Tag Archives: структура
Внесок лауреатів нобелівської премії в дослідження структури протеїнів: Дж. Самнер, Дж. Нортроп, У. Стенлі, Л. Полінг, Ф. Сенгер, М. Перуц, Дж. Кендрю
В. М. Данилова, Р. П. Виноградова, С. В. Комісаренко
Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
e-mail: valdan@biochem.kiev.ua
Отримано: 11 березня 2020; Затверджено: 15 травня 2020
Друга половина ХХ століття ознаменувалася епохальними відкриттями в галузі хімії та біохімії протеїнів, зокрема у встановленні структури протеїнів. Нобелівські лауреати з хімії за 1946 р. Джеймс Самнер, Джон Нортроп і Венделл Стенлі першими виділили у чистому кристалічному стані окремі ензими і віруси і довели їхню протеїнову природу, зробивши тим самим неоціненний науковий внесок у розвиток таких важливих біологічних дисциплін, як біохімія, особливо ензимологія, вірусологія та молекулярна біологія. Величезний внесок у з’ясування хімічних зв’язків, завдяки яким утворюється вторинна структура та інші рівні організації протеїнів, зробив видатний хімік ХХ ст. кристалограф, американський вчений Лайнус Полінг. Він одержав Нобелівську премію з хімії в 1954 р. «за дослідження природи хімічного зв’язку і його використання для встановлення структури складних сполук». Біохіміки його добре знають як автора вторинної будови протеїнів – α-спіралі і β-структури. А Фредерік Сенгер – двічі лауреат Нобелівської премії (1958 і 1980 рр.) був першим серед дослідників, хто визначив первинну амінокислотну послідовність протеїну, зокрема двох поліпептидних ланцюгів А та В інсуліну. Ф. Сенгер довів, що впорядкованість структури протеїну має аналогію з послідовністю генів у ДНК, і тому вона має бути підпорядкована таким самим закономірностям. Складне питання, яким чином протеїнова молекула розміщується в просторі, змогли вирішити англійські біохіміки Макс Ф. Перуц (Перутц) і Джон К. Кендрю, які рентгеноструктурним методом встановили будову протеїнів – гемоглобіну і міоглобіну – в просторі і яким в 1962 р. було присуджено Нобелівську премію з хімії «за дослідження структури глобулярних протеїнів».
Ліпоксигенази та їхні метаболіти у формуванні стресостійкості рослин
Л. М. Бабенко1, М. М. Щербатюк1, Т. Д. Скатерна2, І. В. Косаківська1
1Інститут ботаніки ім. М. Г. Холодного НАН України, Київ;
2Інститут біохімії ім, О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: lilia.babenko@gmail.com
В огляді наведено дані літератури останніх років із молекулярної ензимології ліпоксигеназ – протеїнів, задіяних у реакціях пероксидного окислення ліпідів і знайдених у тварин і рослин. Розглянуто й узагальнено існуючі уявлення щодо особливостей будови, каталітичних властивостей та функціонування ензимів родини ліпоксигеназ і продуктів їхньої каталітичної активності в рослинах. Обговорюються питання локалізації ензиму в рослинних клітинах і тканинах, еволюції та розповсюдження ліпоксигеназ, участі в утворенні сигнальних речовин, задіяних у формуванні адаптаційної відповіді на абіотичні та біотичні стресорні чинники, а також регуляції активності ліпоксигеназної (ЛОГ) сигнальної системи. Розглянуто елементи процесів рецепції та трансдукції сигналів ЛОГ-шляху до геному. Особливу увагу приділено жасмонатам, метаболітам аленоксидсинтазної гілки ліпоксигеназного каскаду. Ці метаболіти виявляють високу біологічну активність, повсюдно поширені в рослинних організмах, а також беруть участь у регуляції життєво важливих процесів. Проаналізовано результати щодо філогенії ліпоксигеназ, можливості існування спільного попередника сучасних ізоформ ензиму про/евкаріот. Подано окремі результати власних досліджень авторів стосовно використання показників каталітичної активності ліпоксигеназ як біологічних маркерів під час дослідження стресостійкості рослин.
Структура та функції глутатіонтрансфераз
О. М. Федець
Львівський національний університет ветеринарної медицини
та біотехнологій ім. С. З. Ґжицького, Україна;
e-mail: olehfedets@gmail.com
В огляді узагальнено дані про класифікацію, номенклатуру, структуру, субстратну специфічність та роль численних ізоензимів глутатіонтрансферази в клітинних функціях. Із часу відкриття ензиму минуло понад 50 років. Ця родина протеїнів постійно поповнюється і є настільки різноманітною за своїм складом, що ще довго буде потребувати системного аналізу.