Ukr.Biochem.J. 2021; Том 93, № 5, вересень-жовтень, c. 52-62

doi: https://doi.org/10.15407/ubj93.05.052

Різнолігандні та різнометальні ксиларатогерманати як ефектори α-L-рамнозидази та α-галактозидази Penicillium restrictum IMV F-100139

04.01.2022   Uncategorized   No comments

O. В. Гудзенко1*, Н. В. Борзова1, Л. Д. Варбанець1,
І. Й. Сейфулліна2, O. A. Чебаненко2, О. E. Марцинко2

1Інститут мікробіології і вірусології ім. Д. К. Заболотного НАН України, Київ;
2Одеський національний університет ім. І. І. Мечникова, Україна;
*e-mail: ov_gudzenko@bigmir.net

Отримано: 11 березня  2021; Затверджнено: 22 вересня 2021

Одним із способів створення нових біологічно активних речовин на основі ензимів є одержання високоефективних протеїново-комплексних структур. Дослідженнями в останні роки встановлено, що координаційні сполуки «замінного» германію з біологічно активними гідроксикарбоновими і, зокрема, ксилариновими кислотами характеризуються низькою токсичністю та широким спектром фармакологічної дії. Крім того, багато з них є активаторами різних ензимів. У зв’язку з цим метою роботи було з’ясувати особливості впливу змішаних лігандних та гетерометалічних координаційних сполук германію із ксиларовою кислотою на каталітичні та деякі фізико-хімічні властивості α-галактозидази та α-L-рамнозидази Penicillium restrictum ІМВ F-100139. Активність α-галактозидази визначали, використовуючи як субстрат п-нітрофеніл-α-D-галактопіранозид, а активність α-L-рамнозидази – за допомогою методу Девіса. Модифікаторами ензиматичної активності були ксиларатогерманати різних лігандів та різних металів. Показано, що координаційна сполука (7) [трис (біпіридин) нікель (II) μ-дигідроксиксиларатогерманат (IV) ([Ni(bipy)3]2[(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ-OH)2]∙20Н2О∙2C2H5OH) мала значний вплив на каталітичні властивості α-L-рамнозидази та α-галактозидази з P. restrictum. Активація та термічна стабілізація α-L-рамнозидази P. restrictum у присутності (7) базується на взаємодії всіх складових молекули ефектора: катіо­на [Ni(bipy)3]2+ та аніона [(OH)2Ge2(μ-HXylar)4Ge2(μ-OH)2]4- метального комплексу, а також особливостях розташування ароматичних амінокислот у молекулі ензиму. Слабкі нековалентні зв’язки між молекулами α-L-рамнозидази P. restrictum і сполуки (7), мабуть, створюють конформацію, яка є найсприятливішою для зближення активних ділянок ензиму із субстратом.

Ключові слова: , , ,

Посилання:

