Ukr.Biochem.J. 2015; Том 87, № 3, травень-червень, c. 37-46

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj87.03.037

Властивості мембраноасоційованої тіамінтрифосфатази печінки курей

29.07.2015   Без категорії   No comments

І. К. Колос, О. Ф. Макарчиков

Гродненський державний аграрний університет,
Інститут біохімії біологічно активних сполук НАН Білорусі,
e-mail: a_makarchikov@yahoo.com

Ензими, які беруть участь у метаболізмі тіамінтрифосфату (ТТР) у тканинах птахів, дотепер не охарактеризовано. Метою цієї роботи було дослідити властивості тіамінтрифосфатази (ТТРази) печінки курей (Gallus gallus). Встановлено, що залежність швидкості гідролізу ТТР у гомогенаті печінки від рН має вигляд колоколоподібної кривої з максимумом рН 5,5–6,0. Катіони двовалентних металів (Mg2+, Ca2+) збільшують активність ТТРази в 17–20 разів, у присутності 5 мМ Mg2+ уявлена KM ензиму для ТТР, розрахована методом нелінійної регресії та в координатах Гейнса, становить 1,7–2,2 мМ. Моновалентні аніони (I–, SCN–, NO3–, Br–, Cl–) у концентрації 150 мМ виявляють інгібуючу дію, знижуючи швидкість ТТРазной реакції на 20–60%. Після центрифугування гомогенату печінки більше 85% ТТРазної активності виявлялося в осаді, що свідчить про мембранну локалізацію ензиму. Обробка осаду 1%-им дез­оксихолатом натрію спричинює солюбілізацію мембран і виявлення в розчині 53% активності ТТРази. У разі хроматографії на колонці з тойо­перлом HW-55 ТТРаза елюювалася разом з аденозин- та інозинтрифосфатазою в об’ємі, що відповідає протеїнам із Мм 700 кДа. Одержані дані свідчать про те, що гідроліз ТТР у печінці курей відбувається мембраноасоційованим протеїновим комплексом, який виявляє широку субстратну специфічність.

Ключові слова: , , , ,

Посилання:

