Ukr.Biochem.J. 2024; Том 96, № 3, травень-червень, c. 108-121

doi: https://doi.org/10.15407/ubj96.03.108

Кінетичні закономірності та можливий механізм неензиматичного гідролізу ATP індукованого калікс[4]ареном С-107

С. О. Костерін1*, Т. О. Векліч1, О. І. Кальченко2,
A. I. Вовк3*, Р. В. Родік2, О. A. Шкрабак1

1Інститут біохімії ім. О.В. Палладіна НАН України, Київ;
*e-mail: kinet@biochem.kiev.ua;
2Інститут органічної хімії НАН України, Київ;
e-mail: manli@ioch.kiev.ua;
3Iнститут біоорганічної хімії та нафтохімії ім. В. П. Кухаря НАН України, Київ;
*e-mail: vovk@bpci.kiev.ua

Отримано: 08 лютого 2024; Виправлено: 27 березня 2024;
Затверджено: 31 травня 2024; Доступно онлайн: 17 червня 2024

Розроблено кінетичну модель калікс[4]арен-індукованого гідролізу АТP. Передбачається, що молекули калікс[4]арена С-107 утворюють комплекс із нуклеозидтрифосфатом, забезпечуючи виділення неорганічного фосфату Рі, а потім переходять у неактивний стан. Неактивні молекули калікс[4]арена вже не здатні утворювати комплекс з АТP і, відповідно, забезпечувати гідроліз нуклеозидтрифосфату. В експериментальних авторських дослідженнях вдалося пояснити кінетичні властивості реакції, а саме: незначний вихід кінцевого продукту реакції Pi; кількісні закономірності плато (у часі) накопичення продукту реакції при зміні концентрації калікс[4]арену С-107 або АТP; зворотна залежність напівперетворення АТP від його концентрації; відповідність початкової швидкості реакції від концентрації калікс[4]арена та АТP рівнянню Міхаеліса-Ментена. Остаточне рішення щодо молекулярного механізму калікс[4]арен-індукованого гідролізу АТP потребує подальших експериментальних і теоретичних досліджень.

Ключові слова: , ,


Посилання:

  1. Mazur IuIu, Veklich TO, Shkrabak OA, Mohart MA, Demchenko AM, Gerashchenko IV, Rodik RV, Boyko VI, Kalchenko VI, Kosterin SO. Selective inhibition of smooth muscle plasma membrane transport Са2+,Mg2+-АТРase by calixarene C-90 and its activation by IPT-35 compound. Gen Physiol Biophys. 2018;37(2):223-231. PubMed, CrossRef
  2. Kosterin SO, Kalchenko VI, Veklich ТО, Babich LG, Shlykov SG. Calixarenes as modulators of ATP-hydrolyzing systems of smooth muscles. K.: Science opinion, 2019. 256 р.
  3. Shkrabak OA, Veklich TO, Rodik RV, Kalchenko VI, Kosterin SO. Inhibition of plasma membrane Сa2+,Mg2+-АТРase by сalixarene sulfonylamidines. Structure-activity relationship. Ukr Biochem J. 2022; 94(4):18-35. CrossRef
  4. Veklich TO, Labyntseva RD, Shkrabak OA, Tsymbaluk OV, Rodik RV, Kalchenko VI, Kosterin SO. Inhibition of Na+,K+-ATPase and activation of myosin ATPase by calix[4]arene C-107 cause stimulation of isolated smooth muscle contractile activity. Ukr Biochem J. 2020;92(1):21-30. CrossRef
  5. Veklich TO. Inhibitory peculiarities of calix[4]arenes C-90 action on the activity of plasma membrane Ca2+,Mg2+-ATPase of smooth muscle cells. Monograph: Modern directions in chemistry, biology, pharmacy, and biotechnology. Lviv.: Lviv Polytechnic Publishing House. 2015, 200-204.
  6. Veklich ТО, Kosterin SO, Rodik RV, Cherenok SO, Boiko VI, Kalchenko VI. Effect of calixarene-phosphonic acid on Na+,K+-ATPase activity in plasma membranes of the smooth-muscle cells. Ukr Biokhim Zhurn. 2006;78(1):70-86. (In Ukrainian). PubMed
  7. Rodik R, Boiko V, Danylyuk O, Suwinska K, Tsymbal I, Slinchenko N, Babich L, Shlykov S, Kosterin S, Lipkowski J, Kalchenko V. Calix[4]arenesulfonylamidines. Synthesis, structure and influence on Mg2+,ATP-dependent calcium pumps. Tetrahedron Lett. 2005;46(43):7459-7462. CrossRef
  8. Veklich TO, Shkrabak OA, Mazur YuYu, Rodik RV, Kalchenko VI, Kosterin SO. Kinetics of inhibitory effect of calix[4]arene С-90 on activity of transporting plasma membrane Cа2+,Mg2+-ATPase of smooth muscle cells. Ukr Biochem J. 2014;86(5):37-46. CrossRef
  9. Kalchenko VI, Rodik RV, Boyko VI. Calixarenes. Prospects for medical and biological application. J Org Pharm Chem. 2006;3(4):13-29.
  10. Coleman AW, Jebors S, Cecillon S, Perret P, Garin D, Marti-Battle D, Moulin M. Toxicity and biodistribution of para-sulfonato-calix[4]arene in mice. New J Chem. 2008;32:780-782. CrossRef
  11. Da Silva E, Lazar AN, Coleman AW. Biopharmaceutical applications of calixarenes. J Drug Deliv Sci Technol. 2004;14(1):3-20. CrossRef
  12. Shkrabak OA, Kalchenko OI, Rodik RV, Veklich ТО, Kalchenko VI, Kosterin SO. Calixarene-dependent hydrolysis of ATP. I. Kinetics and complexation of the calixarene C-107 with nucleoside triphosphate. Ukr Biokhim Zhurn. 2008;80(2):90-100. (In Ukrainian). PubMed
  13. Shkrabak OA, Veklich ТО, Rodik RV, Boyko VI, Kosterin SO. Calixarene-dependent hydrolysis of ATP. II. The catalytic properties of reaction stimulated by calixarene C-107. Ukr Biokhim Zhurn. 2008;80(3):55-64. (In Ukrainian). PubMed
  14. Tian-Ming Y, Zhi-Feng Y, Li W, Jin-Ying G, Si-De Y, Xian-Fa S. Supramolecular interaction between water-soluble calix[4]arene and ATP–the catalysis of calix[4]arene for hydrolysis of ATP. Spectrochim Acta A Mol Biomol Spectrosc. 2002;58(14):3033-3038. PubMed, CrossRef
  15. Lohvyn AV, Dmytrenko OP, Kulish MP, Pavlenko OL, Naumenko AP, Lesiuk AI, Veklich TO, Kanіuk MI. Spectral features of adenosine triphosphate solutions with calix[4]arene C-107. Appl Nanosci. 2023;13:4809-4815. CrossRef
  16.  Kalchenko OI, Kalchenko VI. Chromatography in the chemistry of calixarenes. Monograph. Kyiv: Naukova Dumka. 2013, 197 p. (In Ukrainian).
  17. Kalchenko OI, Lipkowski J, Kalchenko VI, Vysotsky MA, Markovsky LN. Effect of octakis(diethoxyphosphoryloxy)-tert-butyl-calix[8]arene in
    mobile phase on the reversed-phase retention behavior of aromatic compounds: host – guest complex formation and stability constants determination. J Chromatogr Sci. 1998;36(5):269-273. CrossRef
  18. Rathbun WB, Betlach MV. Estimation of enzymically produced orthophosphate in the presence of cysteine and adenosine triphosphate. Anal Biochem. 1969;28(1):436-445. PubMed, CrossRef
  19. Veklich ТО, Shkrabak OA, Rodik RV, Boyko VI, Kalchenko V, Kosterin SO. Spatial structure of the calixarene-aminophosphonic acids is important for their inhibition of the Na+,K+-ATPase activity in plasma membrane of smooth muscle cells. Ukr Biokhim Zhurn. 2010;82(1):21-33. (In Ukrainian).
    PubMed
  20. Veklich ТО, Shkrabak OA, Rodik RV, Kalchenko VI, Kosterin SO. Effect of calixarene C-107 on kinetic parameters of Na+,K+-ATPase in the plasma membrane of the uterus myocytes. Ukr Biokhim Zhurn. 2011;83(2):36-44. (In Ukrainian). PubMed
  21. Kosterin SO, Babich LG, Shlykov SG, Danylovych IuV, Veklich ТО, Mazur YuYu. Biochemical properties and regulation of smooth muscle cell Са2+-transporting systems. K.: Science opinion, 2016. 210 р.
  22. Kosterin SO, Kаrakhim SО. Biochemical kinetics. K.: Science opinion, 2021. 310 p.
  23. Cornish-Bowden Athel. Fundamentals of Enzyme Kinetics. (4 ed.). Weinheim: Wiley-Blackwell, 2012. 510 p.
  24. Fromm HJ, Hargrove MS. Enzyme Kinetics. In: Essentials of Biochemistry. Springer, Berlin, Heidelberg. 2012: 81-122. CrossRef

Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.