Ukr.Biochem.J. 2019; Том 91, № 6, листопад-грудень, c. 27-37

doi: https://doi.org/10.15407/ubj91.06.027

Порівняльний аналіз впливу аніонів хлору і фтору на полімеризацію фібрину

12.02.2020   Uncategorized   No comments

Л. В. Пирогова1, Г. К. Березницький1, Г. К. Гоголінська1, Т. М. Платонова1,
І. М. Колеснікова1, О. О. Масенко1, Р. Ю. Маруніч1, П. Ю. Цап1,
Ю. В. Ушенін2, Є. М. Макогоненко1, Е. В. Луговськой1

1Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
2Інститут фізики напівпровідників ім. В. Є. Лашкарьова НАН України, Київ;
e-mail: ymakogonenko@gmail.com

Отримано: 25 квітня 2019; Затверджено: 18 жовтня 2019

Досліджено вплив солей NaCl i NaF в межах 0,1–0,225 М концентрацій  на окремі стадії полімеризації фібрину, а саме: швидкість активації фібриногену тромбіном, швидкість формування протофібрил, швидкість лате­ральної асоціації протофібрил і величину максимального поглинання згустку при 350 нм. Встановлено, що аніони хлору однаково гальмують швидкість утворення фібрину із фібриногену і формування протофібрил за дії тромбіну. Показано, що аніони­ хлору значно ефективніше аніонів  фтору інгібують швидкість латеральної асоціації і максимальне поглинання згустків із фібрину desA та desAB. Було визначено компоненту інгібувальної дії аніонів хлору, не пов’язаної з іонною силою розчину, і показано її вплив на окремі стадії полімеризації. Знайдено, що аніони хлору зв’язуються з фібриновим згустком. Із використанням методу поверхневого плазмонного резонансу і фібринспецифічного монАТ FnI-3c встановлено, що швидкість експозиції неоантигенної детермінанти монАТ в шарнірних регіонах молекули фібриногену в процесі її трансформації у фібрин за дії тромбіну гальмується аніонами хлору в кореляції з гальмуванням швидкості латеральної асоціації протофібрил. Висловлено припущення, що інгібувальна дія аніонів хлору складається з іонної компоненти і з компоненти, що блокує конформаційну рухливість молекули шляхом зв’язування з її шарнірними ділянками і сайтами полімеризації.

Ключові слова: , , ,

Посилання:

