Ukr.Biochem.J. 2023; Том 95, № 4, липень-серпень, c. 46-54

doi: https://doi.org/10.15407/ubj95.04.046

Вплив координаційних сполук із малатогерманат/станатними аніонами та катіонами 1,10-фенантроліну 3D-металів на α-L-рамнозидазну активність Penicillium tardum, Penicillium restrictum, Eupenicillium erubescens

28.12.2023   Uncategorized   No comments

О. В. Гудзенко1*, Н. В. Борзова1, Л. Д. Варбанець1,
І. Й. Сейфуллінa2, О. Е. Марцинко2, Е. В. Афанасенко2

1Інститут мікробіології і вірусології ім. Д. К. Заболотного НАН України, Київ;
2Одеський національний університет ім. І.І. Мечникова, Одеса;
*e-mail: alena.gudzenko81@gmail.com

Отримано: 01 травня 2023; Виправлено: 15 липня 2023;
Затверджено: 07 вересня 2023; Доступно онлайн: 12 вересня2023

Пошук ефекторів, здатних впливати на каталітичну активність ензимів, є важливим напрямком сучасної ензимології. Метою дослідження було дослідити здатність 6 координаційних сполук з аніонами малатогерманату/станату та катіонами 1,10-фенантроліну 3d-металів модифікувати α-L-рамнозидазну активність штамів Penicillium tardum, Penicillium restrictum та Eupenicillium еrubescens. Активність α-L-рамнозидази визначали методом Девіса з використанням нарингіну як субстрату. Встановлено, що 0,1% [Ni(phen)3]2[{Sn(HMal)2(Mal)}Cl]•14H2O найбільш виражено активував α-L-рамнозидазу усіх досліджуваних штамів. Показано неконкурентне інгібування α-L-рамнозидази E. еrubescens [Cu(phen)3]2[{Sn(HMal)2(Mal)}Cl]•10H2O. Отримані результати розширюють уявлення про можливі активатори та інгібітори глікозидаз та вказують на перспективність їх використання в сучасних біотехнологічних процесах.

Ключові слова: , , , , , , ,

Посилання:

