Ukr.Biochem.J. 2016; Том 88, № 5, вересень-жовтень, c. 48-61
doi: https://doi.org/10.15407/ubj88.05.048
Калікс[4]арен С-90 та його аналоги активують АТР-гідролазну активність субфрагмента-1 міозину міометрія
Р. Д. Лабинцева1, О. В. Бевза1, К. В. Литвин1, М. О. Боровик1,
Р. В. Родік2, В. І. Кальченко2, С. О. Костерін1
1Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: labyntseva@biochem.kiev.ua;
2Інститут органічної хімії НАН України, Київ;
e-mail: vik@ioch.kiev.ua
Багато патологій репродуктивної системи в жінок є наслідком порушення скоротливої функції гладенького м’яза матки (міометрія). У зв’язку з цим виникає потреба в розробленні ефективних методів корекції таких порушень. Міозинова АТРаза перетворює хімічну енергію, депоновану в макроергічних зв’язках АТР, у механічну зі спрямованим рухом і локалізована в каталітичному домені субфрагмента-1 міозину. Показано, що калікс[4]арен С-90 та його структурні аналоги, які функціоналізовані на верхньому вінці макроциклу чотирма або принаймні двома N-фенілсульфонілтрифторацетамідиновими групами, активують гідроліз АТР, каталізований субфрагментом-1 міозину міометрія. Методом комп’ютерного моделювання встановлено, що N-фенілсульфонілтрифторацетамідинові групи калікс[4]арену С-90 взаємодіють з амінокислотними залишками поліпептидного ланцюга субфрагмента-1 міозину, важливими для зв’язування, координації та здійснення процесу гідролізу АТР. Одержані результати у подальшому можуть бути використані в дослідженнях, спрямованих на використання калікс[4]арену С-90 та його аналогів як сполук, здатних ефективно нормалізувати скоротливу гіпофункцію міометрія.
Ключові слова: АТРазна активність, гладенькі м’язи, докінг, калікс[4]арен С-90, матка, субфрагмент-1 міозину
Посилання:
- Burghardt TP, Neff KL, Wieben ED, Ajtai K. Myosin individualized: single nucleotide polymorphisms in energy transduction. BMC Genomics. 2010 Mar 15;11:172. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
- Decarreau JA, James NG, Chrin LR, Berger CL. Switch I closure simultaneously promotes strong binding to actin and ADP in smooth muscle myosin. J Biol Chem. 2011 Jun 24;286(25):22300-7. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
- Bloemink MJ, Melkani GC, Bernstein SI, Geeves MA. The Relay/Converter Interface Influences Hydrolysis of ATP by Skeletal Muscle Myosin II. J Biol Chem. 2016 Jan 22;291(4):1763-73. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
- Wray S. Insights from physiology into myometrial function and dysfunction. Exp Physiol. 2015 Dec;100(12):1468-76. PubMed, CrossRef
- Rodik RV, Boyko VI, Kalchenko VI. Calixarenes in bio-medical researches. Curr Med Chem. 2009;16(13):1630-55. Review. PubMed
- Nimse SB, Kim T. Biological applications of functionalized calixarenes. Chem Soc Rev. 2013 Jan 7;42(1):366-86. Review. PubMed, CrossRef
- Labyntseva RD, Slinchenко NM, Vеklіch ТО, Rodik RV, Chеrеnоk SО, Boiko VI, Kalchenko VI, Kоstеrіn SО. Comparative investigation of calixarenes influence on Mg2+-dependent ATP-hydrolase enzymatic systems from smooth muscle cells of the uterus. Ukr Biokhim Zhurn. 2007 May-Jun;79(3):44-54. (In Ukrainian). PubMed
- Veklich TO, Shkrabak AA, Mazur YuYu, Rodik RV, Kalchenko VI, Kosterin SO. Kinetics of inhibitory effect of calix[4]arene C-90 on activity of transporting plasma membrane Cа2+, Mg2+-ATPase of smooth muscle cells. Ukr Biochem J. 2014 Sep-Oct;86(5):37-46. (In Ukrainian). PubMed, CrossRef
- Labyntseva RD, Bobrovska OM, Chunikhin OJu, Kosterin SO. Influence of heavy metal ions on the ATPase activity of actomyosin complex and myosin subfragment-1 from smooth muscle of the uterus. Ukr Biokhim Zhurn. 2011 Jul-Sep;83(4):84-93. (In Ukrainian). PubMed
- Suzuki H, Kondo Y, Carlos AD, Seidel JC. Effects of phosphorylation, MgATP, and ionic strength on the rates of papain degradation of heavy and light chains of smooth muscle heavy meromyosin at the S1-S2 junction. J Biol Chem. 1988 Aug 5;263(22):10974-9. PubMed
- Schägger H, von Jagow G. Tricine-sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis for the separation of proteins in the range from 1 to 100 kDa. Anal Biochem. 1987 Nov 1;166(2):368-79. PubMed, CrossRef
- Chen PS, Toribara TY, Warner H. Microdetermination of phosphorus. Anal Chem. 1956; 28(11): 1756-8. CrossRef
- Rodik R, Boiko V, Danylyuk O, Suwińska K, Tsymbal I, Slinchenko N, Babich L, Shlykov S., Kosterin S., Lipkowski J., Kalchenko V. Calix[4]arenesulfonylamidines. Synthesis, structure and influence on Mg2+, ATP-dependent calcium pumps. Tetrahedron Letters. 2005 Oct; 46(43): 7459–7462. CrossRef
- Cornish-Bowden A. Fundamentals of Enzyme Kinetics, 2004. Portland Press, London, 3rd edn. 422 pp.
- Kokunin VA. Statistical processing of data from a small number of experiments. Ukr Biokhim Zhurn. 1975 Nov-Dec;47(6):776-91. PubMed
- Cassidy CE, Setzer WN. Cancer-relevant biochemical targets of cytotoxic Lonchocarpus flavonoids: a molecular docking analysis. J Mol Model. 2010 Feb;16(2):311-26. PubMed, CrossRef
- Houdusse A, Kalabokis VN, Himmel D, Szent-Györgyi AG, Cohen C. Atomic structure of scallop myosin subfragment S1 complexed with MgADP: a novel conformation of the myosin head. Cell. 1999 May 14;97(4):459-70. PubMed
- Li L, Jose J, Xiang Y, Kuhn RJ, Rossmann MG. Structural changes of envelope proteins during alphavirus fusion. Nature. 2010 Dec 2;468(7324):705-8. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
- Krieger E, Koraimann G, Vriend G. Increasing the precision of comparative models with YASARA NOVA–a self-parameterizing force field. Proteins. 2002 May 15;47(3):393-402. PubMed
- Himmel DM, Gourinath S, Reshetnikova L, Shen Y, Szent-Györgyi AG, Cohen C. Crystallographic findings on the internally uncoupled and near-rigor states of myosin: further insights into the mechanics of the motor. Proc Natl Acad Sci USA. 2002 Oct 1;99(20):12645-50. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
- Minehardt TJ, Marzari N, Cooke R, Pate E, Kollman PA, Car R. A classical and ab initio study of the interaction of the myosin triphosphate binding domain with ATP. Biophys J. 2002 Feb;82(2):660-75. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.