  1. Davie EW, Fujikawa K, Kisiel W. The coagulation cascade: initiation, maintenance, and regulation. Biochemistry. 1991 Oct 29;30(43):10363-70. PubMed, CrossRef
  2. Furie B, Furie BC. The molecular basis of blood coagulation. Cell. 1988;53(4);505-518. CrossRef
  3. Kollman JM, Pandi L, Sawaya MR, Riley M, Doolittle RF. Crystal structure of human fibrinogen. Biochemistry. 2009 May 12;48(18):3877-86.  PubMed, CrossRef
  4.  Zhmurov A, Protopopova AD, Litvinov RI, Zhukov P, Mukhitov AR, Weisel JW, Barsegov V.  Structural basis of interfacial flexibility in fibrin oligomers. Structure. 2016 Nov 1;24(11):1907-1917. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  5. Köhler S, Schmid F, Settanni G. The internal dynamics of fibrinogen and its implications for coagulation and adsorption. PLoS Comput Biol. 2015 Sep 14;11(9):e1004346.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  6. Weisel JW, Litvinov RI. Fibrin formation, structure and properties. Subcell Biochem. 2017;82:405-456.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  7. Ferry JD. Polymerization of fibrinogen. Physiol Rev. 1954 Oct;34(4):753-60. PubMed, CrossRef
  8. Belitser VA, Varetskaia TV, Tarasenko LA. Polymerization of the fibrin-monomer and its relation to the pH. Ukr Biokhim Zhurn. 1965;37(5):665-70. (In Ukrainian). PubMed
  9. Lugovskoі EV, Belitser VА. The study of mechanism polymerization  of fibrin with using of natural salts. Biochemistry. 1971;36(1):129-137. (In Russian).
  10. Di Stasio E, Nagaswami C, Weisel JW, Di Cera E. Cl- regulates the structure of the fibrin clot. Biophys J. 1998 Oct;75(4):1973-9. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  11. Varetskaya ТV. Microheterogeneity of fibrinogen. Cryofibrinogen. Ukr Biokhim Zhurn. 1960;32(1): 13-24.
  12. Varetskaya TV. Preparation of a fibrin monomer and studies on some of its properties. Ukr Biokhim Zhurn. 1965;37(2):194-206. (In Ukrainian). PubMed
  13. Lugovskoy EV, Gritsenko PG, Kolesnikova IN, Lugovskaya NE, Komisarenko SV. A neoantigenic determinant in coiled coil region of human fibrin beta-chain. Thromb Res. 2009 Mar;123(5):765-70. PubMed, CrossRef
  14. Lugovskoy EV, Kolesnikova IN, Gritsenko PG, Zolotareva EN, Gaffney P, Nieuwenhuizen W, Komisarenko SV. A neoantigenic determinant in the D-dimer fragment of fibrin. Thromb Res. 2002 Aug 15;107(3-4):151-6. PubMed, CrossRef
  15. Koide T. Isolation and characterization of antithrombin III from human, porcine and rabbit plasma, and rat serum. J Biochem. 1979 Dec;86(6):1841-50. PubMed, CrossRef
  16. Solov’ev DA, Ugarova TP. Isolation and characteristics of alpha-specific thrombin-like enzymes from venoms of the common pit viper (Agkistrodon halys halys) and the eastern pit viper (the central Asian subspecies Agkistrodon halys blomhoffii). Biokhimiia. 1993 Aug;58(8):1221-33. (In Russian). PubMed
  17. Carr ME Jr, Hermans J. Size and density of fibrin fibers from turbidity. Macromolecules. 1978 Jan-Feb;11(1):46-50. PubMed, CrossRef
  18. Alekseev VN. Quantitative analysis. М.: Chemistry, 1972. 504 p.
  19. Lugovskoi EV, Маkоgоnenkо YeМ, Komisarenko SV. Molecular mechanisms formation and degradation of fibrin. K.: Naukova Dumka, 2013. 230 p.(In Russian).
  20. Collins KD. Charge density-dependent strength of hydration and biological structure. Biophys J. 1997 Jan;72(1):65-76. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  21. Webb JL. Enzyme and metabolic inhibitors. Academic Press. New York and London. 1966. M. Mir. 254 p.
  22. Yang Z, Mochalkin I, Doolittle RF. A model of fibrin formation based on crystal structures of fibrinogen and fibrin fragments complexed with synthetic peptides. Proc Natl Acad Sci USA. 2000 Dec 19;97(26):14156-61. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  23. Tsurupa G, Pechik I, Litvinov RI, Hantgan RR, Tjandra N, Weisel JW, Medved L. On the mechanism of αC polymer formation in fibrin. Biochemistry. 2012 Mar 27;51(12):2526-38. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  24. Tanaka Y, Nakaya S, Yoshioka Y, Yoshida Y, Hanaoka H, Kawamura R, Yasuda N. Hydration of fibrinogen, fibrin, and fibrin degradation product (FDP) as estimated by nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy. Blood Coagul Fibrinolysis. 1991 Apr;2(2):243-9. PubMed, CrossRef
  25. Khodorova EL. Determination of fibrinogen in small quantities of blood. Ukr Biokhim Zhurn. 1958; XXX(5):770-775. (In Ukrainian).
  26. Vindigni A, Di Cera E. Release of fibrinopeptides by the slow and fast forms of thrombin. Biochemistry. 1996 Apr 9;35(14):4417-26. PubMed, CrossRef
  27. Xue Y, Bodin C, Olsson K. Crystal structure of the native plasminogen reveals an activation-resistant compact conformation. J Thromb Haemost. 2012 Jul;10(7):1385-96. PubMed, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.