Ukr.Biochem.J. 2016; Том 88, № 5, вересень-жовтень, c. 62-70

doi: https://doi.org/10.15407/ubj88.05.062

Антигени Mycobacterium tuberculosis MPT63 та MPT83 підвищують фагоцитарну активність перитоніальних макрофагів миші

01.12.2016   Без категорії   No comments

А. А. Сіромолот1,2, О. С. Олійник2, Д. В. Колибо2,1, C. В. Комісаренко2

1ННЦ «Інститут біології», Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Україна;
2Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: saa0205@ukr.net

Макрофаги – найбільш описана та охарактеризована мішень та клітина-хазяїн для мікобактерій. І, як й іншим клітинам природно­го імунітету, макрофагам притаманний широкий спектр рецепторних молекул, що взаємодіють із різноманітними патогенасоційованими молекулярними паттернами. Імунодомінантні антигени MPT63 та MPT83, що продукуються в значній кількості в штамах Mycobacterium bovis та Mycobacterium tuberculosis, можуть бути залучені до розвитку інфекції. Метою нашого дослідження був пошук деяких ефектів цих мікобактеріальних антигенів на клітини-мішені. Для цього було клоновано повнорозмірний антиген MPT83 та MPT63 в плазмідній ДНК pET24a(+). Показано зростання фагоцитарної активності макрофагів із перитонеальної порожнини миші, але не макрофагоподібних клітин лінії J774, які були стимульовані rMPT63 та rMPT83full протягом 24 год. Ефект цих антигенів можна розглядати як спосіб сприяння захоплення мікобактерій макрофагами для уникнення інших механізмів дії природного та набутого імунітету.

Ключові слова: , , , , ,

Посилання:

  1. Cole ST, Brosch R, Parkhill J, Garnier T, Churcher C, Harris D, Gordon SV, Eiglmeier K, Gas S, Barry CE 3rd, Tekaia F, Badcock K, Basham D, Brown D, Chillingworth T, Connor R, Davies R, Devlin K, Feltwell T, Gentles S, Hamlin N, Holroyd S, Hornsby T, Jagels K, Krogh A, McLean J, Moule S, Murphy L, Oliver K, Osborne J, Quail MA, Rajandream MA, Rogers J, Rutter S, Seeger K, Skelton J, Squares R, Squares S, Sulston JE, Taylor K, Whitehead S, Barrell BG. Deciphering the biology of Mycobacterium tuberculosis from the complete genome sequence. Nature. 1998 Jun 11;393(6685):537-44. PubMed, CrossRef
  2. Palomino JC. Tuberculosis: from basic science to patient care. Palomino J.C., Leao S.C., Rittaco V. Brazil publishing, 2007. 686 p.
  3. Russell DG. Who puts the tubercle in tuberculosis? Nat Rev Microbiol. 2007 Jan;5(1):39-47. Review. PubMed, CrossRef
  4. Nagai S, Wiker HG, Harboe M, Kinomoto M. Isolation and partial characterization of major protein antigens in the culture fluid of Mycobacterium tuberculosis. Infect Immun. 1991 Jan;59(1):372-82. PubMed, PubMedCentral
  5. Manca C, Lyashchenko K, Wiker HG, Usai D, Colangeli R, Gennaro ML. Molecular cloning, purification, and serological characterization of MPT63, a novel antigen secreted by Mycobacterium tuberculosis. Infect Immun. 1997 Jan;65(1):16-23. PubMed, PubMedCentral
  6. Redchuk TA, Oliinyk OS, Kaberniuk AA, Burkalova DO, Romaniuk SI,  Kolibo DV, Komisarenko SV. Cloning and expression of Mycobacterium bovis antigens MPB63 and MPB83 in Escherichia coli. Rep Nat Acad Sci Ukraine. 2007;9:161-166. (In Ukrainian).
  7. Redchuk TA, Korotkevich NV, Kaberniuk AA, Oliinyk OS, Labyntsev AIu, Romaniuk SI,  Kolibo DV, Busol VA, Komisarenko SV. Statistical analysis of the distribution of the antibody levels to Mycobacterium bovis antigenes for bovine tuberculosis diagnostics. Cytol Genet. 2010;44(5):280-285.  CrossRef
  8. Goulding CW, Parseghian A, Sawaya MR, Cascio D, Apostol MI, Gennaro ML, Eisenberg D. Crystal structure of a major secreted protein of Mycobacterium tuberculosis-MPT63 at 1.5-A resolution. Protein Sci. 2002 Dec;11(12):2887-93. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  9. Camus JC, Pryor MJ, Médigue C, Cole ST. Re-annotation of the genome sequence of Mycobacterium tuberculosis H37Rv. Microbiology. 2002 Oct;148(Pt 10):2967-73. PubMed, CrossRef
  10. Muñoz S, Hernández-Pando R, Abraham SN, Enciso JA. Mast cell activation by Mycobacterium tuberculosis: mediator release and role of CD48.  J Immunol. 2003 Jun 1;170(11):5590-6. PubMed, CrossRef
  11. Wiker HG. MPB70 and MPB83–major antigens of Mycobacterium bovis. Scand J Immunol. 2009 Jun;69(6):492-9. Review. PubMed, CrossRef
  12. Chambers MA, Whelan AO, Spallek R, Singh M, Coddeville B, Guerardel Y, Elass E. Non-acylated Mycobacterium bovis glycoprotein MPB83 binds to TLR1/2 and stimulates production of matrix metalloproteinase 9. Biochem Biophys Res Commun. 2010 Sep 24;400(3):403-8. PubMed, CrossRef
  13. Saraav I, Singh S, Sharma S. Outcome of Mycobacterium tuberculosis and Toll-like receptor interaction: immune response or immune evasion? Immunol Cell Biol. 2014 Oct;92(9):741-6. Review. PubMed, CrossRef
  14. Chen ST, Li JY, Zhang Y, Gao X, Cai H. Recombinant MPT83 derived from Mycobacterium tuberculosis induces cytokine production and upregulates the function of mouse macrophages through TLR2. J Immunol. 2012 Jan 15;188(2):668-77. PubMed, CrossRef
  15. Gille C, Spring B, Tewes L, Poets CF, Orlikowsky T. A new method to quantify phagocytosis and intracellular degradation using green fluorescent protein-labeled Escherichia coli: comparison of cord blood macrophages and peripheral blood macrophages of healthy adults. Cytometry A. 2006 Mar;69(3):152-4. PubMed, CrossRef
  16. Steinkamp JA, Wilson JS, Saunders GC, Stewart CC. Phagocytosis: flow cytometric quantitation with fluorescent microspheres. Science. 1982 Jan 1;215(4528):64-6. PubMed, CrossRef
  17. Stewart CC, Lehnert BE, Steinkamp JA. In vitro and in vivo measurement of phagocytosis by flow cytometry. Methods Enzymol. 1986;132:183-92. PubMed, CrossRef
  18. Lugini L, Lozupone F, Matarrese P, Funaro C, Luciani F, Malorni W, Rivoltini L, Castelli C, Tinari A, Piris A, Parmiani G, Fais S. Potent phagocytic activity discriminates metastatic and primary human malignant melanomas: a key role of ezrin. Lab Invest. 2003 Nov;83(11):1555-67. PubMed, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.