Ukr.Biochem.J. 2013; Том 85, № 5, вересень-жовтень, c. 50-60

doi: http://dx.doi.org/10.15407/ubj85.05.050

Дефекти антиоксидантного захисту посилюють токсичний вплив гліоксалю на дріжджі Saccharomyces cerevisiae

13.04.2016   Без категорії   No comments

Г. М. Семчишин

Прикарпатський національний університет імені Василя Стефаника,
Івано-Франківськ, Україна;
е-mail: semchyshyn@pu.if.ua

Гліоксаль належить до активних карбонільних сполук і може мати як екзогенне, так й ендогенне походження. Зокрема, його кількість зростає внаслідок порушення балансу внутрішньоклітиного метаболізму глюкози, а також інших редуктивних вуглеводів. Завдяки наявності двох карбонільних груп, гліоксаль легко вступає в реакцію глікації, що призводить до розвитку карбонільного стресу. Дослідження на різних модельних системах демонструють тісний взаємозв’язок між карбонільним та оксидативним стресами. Проте щодо участі антиоксидантної системи в захисті організмів від карбонільного стресу відомо мало. Крім того, вплив гліоксалю на живі організми вивчений менше, ніж вплив таких активних карбонільних сполук як, наприклад, малоновий альдегід і метилгліоксаль. Для вивчення потенційної ролі антиоксидантної системи у захисті організмів від карбонільного стресу, індукованого гліоксалем, використано пекарські дріжджі Saccharomyces cerevisiae. Показано, що штами, які мають дефекти за різними ділянками антиоксидантного захисту, є чутливішими до гліоксалю, ніж вихідний дикий штам. Одержані дані підтверджують зв’язок між карбонільним та оксидативним стресами і свідчать про важливість антиоксидантної системи в захисті пекарських дріжджів від карбонільного стресу, спричиненого гліоксалем.

Ключові слова: , , ,

Посилання:

