В. Г. Юкало, Л. А. Сторож

Тернопільський національний технічний університет імені Івана Пулюя, Україна;
e-mail: biotech@tu.edu.te.ua

Протеїни казеїнового комплексу молока становлять значний інтерес як попередники біологічно активних пептидів, здатних впливати на різні фізіологічні системи організму (травну, нервову, серцево-судинну, імунну). Встановлено, що різні біоактивні пептиди нерівномірно розміщені у структурі казеїнових фракцій. У зв’язку з цим для дослідження шляхів утворення і властивостей біоактивних казеїнових пептидів виникла необхідність виділення окремих казеїнових фракцій. Для мінімізації негативного впливу процедури виділення нами було використано гель-фільтрацію на сефарозі 2В для отримання нативних казеїнових міцел і повторну гель-фільтрацію на сефадексі G-150 для виділення окремих казеїнових фракцій. Було одержано, за даними електрофоретичного аналізу, казеїнові міцели з характерним складом протеїнів. Враховуючи подібність молекулярних мас для виділення окремих фракцій, проведено повторну гель-фільтрацію з поділом хроматограми на сектори. Склад об’єднаних фракцій кожного сектору аналізували за допомогою електрофорезу. Такий підхід дозволив виділити два електрофоретично гомогенні протеїни з нативних казеїнових міцел – κ-CN-1P і β-CN‑5P, а також значною мірою очищений (>83%) αS1‑CN-XP. Одержані без впливу екстремальних факторів казеїни можуть бути використані для дослідження природних біоактивних пептидів.