ammonia levels with grades of hepatic encephalopathy in patients with decompensated chronic liver disease. J Med Sci. 2017; 25(4): 421-424.
  22. Karaca M, Martin-Levilain J, Grimaldi M, Li L, Dizin E, Emre Y, Maechler P. Liver glutamate dehydrogenase controls whole body energy partitioning through amino acid-derived gluconeogenesis and ammonia homeostasis. Diabetes. 2018; 67(10):1949-1961. PubMed, CrossRef
  23. Kosenko E., Yury Kaminsky Y. Brain monoamine oxidase A in hyperammonemia is regulated by NMDA receptors. Cent Eur J Biol. 2009;4(3):321-326. CrossRef
  24. Morsy M. Impact of different doses of sucrose on the liver function and ultrastructure in rats. Med J Cairo Univ. 2014;82(1):133-144.
  25. Prasad K, Dhar I. Oxidative stress as a mechanism of added sugar-induced cardiovascular disease. Int J Angiol. 2014;23(4):217-226.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  26. Chen Z., Tang N., Wang X., Chen Y. The activity of the carbamoyl phosphate synthase 1 promoter in human liver-derived cells is dependent on hepatocyte nuclear factor 3-beta. J Cell Mol Med. 2017;21(9):2036-2045.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  27. Rose CF. Ammonia-lowering strategies for the treatment of hepatic encephalopathy. Clin Pharmacol Тher. 2012;92(3):321-331. PubMed, CrossRef

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.