  1. Harman D. Aging: a theory based on free radical and radiation chemistry. J Gerontol. 1956 Jul;11(3):298-300. PubMed, CrossRef
  2. Monnier VM, Cerami A. Nonenzymatic browning in vivo: possible process for aging of long-lived proteins. Science. 1981 Jan 30;211(4481):491-3. PubMed, CrossRef
  3.  Lozins’ka LM, Semchyshyn HM. Biological aspects of non-enzymatic glycosylation. Ukr Biokhim Zhurn. 2012 Sep-Oct;84(5):16-37. Review. Ukrainian. PubMed
  4. Lange JN, Wood KD, Knight J, Assimos DG, Holmes RP. Glyoxal formation and its role in endogenous oxalate synthesis. Adv Urol. 2012;2012:819202. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  5. Hoon S, Gebbia M, Costanzo M, Davis RW, Giaever G, Nislow C. A global perspective of the genetic basis for carbonyl stress resistance. G3 (Bethesda). 2011 Aug;1(3):219-31. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  6. O’Brien PJ, Siraki AG, Shangari N. Aldehyde sources, metabolism, molecular toxicity mechanisms, and possible effects on human health. Crit Rev Toxicol. 2005 Aug;35(7):609-62. Review. PubMed, CrossRef
  7. Lee O, Bruce WR, Dong Q, Bruce J, Mehta R, O’Brien PJ. Fructose and carbonyl metabolites as endogenous toxins. Chem Biol Interact. 2009 Mar 16;178(1-3):332-9. PubMed, CrossRef
  8. Larsen SA, Kassem M, Rattan SI. Glucose metabolite glyoxal induces senescence in telomerase-immortalized human mesenchymal stem cells. Chem Cent J. 2012 Mar 17;6(1):18. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  9. Semchyshyn HM, Lushchak VI. Interplay between oxidative and carbonyl stresses: molecular mechanisms, biological effects and therapeutic strategies of protection. In book: Oxidative Stress – Molecular Mechanisms and Biological Effects, editors:  Lushchak V. I. and Semchyshyn H. M., InTech. 2012:15-46. CrossRef
  10. Yim MB, Kang SO, Chock PB. Enzyme-like activity of glycated cross-linked proteins in free radical generation. Ann N Y Acad Sci. 2000;899(1):168-81. Review. PubMed, CrossRef
  11. Sohal RS, Weindruch R. Oxidative stress, caloric restriction, and aging. Science. 1996 Jul 5;273(5271):59-63. Review. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  12. Spasojević I, Bajić A, Jovanović K, Spasić M, Andjus P. Protective role of fructose in the metabolism of astroglial C6 cells exposed to hydrogen peroxide. Carbohydr Res. 2009 Sep 8;344(13):1676-81. PubMed, CrossRef
  13. Semchyshyn HM, Lozinska LM. Fructose protects baker’s yeast against peroxide stress: potential role of catalase and superoxide dismutase. FEMS Yeast Res. 2012 Nov;12(7):761-73. PubMed, CrossRef
  14. Izawa S, Inoue Y, Kimura A. Importance of catalase in the adaptive response to hydrogen peroxide: analysis of acatalasaemic Saccharomyces cerevisiae. Biochem J. 1996 Nov 15;320 ( Pt 1):61-7. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  15. Inoue Y, Tsujimoto Y, Kimura A. Expression of the glyoxalase I gene of Saccharomyces cerevisiae is regulated by high osmolarity glycerol mitogen-activated protein kinase pathway in osmotic stress response. J Biol Chem. 1998 Jan 30;273(5):2977-83. PubMed, CrossRef
  16. Semchyshyn HM, Abrat OB, Miedzobrodzki J, Inoue Y, Lushchak VI. Acetate but not propionate induces oxidative stress in bakers’ yeast Saccharomyces cerevisiae. Redox Rep. 2011;16(1):15-23. PubMed, CrossRef
  17. Inoue Y, Matsuda T, Sugiyama K, Izawa S, Kimura A. Genetic analysis of glutathione peroxidase in oxidative stress response of Saccharomyces cerevisiae. J Biol Chem. 1999 Sep 17;274(38):27002-9. PubMed, CrossRef
  18. Dawes  EA. Quantitative problems in biochemistry. M.: Mir, 1983. 373 p.
  19. Ispolnov K, Gomes RA, Silva MS, Freire AP. Extracellular methylglyoxal toxicity in Saccharomyces cerevisiae: role of glucose and phosphate ions. J Appl Microbiol. 2008 Apr;104(4):1092-102. PubMed, CrossRef
  20. Gomes RA, Vicente Miranda H, Silva MS, Graça G, Coelho AV, Ferreira AE, Cordeiro C, Freire AP. Yeast protein glycation in vivo by methylglyoxal. Molecular modification of glycolytic enzymes and heat shock proteins. FEBS J. 2006 Dec;273(23):5273-87. PubMed, CrossRef
  21. Levine RL, Williams JA, Stadtman ER, Shacter E. Carbonyl assays for determination of oxidatively modified proteins. Methods Enzymol. 1994;233:346-57. PubMed, CrossRef
  22. Semchyshyn HM, Lozinska LM, Miedzobrodzki J, Lushchak VI. Fructose and glucose differentially affect aging and carbonyl/oxidative stress parameters in Saccharomyces cerevisiae cells. Carbohydr Res. 2011 May 15;346(7):933-8. PubMed, CrossRef
