Tag Archives: АТРазна активність
Калікс[4]арен С-90 та його аналоги активують АТР-гідролазну активність субфрагмента-1 міозину міометрія
Р. Д. Лабинцева1, О. В. Бевза1, К. В. Литвин1, М. О. Боровик1,
Р. В. Родік2, В. І. Кальченко2, С. О. Костерін1
1Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: labyntseva@biochem.kiev.ua;
2Інститут органічної хімії НАН України, Київ;
e-mail: vik@ioch.kiev.ua
Багато патологій репродуктивної системи в жінок є наслідком порушення скоротливої функції гладенького м’яза матки (міометрія). У зв’язку з цим виникає потреба в розробленні ефективних методів корекції таких порушень. Міозинова АТРаза перетворює хімічну енергію, депоновану в макроергічних зв’язках АТР, у механічну зі спрямованим рухом і локалізована в каталітичному домені субфрагмента-1 міозину. Показано, що калікс[4]арен С-90 та його структурні аналоги, які функціоналізовані на верхньому вінці макроциклу чотирма або принаймні двома N-фенілсульфонілтрифторацетамідиновими групами, активують гідроліз АТР, каталізований субфрагментом-1 міозину міометрія. Методом комп’ютерного моделювання встановлено, що N-фенілсульфонілтрифторацетамідинові групи калікс[4]арену С-90 взаємодіють з амінокислотними залишками поліпептидного ланцюга субфрагмента-1 міозину, важливими для зв’язування, координації та здійснення процесу гідролізу АТР. Одержані результати у подальшому можуть бути використані в дослідженнях, спрямованих на використання калікс[4]арену С-90 та його аналогів як сполук, здатних ефективно нормалізувати скоротливу гіпофункцію міометрія.
Дія електромагнітного поля наднизької частоти на АТP-азну активність актоміозіну
Ю. В. Цейслєр, О. В. Шелюк, В. С. Мартинюк, Н. Є. Нурищенко
ННЦ «Інститут біології», Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Україна;
e-mail: yuliya.tseysler@gmail.com; shelyuk_olga@ukr.net
Оцінювали Mg2+/Са2+– і K+-АТP-азну активність актоміозину скелетних м’язів кроля методом Fiske-Subbarow при одно-, двох-, трьох-, чотирьох- та п’ятигодинній експозиції протеїнових розчинів в електромагнітному полі (ЕМП) частотою 8 Гц та індукцією 25 мкТл. Одержані результати вивчення АТР-азної активності актоміозину в умовах електромагнітного впливу показали, що зміни цього показника характеризуються певною часовою динамікою: через 1, 2 і 4 години експозиції експериментальних розчинів дія ЕМП пригнічує АТР-азну активність порівняно з контрольними зразками, які не піддавали дії поля, а у разі трьох- і п’ятигодинної експозиції в ЕМП спостерігається збільшення АТР-азної активності актоміозину. Зміни активності ензиму є універсальними і спостерігаються як у середовищі з Mg2+ і Са2+, так і без цих іонів у буфері. Це може свідчити про Са2+-незалежні шляхи впливу ЕМП на біологічні об’єкти. На наш погляд, зазначені ефекти пояснюються впливом ЕМП на динамічні властивості розчинів актоміозину, в основі яких можуть лежати процеси спонтанного динамічного структуроутворення.
Калікс[4]арен С-99 інгібує АТРазну активність міозину та змінює структурну організацію скоротливих філаментів міометрія
Р. Д. Лабинцева1, А. А. Бевза1, А. О. Люлько1, С. О. Черенок2, В. І. Кальченко2, С. О. Костерін1
1Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: labyntseva@biochem.kiev.ua;
2Інститут органічної хімії НАН України, Київ
Каліксарени – це чашоподібні макроциклічні (поліфенольні) сполуки, вони розглядаються як перспективні молекулярні «платформи» для дизайну нових фізіологічно активних сполук. Раніше в дослідах іn vitro нами було виявлено, що калікс[4]арен С-99 інгібує АТРазну активність актоміозину та субфрагмента-1 міозину матки свині. Метою цієї роботи було дослідження взаємодії калікс[4]арену C-99 із міозином міоцитів матки щура. Для цього досліджувані клітини попередньо інкубували зі 100 мМ калікс[4]ареном С-99, із досліджуваних та контрольних (без каліксарену) міоцитів одержували міозин та визначали його АТРазну активність. Виявилось, що активність АТРази міозину, одержаного з дослідних міоцитів, майже на 50% нижче порівняно з міозином контрольних клітин. Методом конфокальної мікроскопії показано відмінності (порівняно з контролем) у субклітинному розподілі міозину та актину в міоцитах матки, інкубованих із калікс[4]ареном С-99. Ця відмінність може бути обумовлена перебудовами у структурі скоротливих протеїнів гладеньком’язових клітин внаслідок їх взаємодії з каліксареном. Одержані результати свідчать про здатність калікс[4]арену С-99 проникати всередину міоцитів матки та впливати не тільки на АТРазну активність міозину, але й на структуру актинових та міозинових філаментів клітин міометрія. Властивість калікс[4]арену С-99 проникати всередину міоцитів може бути використана в подальшому для розробки нових фармакологічних засобів, здатних ефективно нормалізувати скоротливу гіперфункцію міометрія.
Вплив фулерену C(60) на АТРазну активність та суперпреципітацію актоміозину скелетних м’язів
К. С. Андрейченко1, С. В. Прилуцька1, К. О. Мединська1, К. І. Богуцька1,
Н. Є. Нурищенко1, Ю. І. Прилуцький1, У. Ріттер2, П. Шарф2
Спільний Українсько-німецький центр з нанобіотехнології,
1Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Київ;
e-mail: prylut@ukr.net;
2Технічний університет Ілменау, Інститут хімії і біотехнології, ФРН
Створення нових біосумісних наноматеріалів, здатних виявляти специфічну біологічну дію, є важливою комплексною проблемою, яка потребує використання останніх досягнень біотехнології. У роботі досліджено вплив немодифікованого водорозчинного фулерену C60 на АТРазну активність і реакцію суперпреципітації натурального актоміозину скелетних м’язів кроля. Встановлено дозозалежний характер його дії на Мg2+,Са2+– та K+-ATРазну активність та суперпреципітацію актоміозину. Це відкриває перспективи регуляції процесу скорочення–розслаблення скелетних м’язів за допомогою досліджуваного С60.