  1. Álvarez-Cao ME, Cerdán ME, González-Siso MI, Becerra M. Bioconversion of Beet Molasses to Alpha-Galactosidase and Ethanol. Front Microbiol. 2019;10:405. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  2. Katrolia P, Rajashekhara E, Yan Q, Jiang Z. Biotechnological potential of microbial α-galactosidases. Crit Rev Biotechnol. 2014;34(4):307-317.  PubMed,  [c id=”https://doi.org/10.3109/07388551.2013.794124″]
  3. Rahfeld P, Withers SG. Toward universal donor blood: Enzymatic conversion of A and B to O type. J Biol Chem. 2020;295(2):325-334. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  4. Li LJ, Liu XQ, Du XP, Wu L, Jiang ZD, Ni H, Li QB, Chen F. Preparation of isoquercitrin by biotransformation of rutin using α-L-rhamnosidase from Aspergillus niger JMU-TS528 and HSCCC purification. Prep Biochem Biotechnol. 2020;50(1):1-9. PubMed, CrossRef
  5. Seifullina II, Martsinko EE, Afanasenko EV. Design and synthesis of newhomo- and heterometal coordination compounds of germanium(IV) for preparationof low toxic drugs with a wide therapeutic action. Odessa National University Herald. Chemistry. 2015;20(4):6-17.
  6. Varbanets LD, Nidialkova NA, Borzova NV, Seifullina II, Martsinko EE, Chebanenko EA. Complexes of biscitratogermanates and biscitratostanates with metals are modifiers of Bacillus thuringiensis var. іsraelensis peptidases and Penicillium canescens, Cladosporium cladosporioides and Aspergillus niger α-galactosidases activities. Biotechnologia Acta. 2016; 9(3):52-60. CrossRef
  7. Tezuka T, Higashino A, Akiba M, Nakamura T. Organogermanium (Ge-132) suppresses activities of stress enzymes responsible for active oxygen species in monkey liver preparation. Adv Enzyme Res. 2017;5(2):13-23.  CrossRef
  8. Varbanets LD, Mаtselyukh EV, Gudzenko EV, Bоrzоvа NV, Sеifullina II, Khytrych GN. Coordinative compounds of zinc with N-substituted thiоcаrbаmоil-N′-pentаmethylеnsulfenаmides – activity mоdifiers of еnzymes of proteolytic and glycolytic action. Ukr Biokhim Zhurn. 2011;83(3):25-36. (In Russian). PubMed
  9. Gudzenko OV, Varbanets LD, Seifullina II, Martsinko EE, Pirozhok OV, Chebanenko EA. Germanium coordination compounds for increasing of α-L-rhamnosidase activity. Biotechnologia Acta. 2019;12(4):19-26.  CrossRef
  10. Borzova NV, Gudzenko OV, Varbanets LD, Nakonechnaya LT, Tugay TI. Glycosidase and proteolytic activity of micromycetes isolated from the Chernobyl exclusion zone. Mikrobiol Zh. 2020;82(2):51-59. (In Ukrainian).  CrossRef
  11. Chaplin ME, Kennedy JE. (Eds.) Carbohydrate analysis: a practical approach. Washington, Oxford: IRL Press, 1986.
  12. Davis WB. Determination of Flavanones in Citrus Fruits. Anal Chem. 1947;19(7):476–478. CrossRef
  13. Chebanenko EA, Seifullina II, Martsinko EE, Dyakonenko VV, Shishkina SV. Directed structure formation in tetranuclear xylaratogermanates(IV) with complex phenanthrolinecopper(II) cations. Rus J Inorg Chem. 2020;65(11):1703–1711.  CrossRef
  14. Chebanenko EA, Martsinko EE, Seifullina II, Dyakonenko VV, Shishkina SV. Structural features and properties of heteronuclear germanium(IV) and some 3d metal complexes with xylaric acid and 2,2′-bipyridine. J Struct Chem. 2018;59(6):1462-1468.  CrossRef
  15. Borzova NV, Varbanets LD. α-Galactosidase of Aspergillus niger: purification and properties. Biol Stud. 2007;1(1):53–64. CrossRef
  16. Nidialkova NА, Varbanets LD, Chernyshenko VO. Isolation and purification of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 peptidase with specificity toward elastin and collagen. Ukr Biochem J. 2016;88(3):18-28. PubMed, CrossRef
  17. Wang QY, Lu J, Liao SM, Du QS, Huang RB.  Unconventional interaction forces in protein and protein-ligand systems and their impacts to drug design. Curr Top Med Chem. 2013;13(10):1141-1151. PubMed,  CrossRef
  18. Burghardt TP, Juranić N, Macura S, Ajtai K. Cation-pi interaction in a folded polypeptide. Biopolymers. 2002;63(4):261-272. PubMed, CrossRef
  19. Tu T, Li Y, Su X, Meng K, Ma R, Wang Y, Yao B, Lin Z, Luo H. Probing the role of cation-π interaction in the thermotolerance and catalytic performance of endo-polygalacturonases. Sci Rep. 2016;6:38413. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  20. Gromiha MM, Thomas S, Santhosh C. Role of cation-pi interactions to the stability of thermophilic proteins. Prep Biochem Biotechnol. 2002;32(4):355-362. PubMed,  CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.