Ukr.Biochem.J. 2014; Том 86, №6, листопад-грудень, c. 129-138

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj86.06.129

Кінетичні властивості аденозинтрифосфат сульфурилази кишкових сульфатвідновлювальних бактерій

15.03.2016   Без категорії   No comments

І. В. Кушкевич1,2, Г. Л. Антоняк3, М. Бартош2

1Інститут біології тварин НААН України, Львів;
2Університет ветеринарних та фармацевтичних наук Брно, Чеська Республіка;
3Львівський національний університет імені Івана Франка, Україна;
e-mail: ivan.kushkevych@gmail.com

Досліджено питому активність та кінетичні властивості ATP-сульфурилази в безклітинних екстрактах кишкових бактеріальних штамів Desulfovibrio piger Vib-7 і Desulfomicrobium sp. Rod-9. У роботі використано мікробіологічні, біохімічні, біофізичні та статистичні методи досліджень. Визначено оптимальну температуру (35 °С) і рН 8,0–8,5 для ензиматичної реакції. Проведено кінетичний аналіз властивостей АТР-сульфурилази. Визначено початкову (миттєву) швидкість реакції (V0), максимальну кількість продукту реакції (Pmax), час реакції (період напіврозпаду – насиченість, τ) і максимальну швидкість АТР-сульфурилазної реакції (Vmax). Обчислено константи Міхаеліса (KmСульфату, KmАТР, KmАПС і KmПірофосфату) для ензиматичної реакції обох кишкових бактеріальних штамів D. piger Vib-7 і Desulfomicrobium sp. Rod-9.

Ключові слова: , , , , , , ,

Посилання:

  1. Bailey N. T. J. Statistical Methods in Biology. Cambridge University Press, 1995. 252 p. CrossRef
  2. Barton L. L., Hamilton W. A. Sulphate-reducing Bacteria. Environmental and Engineered. Cambridge University Press, 2007. 553 p. CrossRef
  3. Cummings JH, Macfarlane GT, Macfarlane S. Intestinal bacteria and ulcerative colitis. Curr Issues Intest Microbiol. 2003 Mar;4(1):9-20. Review. PubMed
  4. Dahl C., Truper H. G. Enzymes of dissimilatory sulfide oxidation in phototrophic bacteria. Methods Enzymol. 1994;243:400-421. CrossRef
  5. Danylovych GV, Gruzina TG, Ulberg ZR, Kosterin SO. Effect of ionic and colloid gold on ATP-hydrolase fermentative systems of Bacillus sp. В4253 and Bacillus sp. В4851. Ukr Biokhim Zhurn. 2007 Jul-Aug;79(4)46-53. (In Ukrainian). PubMed
  6. Gavel OY, Bursakov SA, Calvete JJ, George GN, Moura JJ, Moura I. ATP sulfurylases from sulfate-reducing bacteria of the genus Desulfovibrio. A novel metalloprotein containing cobalt and zinc. Biochemistry. 1998 Nov 17;37(46):16225-32. PubMed
  7. Gibson GR, Cummings JH, Macfarlane GT. Growth and activities of sulphate-reducing bacteria in gut contents of health subjects and patients with ulcerative colitis. FEMS Microbiol Ecol. 1991 Dec;9(2):103-11. CrossRef
  8. Keleti T. Basic Enzyme Kinetics. Akademiai Kiado, 1988. 422 p.
  9. Kosterin SA, Burchinskaia NF. A method for determining the kinetic characteristics of Ca2+-transporting systems of subcellular structures in smooth muscle. Ukr Biokhim Zhurn. 1987 Mar-Apr;59(2):66-9. Russian. PubMed
  10. Kramer M, Cypionka H. Sulfate formation via ATP sulfurylase in thiosulfate- and sulfite-disproportionating bacteria. Arch Microbiol. 1989 Feb;151(3):232-7. CrossRef
  11. Kushkevych IV. Sulfate-reducing bacteria of the human intestine. I. Dissimilatory sulfate reduction. Studia Biologica. 2012;6(1):149-180. (In Ukrainian).
  12. Kushkevych IV. Sulfate-reducing bacteria of the human intestine. II. The role in the diseases development. Studia Biologica. 2012;6(2):221-250. (In Ukrainian).
  13. Kushkevych IV. Identification of sulfate-reducing bacteria strains of human large intestine. Studia Biologica. 2013;7(3):115-124.
  14. Kushkevych IV, Bartos M, Bartosova L. Sequence analysis of the 16S rRNA gene of sulfate-reducing bacteria isolated from human intestine. Int J Curr Microbiol Appl Sci. 2014;3(2):239-248.
  15. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951 Nov;193(1):265-75. PubMed
  16. Peck HD Jr, LeGall J. Biochemistry of dissimilatory sulphate reduction. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 1982 Sep 13;298(1093):443-66. PubMed, CrossRef
  17. Phartiyal P, Kim WS, Cahoon RE, Jez JM, Krishnan HB. Soybean ATP sulfurylase, a homodimeric enzyme involved in sulfur assimilation, is abundantly expressed in roots and induced by cold treatment. Arch Biochem Biophys. 2006 Jun 1;450(1):20-9. PubMed ,CrossRef
  18. Ravilious GE, Herrmann J, Goo Lee S, Westfall CS, Jez JM. Kinetic mechanism of the dimeric ATP sulfurylase from plants. Biosci Rep. 2013 Jul 25;33(4). pii: e00053. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  19. Segal IH. Enzyme kinetics: behavior and analysis of rapid equilibrium and steady-state enzyme systems. John Wiley & Sons, New York. 1975.
  20. Sperling D, Kappler U, Wynen A, Dahl C, Trüper HG. Dissimilatory ATP sulfurylase from the hyperthermophilic sulfate reducer Archaeoglobus fulgidus belongs to the group of homo-oligomeric ATP sulfurylases. FEMS Microbiol Lett. 1998 May 15;162(2):257-64. PubMed, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.