Ukr.Biochem.J. 2020; Том 92, № 4, липень-серпень, c. 35-44

doi: https://doi.org/10.15407/ubj92.04.035

Імуноглобуліни М новонароджених та матерів пригнічують індуковану аглютинацію вірусом грипу in vitro

23.12.2020   Uncategorized   No comments

А. П. Погрібна1*, M. Ю. Гром2, І. В. Сокол3,
В. О. Берестовий3, Д. О. Говсєєв4

1Інститут молекулярної біології і генетики НАН України, Київ;
2Науково-дослідний інститут «Життя», Київ, Україна;
3Національний медичний університет ім. О. О. Богомольця, Київ, Україна;
4Київський міський пологовий будинок №5, Україна;
*e-mail: pogr@ukr.net

Отримано: 16 жовтня 2020; Затверджено: 15 травня 2020

Більшість імуноглобулінів М (IgM) сироватки крові є «природними IgM», які, вірогідно, утворюються спонтанно без впливу екзогенних антигенів або мікробних чинників. Відомо, що IgM одні з перших імуноглобулінів, які синтезуються в плода людини, однак материнські IgМ не долають плацентарний бар’єр за нормальних умов протікання вагітності. Функціональні відмінності IgМ матерів і новонароджених дослідженні мало. Метою роботи було проведення порівняльного аналізу сумарних IgM матерів та новонароджених блокувати аглютинацію вірусу грипу для визначення можливих функціональних відмінностей між цими антитілами.  Високоочищені препарати сумарних IgM було отримано за допомогою методів послідовного сольового фракціонування та афінної хроматографії з десяти пар сироваток мати/новонароджений. Вплив IgM-антитіл на взаємодію еритроцитів за аглютинації вірусними протеїнами визначали за допомогою реакції гемаглютинації з використанням вакцини вірусу грипу. Відповідно титру вірусних гемаглютинінів IgМ новонароджених знижують гемаглютинацію еритроцитів від двох до чотирьох разів ефективніше порівняно з IgМ їхніх матерів (8 з 10 випадків). Показано, що сироваткові IgM новонароджених здатні пригнічувати аглютиніни вірусу грипу ефективніше, ніж IgМ дорослих. Одержані дані можуть бути корисними для кращого розуміння процесів розвитку імунної системи новонароджених.

Ключові слова: , , ,

Посилання:

  1. Walkovich K, Connelly JA. Primary Immunodeficiency in the Neonate: Early Diagnosis and Management. Semin Fetal Neonatal Med. 2016;21(1):35-43. PubMed, CrossRef
  2. Kwan A, Puck JM. History and current status of newborn screening for severe combined immunodeficiency. Semin Perinatol. 2015;39(3):194-205. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  3. van Furth R, Schuit HR, Hijmans W. The Immunological Development of the Human Fetus. J Exp Med. 1965;122(6):1173-1188. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  4. Ozdemir SA,  Ozer EA, Kose S, Ilhan O, Ozturk C, Sutcuoglu S. Reference values of serum IgG and IgM levels in preterm and term newborns. J Matern Fetal Neonatal Med. 2016;29(6):972-976. PubMed, CrossRef
  5. Pineda-Martínez S, Hernández-Islas JL, Escobedo-Torres MP, Paredes-Alonzo IE, López-Candiani C, Correa D, Vela-Amieva M. Immunoglobulin concentrations in plasma and saliva during the neonatal period. Pediatr Neonatol. 2016;57(3):213-218. PubMed, CrossRef
  6. Díaz-Zaragoza M, Hernández-Ávila R, Viedma-Rodríguez R, Arenas-Aranda D, Ostoa-Saloma P. Natural and Adaptive IgM Antibodies in the Recognition of Tumor-Associated Antigens of Breast Cancer (Review). Oncol Rep. 2015;34(3):1106-1114. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  7. Klimovich VB. IgM and Its Receptors: Structural and Functional Aspects. Biochemistry (Mosc). 2011 May;76(5):534-549. PubMed, CrossRef
  8. Casali P, Schettino EW. Structure and Function of Natural Antibodies. Curr Top Microbiol Immunol. 1996;210:167-179. PubMed, CrossRef
  9. Coutinho A, Kazatchkine MD, Avrameas S. Natural Autoantibodies. Curr Opin Immunol. 1995;7(6):812-818. PubMed, CrossRef
  10. Panda S, Ding JK. Natural Antibodies Bridge Innate and Adaptive Immunity. J Immunol. 2015;194(1):13-20. PubMed, CrossRef
  11. Lopes-Carvalho T, Kearney JF. Development and Selection of Marginal Zone B Cells. Immunol Rev. 2004;197:192-205. PubMed, CrossRef
  12. Madi A, Hecht I, Bransburg-Zabary S, Merbl Y, Pick A, Zucker-Toledano M, Quintana FJ, Tauber AI, Cohen IR, Ben-Jacob E. Organization of the Autoantibody Repertoire in Healthy Newborns and Adults Revealed by System Level Informatics of Antigen Microarray Data. Proc Natl Acad Sci USA. 2009;106(34):14484-14489.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  13. Merbl Y, Zucker-Toledano M, Quintana FJ, Cohen IR. Newborn Humans Manifest Autoantibodies to Defined Self Molecules Detected by Antigen Microarray Informatics. J Clin Invest. 2007;117(3):712-718. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  14. Schettino EW, Chai SK, Kasaian MT, Schroeder HW Jr, Casali P. VHDJH Gene Sequences and Antigen Reactivity of Monoclonal Antibodies Produced by Human B-1 Cells: Evidence for Somatic Selection. J Immunol. 1997;158(5):2477-2489.  PubMed, PubMedCentral
  15. Jayasekera JP, Moseman EA, Carroll MC. Natural Antibody and Complement Mediate Neutralization of Influenza Virus in the Absence of Prior Immunity. J Virol. 2007;81(7):3487-3494. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  16. Nunes MC, Weinberg A, Cutland CL, Jones S, Wang D, Dighero-Kemp B, Levine MZ, Wairagkar N, Madhi SA. Neutralization and Hemagglutination-Inhibition Antibodies Following Influenza Vaccination of HIV-infected and HIV-uninfected Pregnant Woman. PLoS One. 2018;13(12):e0210124. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  17. Stegmann T, Bartoldus I, Zumbrunn J. Influenza Hemagglutinin-Mediated Membrane Fusion: Influence of Receptor Binding on the Lag Phase Preceding Fusion. Biochemistry. 1995;34(6):1825-1832. PubMed, CrossRef
  18. Beyer WEP, Palache AM, Lüchters G, Njauta J, Osterhaus ADME. Seroprotection Rate, Mean Fold Increase, Seroconversion Rate: Which Parameter Adequately Expresses Seroresponse to Influenza Vaccination? Virus Res. 2004;103(1-2):125-132. PubMed, CrossRef
  19. Laemmli UK. Cleavage of Structural Proteins During the Assembly of the Head of Bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-685. PubMed, CrossRef
  20. Killian ML. Hemagglutination Assay for the Avian Influenza Virus. Methods Mol Biol. 2008;436:47-52. PubMed, CrossRef
  21. Baumgarth N. Innate-like B Cells and Their Rules of Engagement. Adv Exp Med Biol. 2013;785:57-66. PubMed, CrossRef
  22. Atif SM, Gibbings SL, Redente EF, Camp FA, Torres RM, Kedl RM, Henson PM, Jakubzick CV. Immune Surveillance by Natural IgM Is Required for Early Neoantigen Recognition and Initiation of Adaptive Immunity. Am J Respir Cell Mol Biol. 2018;59(5):580-591. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  23. Ehrenstein MR, Notley CA. The Importance of Natural IgM: Scavenger, Protector and Regulator. Nat Rev Immunol. 2010;10(11):778-786. PubMed, CrossRef
  24. Haury M, Sundblad A, Grandien A, Barreau C, Coutinho A, Nobrega A. The Repertoire of Serum IgM in Normal Mice Is Largely Independent of External Antigenic Contact. Eur J Immunol. 1997;27(6):1557-1563. PubMed, CrossRef
