Ukr.Biochem.J. 2020; Том 92, № 4, липень-серпень, c. 96-102

doi: https://doi.org/10.15407/ubj92.04.096

Вплив сульфаніламідів на активність тилакоїдної АТРази, ізольованої із хлоропластів шпинату

23.12.2020   Uncategorized   No comments

О. К. Золотарьова, А. П. Хомочкін, О. Б. Онойко

Інститут ботаніки ім. М. Г. Холодного НАН України, Київ;
e-mail: membrana@ukr.net

Отримано: 13 вересня 2020; Затверджено: 15 травня 2020

Вивчалася дія двох водорозчинних сульфаніламідів ароматичного 4-амінобензолсульфоніламіду (СА) і аліфатичного трифторметилсульфоніламіду (ТФМСА) на латентну і стимульовану АТРазну активність каталітичної частини тилакоїдної АТР-синтази, ізольованої з хлоропластів шпинату. У роботі застосовували три методи стимуляції АТPазної активності: нетривалий прогрів ензиму при 62 °С; інкубація з 20%-им метанолом; додаванням до реакційного середовища 25 мМ сульфіту натрію. ТФМСА ефективно пригнічував АТРазну активність ензиму за всіх типів активації. У разі теплової обробки I50 (ТФМСА) становила ~ 5 мкМ, а за активації сульфітом або метанолом ~ 1 мкМ. СА зовсім не впливав на АТРазну активність за наявності­ у середовищі сульфіту, а у випадку активації ензиму нагріванням або метанолом інгібував її значно слабше, ніж ТФМСА: величина I50 (СА) ~ 50 мкМ. Додавання досліджуваних інгібіторів до реакційного середовища з латентним ензимом не спричиняло ніякого ефекту в разі застосування СА і призводило до активації АТРазної реакції приблизно у 6 разів за додавання ТФМСА. Одержані результати показують, що обидва сульфаніламіди, відомі як інгібітори карбоангідраз, здатні також модифікувати АТРазу хлоропластів.

Ключові слова: , , , , ,

Посилання:

  1. Mhemeed AH. A Review on Sulpha Drugs (One of The First Microbial Inhibitors). Inter J Res Pharm Sci. 2018;10(1):241-244.
  2. Shah SSA, Rivera G, Ashfaq M. Recent advances in medicinal chemistry of sulfonamides. Rational design as anti-tumoral, anti-bacterial and anti-inflammatory agents. Mini Rev Med Chem. 2013;13(1):70-86. PubMed, CrossRef
  3. Drug Design of Zinc-Enzyme Inhibitors: Functional, Structural, and Disease Applications.  Eds. Supuran CT, Winum JY. John Wiley & Sons 2009. 1056 p. CrossRef
  4. Supuran CT. Carbonic anhydrases: novel therapeutic applications for inhibitors and activators. Nature Rev Drug Discov. 2008;7(2):168-181. PubMed, CrossRef
  5. Supuran CT. Applications of carbonic anhydrases inhibitors in renal and central nervous system diseases. Expert Opin Ther Ppat. 2018;28(10):713-721. PubMed, CrossRef
  6. DiMario RJ, Machingura MC, Waldrop GL, Moroney JV. The many types of carbonic anhydrases in photosynthetic organisms. Plant Sci. 2018;268:11-17. PubMed, CrossRef
  7. Onoiko OB, Khomochkin AP, Zolotareva OK. Influence of sulfite on ATPase activity of coupling factor CF(1) isolated from spinach chloroplasts. Ukr Biochem J. 2019;91(1):47-52. CrossRef
  8. Khomochkin AP, Onoiko OB, Semenikhin AV,  Zolotareva OK. Reversible pH-dependent activation/inactivation of CF(1)-ATPase of spinach chloroplasts. Ukr Biochem J. 2017; 89(4):43-48. CrossRef
  9. Semenihin AV, Zolotareva OK. Carbonic anhydrase activity of integral-functional complexes of thylakoid membranes of spinach chloroplasts. Ukr Biochem J. 2015;87(3):47-56.  PubMed, CrossRef
  10. Hahn A, Vonck J, Mills DJ, Meier T, Kühlbrandt W. Structure, mechanism, and regulation of the chloroplast ATP synthase. Science. 2018;360(6389):eaat4318. PubMed, CrossRef
  11. Hodnett GL, Rooney WL. Male sterility induction of sorghum using chemical hybridizing agent TFMSA, trifluoromethanesulfonamide. Can J Plant Sci. 2018;98(5):1102-1108.  CrossRef
  12. Loussaert D. Trihalogenated methylsulfonamides as specific male gametocides. Sex Plant Reprod. 2004;16(6):299-307. CrossRef
  13. Zolotareva EK, Tereshchenko AF, Dovbysh EF, Onoiko EB. The effect of alcohols on inhibition of photophosphorylation and electron transport by N,N′-dicyclohexylcarbodiimide in pea chloroplasts. Biochemistry (Mosc). 1997;62(6):738-743.
  14. Zakharov SD, Sytnik SK, Malian AN, Makarov AD. Isolation and properties of CF1 ATPase chloroplasts with changed submolecular structure. Biokhimiia. 1978; 43(5):887-891. (In Russian). PubMed
  15. Younis HM, Winget GD, Racker E. Requirement of the delta subunit of chloroplast coupling factor 1 for photophosphorylation. J Biol Chem. 1977;252(5):1814-1818. PubMed
  16. Semenihin A. V., Zolotareva, E. K. Identification of carbonic anhydrase activity associated with protein complexes of photosynthetic membranes of spinach chloroplasts. Dopov Nac Akad Nauk Ukr. 2014;(6): 151-155. (In Ukrainian). CrossRef
  17. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193(1):265-275.
    PubMed
  18. Zolotareva EK, Gasparyan ME, Yaguzhinsky LS. Transfer of tightly–bound tritium from the chloroplast membranes to CF1 is activated by the photophosphorylation process. FEBS Lett. 1990; 272: 184-186. PubMed, CrossRef
  19. Farron F, Racker E. Studies on the Mechanism of the Conversion of Coupling Factor 1 From Chloroplasts to an Active Adenosine Triphosphatas. Biochemistry. 1970;9(19):3829-3836. PubMed, CrossRef
  20. Anthon GE, Jagendorf A. Evidence for multiple effects in the methanol activation of chloroplast coupling factor 1. Biochim Biophys Acta. 1986;848(1):92-98. PubMed, CrossRef
  21. Malyan AN. Noncatalytic nucleotide binding sites: Properties and mechanism of involvement in ATP synthase activity regulation. Biochemistry (Mosc). 2013;78(13):1512-1523. PubMed, CrossRef
  22. Lapashina AS, Feniouk BA. ADP-Inhibition of H+-F0F1-ATP Synthase. Biochemistry (Mosc). 2018;83(10):1141-1160. PubMed, CrossRef
  23. Richter ML, Patrie WJ, McCarty RE. Preparation of the epsilon subunit and epsilon subunit-deficient chloroplast coupling factor 1 in reconstitutively active forms. J Biol Chem. 1984;259(12):7371-7373. PubMed
  24. Shitov AV, Terentyev VV, Zharmukhamedov SK, Rodionova MV, Karacan M, Karacan N, Klimov VV, Allakhverdiev SI. Is carbonic anhydrase activity of photosystem II required for its maximum electron transport rate. Biochim Biophys Acta Bioenerg. 2018;1859(4):292–299. PubMed, CrossRef
  25. Budavari S. The Merck index : an encyclopedia of chemicals, drugs, and biologicals.  Rahway, NJ: Merck and Co., Inc., 1989;1409.
  26. Maren TH, Conroy CW. A new class of carbonic anhydrase inhibitor. J Biol Chem. 1993;268(5):26233–26239. PubMed
  27. Hong S, Pedersen PL. ATP synthase and the actions of inhibitors utilized to study its roles in human health, disease, and other scientific areas. Microbiol Mol Biol Rev. 2008;72(4):590-641.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  28. Ahmad Z, Hassan SS, Azim S. A therapeutic connection between dietary phytochemicals and ATP synthase. Curr Med Chem. 2017;24(35):3894-3906.  PubMed, PubMedCentral, CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.