  1. Yi D, Bayer T, Badenhorst CPS, Wu S, Doerr M, Höhne M, Bornscheuer UT. Recent trends in biocatalysis. Chem Soc Rev. 2021;50(14):8003-8049. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  2. Choi JM, Han SS, Kim HS. Industrial applications of enzyme biocatalysis: Current status and future aspects. Biotechnol Adv. 2015;33(7):1443-1454. PubMed, CrossRef
  3. Borzova N, Gudzenko O, Varbanets L. α-L-rhamnosidase from Penicillium tardum and Its Application for Biotransformation of Citrus Rhamnosides. Appl Biochem Biotechnol. 2022;194(10):4915-4929. PubMed, CrossRef
  4. Gudzenko OV, Borzova NV, Varbanets LD.The Influence of cultivation parameters on Penicillium restrictum α-L-Rhamnosidase activity. Mikrobiol Z. 2020;82(4):53-62. (In Ukrainian). CrossRef
  5. Gudzenko OV, Varbanets LD. Purification and physicochemical properties of Eupenicillium erubescens α-L-rhamnosidase. Mikrobiol Z. 2012;74(2):14-21. (In Russian). PubMed
  6. Gudzenko OV, Borzova NV, Varbanets LD, Seifullina II, Martsinko EE, Buchko OV, Pesaroglo А G. Influence of new types of biscitratogermanates on Penicillium restrictum α-L-rhamnosidase. Мicrobiol Z. 2023; 85(3): 3-11.
  7. Gudzenko ОV, Varbanets LD, Seifullina ІI, Chebanenko EА, Martsinko EЕ, Аfanasenko ЕV. The influence of coordinative tartrate and malatogermanate compounds on the activity of α-L-rhamnosidase preparations from Penicillium tardum, Eupenicillium erubescens and Cryptococcus albidus. Ukr Biochem J. 2020;92(4):85-95. CrossRef
  8. Varbanets LD, Mаtselyukh EV, Gudzenko EV, Bоrzоvа NV, Sеifullina II, Khitrich CN. Coordinative compounds of zinc with N-substituted thiоcаrbаmоil-N′-pentаmethylеnsulfenаmides – activity mоdifiers of еnzymes of proteolytic and glycolytic action. Ukr Biokhim Zhurn. 2011;83(3):25-36. (In Russian). PubMed
  9. Afanasenko E, Seifullina I, Martsinko E, Konup L, Fizer M, Gudzenko O, Borzova N. Supramolecular Salts of Fe(II)/Co(II)/Ni(II)/Cu(II)/Zn(II) 1,10-Phenanthroline Cations and Similar Complex Tartratostannate(IV) Anions: From Structural Features to Antimicrobial Activity and Enzyme Activation. ChemistrySelect. 2022;7(12): e202200280. CrossRef
  10. 10. Gudzenko OV, Borzova NV, Varbanets LD, Seifullina II, Chebanenko OA, Martsinko OE. Effect of different ligand and different ligand heterometal xylaratohermanates on the activity of α-L-rhamnosidases Eupenicillium erubescens, Cryptococcus albidus and Penicillium tardum. Мicrobiol Z. 2021;83(3):35-45. CrossRef
  11. Romero C, Manjón A, Bastida J, Iborra JL. A method for assaying the rhamnosidase activity of naringinase. Anal Biochem. 1985;149(2):566-571. PubMed, CrossRef
  12. Afanasenko E, Seifullina I, Martsinko E, Dyakonenko V, Shishkina S, Gudzenko O, Varbanets L. Supramolecular organization and enzyme-effector properties of double coordination salts with malatostannate/germanate(IV) anions and Fe(II), Co(II), Ni(II), Cu(II) 1,10-phenanthroline cations. J Mol Str. 2023;1271:133996. CrossRef
  13. Yadav V, Yadav PK, Yadav S, Yadav KDS. α-L-Rhamnosidase: A review. Process Biochem. 2010;45(8):1226-1235. CrossRef
  14. Rabausch U, Ilmberger N, Streit WR. The metagenome-derived enzyme RhaB opens a new subclass of bacterial B type α-L-rhamnosidases. J Biotechnol. 2014;191:38-45. PubMed, CrossRef
  15. Weignerová L, Marhol P, Gerstorferová D, Křen V. Preparatory production of quercetin-3-β-D-glucopyranoside using alkali-tolerant thermostable α-L-rhamnosidase from Aspergillus terreus. Bioresour Technol. 2012;115:222-227. PubMed, CrossRef
  16. Cui Z, Maruyama Y, Mikami B, Hashimoto W, Murata K. Crystal structure of glycoside hydrolase family 78 alpha-L-Rhamnosidase from Bacillus sp. GL1. J Mol Biol. 2007;374(2):384-398. PubMed, CrossRef
  17. Jung HA, Paudel P, Seong SH, Min BS, Choi JS. Structure-related protein tyrosine phosphatase 1B inhibition by naringenin derivatives. Bioorg Med Chem Lett. 2017;27(11):2274-2280. PubMed, CrossRef
  18. Zhao M, Du L, Tao J, Qian D, Shang EX, Jiang S, Guo J, Liu P, Su SL, Duan JA. Determination of metabolites of diosmetin-7-O-glucoside by a newly isolated Escherichia coli from human gut using UPLC-Q-TOF/MS. J Agric Food Chem. 2014;62(47):11441-11448. PubMed, CrossRef
  19. Gansukh E, Kazibwe Z, Pandurangan M, Judy G, Kim DH. Probing the impact of quercetin-7-O-glucoside on influenza virus replication influence. Phytomedicine. 2016;23(9):958-967. PubMed, CrossRef
  20. Lee YS, Huh JY, Nam SH, Moon SK, Lee SB. Enzymatic bioconversion of citrus hesperidin by Aspergillus sojae naringinase: enhanced solubility of hesperetin-7-O-glucoside with in vitro inhibition of human intestinal maltase, HMG-CoA reductase, and growth of Helicobacter pylori. Food Chem. 2012;135(4):2253-2259. PubMed, CrossRef
  21. Gudzenko OV, Borzova NV, Varbanets LD, Seifullina II, Chebanenko OA, Martsinko EE. Different-ligand and different-metal xylaratogermanates as effectors of Penicillium restrictum IMV F-100139 α-L-rhamnosidase and α-galactosidase. Ukr Biochem J. 2021;93(5):52-62. CrossRef
  22. Lopina OD. Enzyme Inhibitors and Activators. Ed. Murat Senturk. InTech, 2017. 268 p. CrossRef
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.