Tag Archives: ксиларатогерманати різних лігандів та різних металів
Різнолігандні та різнометальні ксиларатогерманати як ефектори α-L-рамнозидази та α-галактозидази Penicillium restrictum IMV F-100139
O. В. Гудзенко1*, Н. В. Борзова1, Л. Д. Варбанець1,
І. Й. Сейфулліна2, O. A. Чебаненко2, О. E. Марцинко2
1Інститут мікробіології і вірусології ім. Д. К. Заболотного НАН України, Київ;
2Одеський національний університет ім. І. І. Мечникова, Україна;
*e-mail: ov_gudzenko@bigmir.net
Отримано: 11 березня 2021; Затверджнено: 22 вересня 2021
Одним із способів створення нових біологічно активних речовин на основі ензимів є одержання високоефективних протеїново-комплексних структур. Дослідженнями в останні роки встановлено, що координаційні сполуки «замінного» германію з біологічно активними гідроксикарбоновими і, зокрема, ксилариновими кислотами характеризуються низькою токсичністю та широким спектром фармакологічної дії. Крім того, багато з них є активаторами різних ензимів. У зв’язку з цим метою роботи було з’ясувати особливості впливу змішаних лігандних та гетерометалічних координаційних сполук германію із ксиларовою кислотою на каталітичні та деякі фізико-хімічні властивості α-галактозидази та α-L-рамнозидази Penicillium restrictum ІМВ F-100139. Активність α-галактозидази визначали, використовуючи як субстрат п-нітрофеніл-α-D-галактопіранозид, а активність α-L-рамнозидази – за допомогою методу Девіса. Модифікаторами ензиматичної активності були ксиларатогерманати різних лігандів та різних металів. Показано, що координаційна сполука (7) [трис (біпіридин) нікель (II) μ-дигідроксиксиларатогерманат (IV) ([Ni(bipy)3]2[(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ-OH)2]∙20Н2О∙2C2H5OH) мала значний вплив на каталітичні властивості α-L-рамнозидази та α-галактозидази з P. restrictum. Активація та термічна стабілізація α-L-рамнозидази P. restrictum у присутності (7) базується на взаємодії всіх складових молекули ефектора: катіона [Ni(bipy)3]2+ та аніона [(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ-OH)2]4- метального комплексу, а також особливостях розташування ароматичних амінокислот у молекулі ензиму. Слабкі нековалентні зв’язки між молекулами α-L-рамнозидази P. restrictum і сполуки (7), мабуть, створюють конформацію, яка є найсприятливішою для зближення активних ділянок ензиму із субстратом.