  1. Velluz L, Amiard G, Bartos J. Un nouveau derive de phosphorylation de la vitamine B1 l’acide thiamine triphosphorique. Bull Soc Chim France. 1948;15:871-878.
  2. Rossi-Fanelli A,  Siliprandi N,  Fasella P. On the presence of the triphosphothiamine (TPT) in the liver. Science. 1952 Dec 26;116(3026):711-3. PubMed, CrossRef
  3. Kiessling KH. Thiamine triphosphate in bakers’ yeast. Nature. 1953 Dec 26;172(4391):1187-8. PubMed, CrossRef
  4. De La Fuente G, Diaz-Cadavieco R. Cocarboxylasic activity of thiamine phosphoric esters. Nature. 1954 Nov 27;174(4439):1014. PubMed, CrossRef
  5. Kiessling KH. Cocarboxylase activity of thiamine triphosphate in yeast transketolase. Acta Chem Scand. 1958;12:663-667.  CrossRef
  6. Haas RH. Thiamin and the brain. Annu Rev Nutr. 1988 Jan;8(1):483-515. Review. PubMed, CrossRef
  7. Bettendorff L, Wins P. Thiamine derivatives in excitable tissues: metabolism, deficiency and neurodegenerative diseases. Recent Res Devel Neurochem. 1999;2:37-62.
  8. Parkhomenko YuM, Strokina AA, Pylypchuk SYu, Stepanenko SP, Chekhivska LI, Donchenko GV. Existence of two different active sites on thiamine binding protein in synaptic plasma membranes. Ukr Biokhim Zhurn. 2010;82(1):34-41. Russian. PubMed
  9. Sydorova A, Stepanenko S, Parkhomenko YuM. Characteristics of thiamine triphosphatase from neural cells plasma membranes. Ukr Biokhim Zhurn. 2009 May-Jun;81(3):57-65. Russian. PubMed
  10. Makarchikov A. F. Thiamine triphosphate: a new view on non-coenzyme function of vitamin B1. Mn: Belorusskaya nauka, 2008; 433 p. (In Russian).
  11. Makarchikov AF, Lakaye B, Gulyai IE, Czerniecki J, Coumans B, Wins P, Grisar T, Bettendorff L. Thiamine triphosphate and thiamine triphosphatase activities: from bacteria to mammals. Cell Mol Life Sci. 2003 Jul;60(7):1477-88. PubMed
  12. Makarchikov AF, Chernikevich IP. Purification and characterization of thiamine triphosphatase from bovine brain. Biochim Biophys Acta. 1992 Oct 27;1117(3):326-32.  PubMed
  13. Lakaye B, Makarchikov AF, Antunes AF, Zorzi W, Coumans B, De Pauw E, Wins P, Grisar T, Bettendorff L. Molecular characterization of a specific thiamine triphosphatase widely expressed in mammalian tissues. J Biol Chem. 2002 Apr 19;277(16):13771-7. PubMed
  14. Makarchikov AF. The rate of molecular evolution of mammalian soluble thiamine triphosphatase. Ukr Biokhim Zhurn. 2009 Nov-Dec;81(6):26-42. Review. Russian. PubMed
  15. Bettendorff L, Wins P. Thiamine triphosphatase and the CYTH superfamily of proteins. FEBS J. 2013 Dec;280(24):6443-55. Review. PubMed, CrossRef
  16. Murai A, Katsura E. Thiamine triphosphatase activity of myosin and accelerating effect of thiamine di- and tri-phosphates on superprecipitation of actomyosin. J Nutr Sci Vitaminol (Tokyo). 1975;21(3):169-81. PubMed, CrossRef
  17. Nishimune T, Ito S, Abe M, Kimoto M, Hayashi R. Nucleoside-triphosphatase and hydrolysis of thiamin triphosphate in Escherichia coli. Biochim Biophys Acta. 1987 Jan 20;923(1):74-82.  PubMed, CrossRef
  18. Gulyai IE, Makarchikov AF. Purification and properties of a protein with thiamine triphosphatase activity from parsley leaves. Proc Nat Acad Sci Belarus Ser Biol Sci. 2002;(4):78-81. (in Russian).
  19. Penttinen HK, Uotila L. The relation of the soluble thiamine triphosphatase activity of various rat tissues to nonspecific phosphatases. Med Biol. 1981 Jun;59(3):177-84. PubMed
  20. Yanchiy  OR, Parkhomenko IuM, Donchenko HV. Properties of thiamine-binding proteins isolated from rat brain, liver and kidneys. Ukr Biokhim Zhurn. 2001 May-Jun;73(3):107-11. Ukrainian. PubMed
  21. Barchi RL, Braun PE. A membrane-associated thiamine triphosphatase from rat brain. Properties of the enzyme. J Biol Chem. 1972 Dec 10;247(23):7668-73. PubMed
  22. Ogawa K, Sakai M, Inomata K. Recent findings on ultracytochemistry of thiamin phosphatases. Ann N Y Acad Sci. 1982;378(1):188-214. Review.  PubMed, CrossRef
  23. Gulyai IE, Makarchikov AF. Thiamine triphosphatase activity in membranes from bovine kidney and its relation to acid phosphatase. Biol Membr. 2004;21(5):391-396. (in Russian).
  24. Matsuda T, Tonomura H, Baba A, Iwata H. Membrane-associated thiamine triphosphatase in rat skeletal muscle. Int J Biochem. 1991;23(10):1111-4. PubMed, CrossRef
