Ukr.Biochem.J. 2014; Том 86, №2, березень-квітень, c. 68-78

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj86.02.068

Порівняння модифікуючої дії біоактивних альдегідів на альбумін людини

09.06.2015   Uncategorized   No comments

І. П. Крисюк, А. Я. Кнауб, С. Г. Шандренко Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ; е-mail: iryna-kr@yandex.ua Постсинтетичні модифікації протеїнів є причиною та наслідком багатьох захворювань, а альдегіди – одні з основних чинників утворення цих модифікацій. У дослідах in vitro проведено порівняльне дослідження модифікуючої дії на альбумін людини ендогенних альдегідів. Розчин альбуміну людини (20 мМ) інкубували з альдегідами: рибозою, гліоксалем, метилгліоксалем і формальдегідом (20 мМ кожний) та за їх комбінування в 0,1 М Na-фосфатному буфері (рН 7,4), що містив 0,02% азиду натрію, при 37 °С у темряві протягом 30 діб. Визначали флуоресцентні властивості аддуктів, вміст протеїнових карбонільних груп, перерозподіл молекулярної маси протеїну. Одержано такі рейтинги альдегідів від найнижчої до найбільшої здатності: формувати на альбуміні флуоресценті аддукти – формальдегід, метилгліоксаль, рибоза, гліоксаль; карбонілювати протеїни – рибоза, формальдегід, гліоксаль, метилгліоксаль; утворювати міжмолекулярні зв’язки – рибоза, метилгліоксаль, гліоксаль, формальдегід. Встановлено, що альдегіди різняться спрямуванням утворення протеїнових модифікацій. Так, наприклад, формальдегід, маючи найнижчу здатність формувати флуоресцентні аддукти, виявляє найвищу здатність утворювати міжмолекулярні протеїнові зв’язки. Тому залежно від особливостей перебігу в організмі карбонільного стресу необхідно корект­но вибирати значущі показники постсинтетичних модифікацій.

Ключові слова: , , , ,

Посилання:

  1. Echtay KS, Esteves TC, Pakay JL, Jekabsons MB, Lambert AJ, Portero-Otín M, Pamplona R, Vidal-Puig AJ, Wang S, Roebuck SJ, Brand MD. A signalling role for 4-hydroxy-2-nonenal in regulation of mitochondrial uncoupling. EMBO J. 2003 Aug 15;22(16):4103-10. PubMed, PubMedCentral
  2. Haynes RL, Szweda L, Pickin K, Welker ME, Townsend AJ. Structure-activity relationships for growth inhibition and induction of apoptosis by 4-hydroxy-2-nonenal in raw 264.7 cells. Mol Pharmacol. 2000 Oct;58(4):788-94. PubMed
  3. Desai KM, Chang T, Wang H, Banigesh A, Dhar A, Liu J, Untereiner A, Wu L. Oxidative stress and aging: is methylglyoxal the hidden enemy? Can J Physiol Pharmacol. 2010 Mar;88(3):273-84. Review. PubMed, CrossRef
  4. Singh R, Barden A, Mori T, Beilin L. Advanced glycation end-products: a review. Diabetologia. 2001 Feb;44(2):129-46. Review. PubMed
  5. Baynes JW. From life to death–the struggle between chemistry and biology during aging: the Maillard reaction as an amplifier of genomic damage. Biogerontology. 2000;1(3):235-46. Review. PubMed
  6. Mostafa AA, Randell EW, Vasdev SC, Gill VD, Han Y, Gadag V, Raouf AA, El Said H. Plasma protein advanced glycation end products, carboxymethyl cysteine, and carboxyethyl cysteine, are elevated and related to nephropathy in patients with diabetes. Mol Cell Biochem. 2007 Aug;302(1-2):35-42. PubMed
  7. Shaikh S, Nicholson LF. Advanced glycation end products induce in vitro cross-linking of alpha-synuclein and accelerate the process of intracellular inclusion body formation. J Neurosci Res. 2008 Jul;86(9):2071-82. PubMed, CrossRef
  8. Fuentealba D, Friguet B, Silva E. Advanced glycation endproducts induce photocrosslinking and oxidation of bovine lens proteins through type-I mechanism. Photochem Photobiol. 2009 Jan-Feb;85(1):185-94. PubMed, CrossRef
  9. Krautwald M, Münch G. Advanced glycation end products as biomarkers and gerontotoxins – A basis to explore methylglyoxal-lowering agents for Alzheimer’s disease? Exp Gerontol. 2010 Oct;45(10):744-51. Review. PubMed, CrossRef
  10. Schmitt A, Schmitt J, Münch G, Gasic-Milencovic J. Characterization of advanced glycation end products for biochemical studies: side chain modifications and fluorescence characteristics. Anal Biochem. 2005 Mar 15;338(2):201-15. PubMed
  11. Goldin A, Beckman JA, Schmidt AM, Creager MA. Advanced glycation end products: sparking the development of diabetic vascular injury. Circulation. 2006 Aug 8;114(6):597-605. Review. PubMed
  12. Grimsrud PA, Xie H, Griffin TJ, Bernlohr DA. Oxidative stress and covalent modification of protein with bioactive aldehydes. J Biol Chem. 2008 Aug 8;283(32):21837-41.  Review. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  13. Cloos PA, Christgau S. Non-enzymatic covalent modifications of proteins: mechanisms, physiological consequences and clinical applications. Matrix Biol. 2002 Jan;21(1):39-52. Review. PubMed
  14. Desai KM, Wu L. Free radical generation by methylglyoxal in tissues. Drug Metabol Drug Interact. 2008;23(1-2):151-73. Review. PubMed
  15. Kuhla B, Lüth HJ, Haferburg D, Boeck K, Arendt T, Münch G. Methylglyoxal, glyoxal, and their detoxification in Alzheimer’s disease. Ann N Y Acad Sci. 2005 Jun;1043:211-6. PubMed
  16. Glenn JV, Stitt AW. The role of advanced glycation end products in retinal ageing and disease. Biochim Biophys Acta. 2009 Oct;1790(10):1109-16. Review. PubMed, CrossRef
  17. Kalousová M, Zima T, Tesar V, Dusilová-Sulková S, Skrha J. Advanced glycoxidation end products in chronic diseases-clinical chemistry and genetic background. Mutat Res. 2005 Nov 11;579(1-2):37-46. Epub 2005 Aug 5. Review. PubMed
  18. Levine RL, Garland D, Oliver CN, Amici A, Climent I, Lenz AG, Ahn BW, Shaltiel S, Stadtman ER. Determination of carbonyl content in oxidatively modified proteins. Methods Enzymol. 1990;186:464-78. PubMed
  19. Zaytseva OV, Shandrenko SG. Modification of spectrophotometric method of determination of protein carbonyl groups. Ukr Biokhim Zhurn. 2012 Sep-Oct;;84(5):112-116. Ukrainian. PubMed
  20. Volodina ТТ, Pechenova ТМ, Dzvonkevich ND, Popova NМ, Silonova NV, Astahova VS, Panchenko LМ, Guly MF, Mikhaylovsky VО. Modifying effect of lowmolecular metabolities on the state of extracellular matrix of connective tissue of animals. Ukr Biokhim Zhurn. 2007 Nov-Dec;79(6):65-73. Ukrainian. PubMed
  21. Shandrenko SG, Golovin AS, Dmitrenko NP, Yurchenko AI, Babicheva AF. Computer registration and analysis of thin-layer chromatography results. Zhurn Khromatogr. T-va. 2003;2(4):22-30.
  22. Meerwaldt R, Graaff R, Oomen PH, Links TP, Jager JJ, Alderson NL, Thorpe SR, Baynes JW, Gans RO, Smit AJ. Simple non-invasive assessment of advanced glycation endproduct accumulation. Diabetologia. 2004 Jul;47(7):1324-30. PubMed
  23. Medina-Navarro R, Nieto-Aguilar R, Alvares-Aguilar C. Protein conjugated with aldehydes derived from lipid peroxidation as an independent parameter of the carbonyl stress in the kidney damage. Lipids Health Dis. 2011 Nov 7;10:201. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  24. Halliwell B., Gutteridge J. M. Free Radicals in Biology and Medicine. Oxford, USA: Clarendon Press, 2007. 704 p.
  25. Hofmann B, Adam AC, Jacobs K, Riemer M, Erbs C, Bushnaq H, Simm A, Silber RE, Santos AN. Advanced glycation end product associated skin autofluorescence: a mirror of vascular function? Exp Gerontol. 2013 Jan;48(1):38-44. PubMed, CrossRef
  26. Makulska I, Szczepańska M, Drożdż D, Polak-Jonkisz D, Zwolińska D. Skin autofluorescence as a marker of cardiovascular risk in children with chronic kidney disease. Pediatr Nephrol. 2013 Jan;28(1):121-8. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  27. de Vos LC, Noordzij MJ, Mulder DJ, Smit AJ, Lutgers HL, Dullaart RP, Kamphuisen PW, Zeebregts CJ, Lefrandt JD. Skin autofluorescence as a measure of advanced glycation end products deposition is elevated in peripheral artery disease. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2013 Jan;33(1):131-8. PubMed, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.