Tag Archives: альбумін
Вивчення взаємодії 2′-5′-олігоаденілатів та їхніх аналогів із протеїнами за допомогою флуоресцентної спектроскопії
З. Ю. Ткачук1, Л. В. Дубей1, В. В. Ткачук1, Л. В. Ткачук1,
М. Ю. Лосицький2, В. М. Ящук2, І. Я. Дубей1
1Інститут молекулярної біології та генетики НАН України, Київ;
2Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Україна;
e-mail: ztkachuk@bigmir.net
В роботі досліджено взаємодію серії «корових» 2′-5′-олігоаденілатів (2-5А) та їхніх аналогів із протеїнами – альбуміном, інтерфероном та імуноглобуліном G – методами флуоресцентної спектроскопії. За взаємодії олігоаденілатів у концентрації 5×10-5 М з альбуміном спостерігається різке гасіння флуоресценції протеїну (до 67%). Меншою мірою вивчені сполуки гасили емісію інтерферону, а за їхньої взаємодії з імуноглобуліном у тих самих умовах не відбувається значних змін флуоресценції. Величина гасіння залежить від структури препаратів 2-5А та знижується зі зменшенням їхньої концентрації. Ці дані свідчать про те, що 2-5А активно зв’язуються з альбуміном, менш ефективно – з інтерфероном і практично не взаємодіють з імуноглобуліном. Виходячи з різної ефективності гасіння препаратами емісії, збудженої при 280 та 296 нм, зроблено припущення про можливу роль тирозину та триптофану у процесах зв’язування конкретних препаратів. Розглянуто можливі механізми взаємодії олігоаденілатів із протеїнами.
Антиоксидантні властивості протеїнів після заморожування–розморожування
С. Л. Розанова, К. Д. Розанова, О. А. Нардід
Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України, Харків;
е-mail: sv.rosanova@gmail.com
Представлено експериментальні дані, одержані за порівняльної оцінки впливу різних режимів заморожування на антиоксидантну активність ізольованих протеїнів: альбуміна із сироватки крові людини, цитохрома с із серця коня та глюкозооксидази з Aspergillus niger. Зміна антиоксидантної активності протеїнів може бути пов’язана зі змінами конформації протеїнів. Характер впливу заморожування–розморожування на протеїни залежить від особливостей структури молекули та режимів охолодження.
Порівняння модифікуючої дії біоактивних альдегідів на альбумін людини
І. П. Крисюк, А. Я. Кнауб, С. Г. Шандренко Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ; е-mail: iryna-kr@yandex.ua Постсинтетичні модифікації протеїнів є причиною та наслідком багатьох захворювань, а альдегіди – одні з основних чинників утворення цих модифікацій. У дослідах in vitro проведено порівняльне дослідження модифікуючої дії на альбумін людини ендогенних альдегідів. Розчин альбуміну людини (20 мМ) інкубували з альдегідами: рибозою, гліоксалем, метилгліоксалем і формальдегідом (20 мМ кожний) та за їх комбінування в 0,1 М Na-фосфатному буфері (рН 7,4), що містив 0,02% азиду натрію, при 37 °С у темряві протягом 30 діб. Визначали флуоресцентні властивості аддуктів, вміст протеїнових карбонільних груп, перерозподіл молекулярної маси протеїну. Одержано такі рейтинги альдегідів від найнижчої до найбільшої здатності: формувати на альбуміні флуоресценті аддукти – формальдегід, метилгліоксаль, рибоза, гліоксаль; карбонілювати протеїни – рибоза, формальдегід, гліоксаль, метилгліоксаль; утворювати міжмолекулярні зв’язки – рибоза, метилгліоксаль, гліоксаль, формальдегід. Встановлено, що альдегіди різняться спрямуванням утворення протеїнових модифікацій. Так, наприклад, формальдегід, маючи найнижчу здатність формувати флуоресцентні аддукти, виявляє найвищу здатність утворювати міжмолекулярні протеїнові зв’язки. Тому залежно від особливостей перебігу в організмі карбонільного стресу необхідно коректно вибирати значущі показники постсинтетичних модифікацій.