  25. Bettendorff L, Michel-Cahay C, Grandfils C, De Rycker C, Schoffeniels E. Thiamine triphosphate and membrane-associated thiamine phosphatases in the electric organ of Electrophorus electricus. J Neurochem. 1987 Aug;49(2):495-502. PubMed, CrossRef
  26. Lanzetta PA, Alvarez LJ, Reinach PS, Candia OA. An improved assay for nanomole amounts of inorganic phosphate. Anal Biochem. 1979 Nov 15;100(1):95-7. PubMed, CrossRef
  27. Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976 May 7;72(1-2):248-54. PubMed, CrossRef
  28. Chernikevich IP, Gritsenko EA, Luchko TA, Zabrodskaya SV. Synthesis, purification and stabilization of thiamine triphosphate. Doklady AN BSSR. 1990;34(3):274-278. (in Russian).
  29. Hashitani Y, Cooper JR. The partial purification of thiamine triphosphatase from rat brain. J Biol Chem. 1972 Apr 10;247(7):2117-9. PubMed
  30. Makarchikov AF. Thiamine triphosphate hydrolysis in non-excitable tissues: purification and properties of thiamine triphosphatase from bovine kidney. J Biochem Mol Biol Biophys. 2001;5:75-82.
  31. Song J, Bettendorff L, Tonelli M, Markley JL. Structural basis for the catalytic mechanism of mammalian 25-kDa thiamine triphosphatase. J Biol Chem. 2008 Apr 18;283(16):10939-48. Epub 2008 Feb 14. PubMed,  [pmx id=”PMC2447667″],  CrossRef
  32. Delvaux D, Kerff F, Murty MR, Lakaye B, Czerniecki J, Kohn G, Wins P, Herman R, Gabelica V, Heuze F, Tordoir X, Marée R, Matagne A, Charlier P, De Pauw E, Bettendorff L. Structural determinants of specificity and catalytic mechanism in mammalian 25-kDa thiamine triphosphatase. Biochim Biophys Acta. 2013 Oct;1830(10):4513-23.  PubMed, CrossRef
  33. Barchi RL. Membrane thiamine triphosphatase from rat brain: inhibition by ATP and ADP. J Neurochem. 1976 Apr;26(4):715-20. PubMed, CrossRef
  34. Ebel H, Günther T. Magnesium metabolism: a review. J Clin Chem Clin Biochem. 1980 May;18(5):257-70. Review. PubMed, CrossRef
  35. Pasternak K, Kocot J, Horecka A. Biochemistry of magnesium. J  Elementol. 2010;15:601-616.
  36. Bettendorff L, Wins P, Schoffeniels E. Thiamine triphosphatase from Electrophorus electric organ is anion-dependent and irreversibly inhibited by 4,4′-diisothiocyanostilbene-2,2’disulfonic acid. Biochem Biophys Res Commun. 1988 Aug 15;154(3):942-7. PubMed, CrossRef
  37. Hadorn E., Wehner R. General Zoology. M.: Mir, 1989; 528 p. (in Russian).
  38. Bettendorff L, Longrée I, Wins P, Schoffeniels E. Solubilization of thiamine triphosphatase from the electric organ of Electrophorus electricus. Biochim Biophys Acta. 1991 Jan 23;1073(1):69-76. PubMed, CrossRef
  39. Gulyai IE, Makarchikov AF, Chernikevich IP. Studies on enzymes with thiamine triphosphatase activity from membranes of bovine kidney. Zhurnal GGMU. 2004;(2):32-34. (in Russian).
  40. Dabbeni-Sala F, Rai AK, Lippe G. F0F1 ATP synthase: a fascinating challenge for proteomics. in Proteomics – Human Diseases and Protein Function. Tsz-Kwong Man and R. J. Flores (Ed.). InTech, 2012; P. 161-188.
  41. Strauss M, Hofhaus G, Schröder RR, Kühlbrandt W. Dimer ribbons of ATP synthase shape the inner mitochondrial membrane. EMBO J. 2008 Apr 9;27(7):1154-60. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  42. Davies KM, Strauss M, Daum B, Kief JH, Osiewacz HD, Rycovska A, Zickermann V, Kühlbrandt W. Macromolecular organization of ATP synthase and complex I in whole mitochondria. Proc Natl Acad Sci USA. 2011 Aug 23;108(34):14121-6. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  43. Chen C, Ko Y, Delannoy M, Ludtke SJ, Chiu W, Pedersen PL. Mitochondrial ATP synthasome: three-dimensional structure by electron microscopy of the ATP synthase in complex formation with carriers for Pi and ADP/ATP. J Biol Chem. 2004 Jul 23;279(30):31761-8. PubMed, CrossRef
  44. Krause F, Reifschneider NH, Goto S, Dencher NA. Active oligomeric ATP synthases in mammalian mitochondria. Biochem Biophys Res Commun. 2005 Apr 8;329(2):583-90. PubMed, CrossRef
  45. Arnold I, Bauer MF, Brunner M, Neupert W, Stuart RA. Yeast mitochondrial F1F0-ATPase: the novel subunit e is identical to Tim11. FEBS Lett. 1997 Jul 14;411(2-3):195-200. PubMed, CrossRef
  46. Lo Piero AR, Petrone G. Purification and properties of the F1-ATPase from liver mitochondria of Gallus gallus. Comp Biochem Physiol B. 1992 Sep;103(1):235-8. PubMed, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.