  25. Messmer BT, Sullivan JJ, Chiorazzi N, Rodman TC, Thaler DS. Two Human Neonatal IgM Antibodies Encoded by Different Variable-Region Genes Bind the Same Linear Peptide: Evidence for a Stereotyped Repertoire of Epitope Recognition. J Immunol. 1999;162(4):2184-2192. PubMed
  26. Heyman B, Shulman MJ. Structure, Function, and Production of Immunoglobulin M (IgM). Encyclopedia Immunobiol. 2016; 2: 1-14.  CrossRef
  27. Goudeau A, Yvonnet B, Lesage G, Barin F, Denis F, Coursaget P, Chiron JP, Mar ID. Lack of anti-HBc IgM in Neonates With HBsAg Carrier Mothers Argues Against Transplacental Transmission of Hepatitis B Virus Infection. Lancet. 1983;2(8359):1103-1104. PubMed, CrossRef
  28. Malek A, Sager R, Kuhn P, Nicolaides KH, Schneider H. Evolution of Maternofetal Transport of Immunoglobulins During Human Pregnancy. Am J Reprod Immunol. 1996;36(5):248-255. PubMed, CrossRef
  29. Petit T, Dommergues M, Socié G, Dumez Y, Gluckman E, Brison O. Detection of Maternal Cells in Human Fetal Blood During the Third Trimester of Pregnancy Using Allele-Specific PCR Amplification. Br J Haematol. 1997;98(3):767-771. PubMed, CrossRef
  30. Kanaan SB, Gammill HS, Harrington WE, De Rosa SC, Stevenson PA, Forsyth AM, Allen J, Cousin E, van Besien K, Delaney CS, Nelson JL. Maternal Microchimerism Is Prevalent in Cord Blood in Memory T Cells and Other Cell Subsets, and Persists Post-Transplant. Oncoimmunology. 2017;6(5):e1311436. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  31. Scaradavou A, Carrier C, Mollen N, Stevens C, Rubinstein P. Detection of Maternal DNA in placental/umbilical Cord Blood by Locus-Specific Amplification of the Noninherited Maternal HLA Gene. Blood. 1996;88(4):1494-1500. PubMed, CrossRef
  32. Ochsenbein AF, Fehr T, Lutz C, Suter M, Brombacher F, Hengartner H, Zinkernagel RM. Control of Early Viral and Bacterial Distribution and Disease by Natural Antibodies. Science. 1999;286(5447):2156-2159. PubMed, CrossRef
  33. Boes M, Prodeus AP, Schmidt T, Carroll MC, Chen J. A Critical Role of Natural Immunoglobulin M in Immediate Defense Against Systemic Bacterial Infection. J Exp Med. 1998;188(12):2381-2386. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  34. Harada Y, Muramatsu M, Shibata T, Honjo T, Kuroda K. Unmutated Immunoglobulin M Can Protect Mice From Death by Influenza Virus Infection. J Exp Med. 2003;197(12):1779-1785. PubMed, {pmc id=”PMC2193959″], CrossRef
  35. Racine R, Winslow GM. IgM in Microbial Infections: Taken for Granted? Immunol Lett. 2009;125(2):79-85. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  36. Karlsson F, Tremaroli V, Nielsen J, Bäckhed F. Assessing the Human Gut Microbiota in Metabolic Diseases. Diabetes. 2013;62(10):3341-3349. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  37. de Jong JC, Palache AM, Beyer WEP, Rimmelzwaan GF, Boon ACM, Osterhaus ADME. Haemagglutination-inhibiting Antibody to Influenza Virus. Dev Biol (Basel). 2003;115:63-73. PubMed
  38. Nikolayenko IV, Galkin OYu, Grabchenko NI, Spivak MYa. Preparation of highly purified human IgG, IgM, and IgA for immunization and immunoanalysis. Ukr Bioorg Acta. 2005; 2: 3-11.
  39. Baumgarth N, Herman OC, Jager GC, Brown LE, Herzenberg LA, Chen J. B-1 and B-2 Cell-Derived Immunoglobulin M Antibodies Are Nonredundant Components of the Protective Response to Influenza Virus Infection. J Exp Med. 2000;192(2):271-280. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  40. Wang H, Coligan JE, Morse HC 3rd. Emerging Functions of Natural IgM and Its Fc Receptor FCMR in Immune Homeostasis. Front Immunol. 2016;7:99.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  41. Naparstek Y, André-Schwartz J, Manser T, Wysocki LJ, Breitman L, Stollar BD, Gefter M, Schwartz RS. A Single Germline VH Gene Segment of Normal A/J Mice Encodes Autoantibodies Characteristic of Systemic Lupus Erythematosus. J Exp Med. 1986;164(2):614-626. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  42. Avrameas S, Alexopoulos H, Moutsopoulos HM. Natural Autoantibodies: An Undersugn Hero of the Immune System and Autoimmune Disorders-A Point of View. Front Immunol. 2018;9:1320.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  43. Haynes BF, Fleming J, St Clair EW , Katinger H, Stiegler G, Kunert R, James Robinson, Scearce RM, Plonk K, Staats HF, Ortel TL, Liao HX, Alam SM. Cardiolipin Polyspecific Autoreactivity in Two Broadly Neutralizing HIV-1 Antibodies. Science. 2005;308(5730):1906-1908. PubMed, CrossRef
  44. Shaw PX, Goodyear CS, Chang MK, Witztum JL, Silverman GJ. The Autoreactivity of Anti-Phosphorylcholine Antibodies for Atherosclerosis-Associated Neo-Antigens and Apoptotic Cells. J Immunol. 2003;170(12):6151-6157. PubMed, CrossRef
  45. Palma J, Tokarz-Deptuła B, Deptuła J, Deptuła W. Natural Antibodies – Facts Known and Unknown. Cent Eur J Immunol. 2018;43(4):466-475. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  46. Rodriguez-Zhurbenko N, Quach TD, Hopkins TJ, Rothstein TL, Hernandez AM. Human B-1 Cells and B-1 Cell Antibodies Change With Advancing Age. Front Immunol. 2019;10:483. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.