  23. Mitchel RE, Birnboim HC. The use of Girard-T reagent in a rapid and sensitive methods for measuring glyoxal and certain other alpha-dicarbonyl compounds. Anal Biochem. 1977 Jul;81(1):47-56. PubMed,  CrossRef
  24. Sakai M, Oimomi M, Kasuga M. Experimental studies on the role of fructose in the development of diabetic complications. Kobe J Med Sci. 2002 Dec;48(5-6):125-36. PubMed
  25. Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976 May 7;72:248-54. PubMed, CrossRef
  26. Lozins’ka LM, Semchyshyn GM. Fructose as a factor of Carbonyl and oxidative stress development and accelerated aging in the yeast Saccharomyces. Ukr Biokhim Zhurn. 2011 Jul-Sep;83(4):67-76. Ukrainian. PubMed
  27. d’Isсhia M., Manini P., Napolitano A. Oxidative Damage to Carbohydrates and Amino Acids. In book: Oxidative Stress, Disease and Cancer, editor: Singh K., London: Imperial College Press, 2006. P. 333-357. CrossRef
  28. Kalapos MP. The tandem of free radicals and methylglyoxal. Chem Biol Interact. 2008 Feb 15;171(3):251-71. Review. PubMed, CrossRef
  29. Lushchak OV, Rovenko BM, Gospodaryov DV, Lushchak VI. Drosophila melanogaster larvae fed by glucose and fructose demonstrate difference in oxidative stress markers and antioxidant enzymes of adult flies. Comp Biochem Physiol A Mol Integr Physiol. 2011 Sep;160(1):27-34.  PubMed, CrossRef
  30. Semchyshyn H, Lushchak V, Storey K. Possible reasons for difference in sensitivity to oxygen of two Escherichia coli strains. Biochemistry (Mosc). 2005 Apr;70(4):424-31. PubMed, CrossRef
  31. Bayliak M, Semchyshyn H, Lushchak V. Effect of hydrogen peroxide on antioxidant enzyme activities in Saccharomyces cerevisiae is strain-specific. Biochemistry (Mosc). 2006 Sep;71(9):1013-20. PubMed, CrossRef
  32. Bayliak ММ, Semchyshyn НM, Lushchak VI. Possible accumulation of non-active molecules of catalase  and superoxide dismutase in S. cerevisiae cells under hydrogen peroxide induced stress. Open Life Sci. 2007;2(3):326-336. CrossRef
  33. Lushchak VI. Oxidative stress in yeast. Biochemistry (Mosc). 2010 Mar;75(3):281-96. Review. PubMed, CrossRef
  34. Semchyshyn H. Hydrogen peroxide-induced response in E. coli and S. cerevisiae: different stages of the flow of the genetic information. Open Life Sci. 2009;4(2):142-153.
    CrossRef
  35. Maeta K, Izawa S, Okazaki S, Kuge S, Inoue Y. Activity of the Yap1 transcription factor in Saccharomyces cerevisiae is modulated by methylglyoxal, a metabolite derived from glycolysis. Mol Cell Biol. 2004 Oct;24(19):8753-64. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  36. Inoue Y, Maeta K, Nomura W. Glyoxalase system in yeasts: structure, function, and physiology. Semin Cell Dev Biol. 2011 May;22(3):278-84. Review. PubMed, CrossRef
  37. Lushchak VI, Gospodaryov DV. Catalases protect cellular proteins from oxidative modification in Saccharomyces cerevisiae. Cell Biol Int. 2005 Mar;29(3):187-92. PubMed, CrossRef
  38. Lushchak V, Semchyshyn H, Mandryk S, Lushchak O. Possible role of superoxide dismutases in the yeast Saccharomyces cerevisiae under respiratory conditions. Arch Biochem Biophys. 2005 Sep 1;441(1):35-40. PubMed, CrossRef
  39. Lushchak V, Semchyshyn H, Lushchak O, Mandryk S. Diethyldithiocarbamate inhibits in vivo Cu,Zn-superoxide dismutase and perturbs free radical processes in the yeast Saccharomyces cerevisiae cells. Biochem Biophys Res Commun. 2005 Dec 30;338(4):1739-44. PubMed, CrossRef
  40.  Grzelak A, Macierzyńska E, Bartosz G. Accumulation of oxidative damage during replicative aging of the yeast Saccharomyces cerevisiae. Exp Gerontol. 2006 Sep;41(9):813-8. PubMed
  41. Lushchak VI. Free radical oxidation of proteins and its relationship with functional state of organisms. Biochemistry (Mosc). 2007 Aug;72(8):809-27. Review. PubMed, CrossRef
  42.   Lushchak VI. Budding yeast Saccharomyces cerevisiae as a model to study oxidative modification of proteins in eukaryotes. Acta Biochim Pol. 2006;53(4):679-84. Epub 2006 Oct 26. Review. PubMed
  43. Offer T, Russo A, Samuni A. The pro-oxidative activity of SOD and nitroxide SOD mimics. FASEB J. 2000 Jun;14(9):1215-23. PubMed
  44. McCord JM. / In book: Oxidative Stress, Cancer, AIDS, and Neurodenerative Diseases, editors: L. Montagnier, R. Olivier and C.  Pasquier. New York: Marcel Dekker, 1997.  P. 1–7.
  45. Lozinska LM. Glucose and fructose as potential factors of carbonyl/oxidative stress development in the yeast Saccharomyces cerevisiae Dis. … kand. biol. nauk. Yuriy Fedkovich ChNU, 2013. 153.
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.