Ukr.Biochem.J. 2020; Том 92, № 4, липень-серпень, c. 127-153

doi: https://doi.org/10.15407/ubj92.04.127

Внесок лауреатів нобелівської премії в дослідження структури протеїнів: Дж. Самнер, Дж. Нортроп, У. Стенлі, Л. Полінг, Ф. Сенгер, М. Перуц, Дж. Кендрю

23.12.2020   Uncategorized   No comments

В. М. Данилова, Р. П. Виноградова, С. В. Комісаренко

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
e-mail: valdan@biochem.kiev.ua

Отримано: 11 березня 2020; Затверджено: 15 травня 2020

Друга половина ХХ століття ознаменувалася епохальними відкриттями в галузі хімії та біохімії протеїнів, зокрема у встановленні структури протеїнів. Нобелівські лауреати з хімії за 1946 р. Джеймс Самнер, Джон Нортроп і Венделл Стенлі першими виділили у чистому кристалічному стані окремі ензими і віруси і довели їхню протеїнову природу, зробивши тим самим неоціненний науковий внесок у розвиток таких важливих біологічних дисциплін, як біохімія, особливо ензимологія, вірусологія та молекулярна біологія. Величезний внесок у з’ясування хімічних зв’язків, завдяки яким утворюється вторинна структура та інші рівні організації протеїнів, зробив видатний хімік ХХ ст. кристалограф, американський вчений Лайнус Полінг. Він одержав Нобелівську премію з хімії в 1954 р. «за дослідження природи хімічного зв’язку і його використання для встановлення структури складних сполук». Біохіміки його добре знають як автора вторинної будови протеїнів – α-спіралі і β-структури. А Фредерік Сенгер – двічі лауреат Нобелівської премії (1958 і 1980 рр.) був першим серед дослідників, хто визначив первинну амінокислотну послідовність протеїну, зокрема двох поліпептидних ланцюгів А та В інсуліну. Ф. Сенгер довів, що впорядкованість структури протеїну має аналогію з послідовністю генів у ДНК, і тому вона має бути підпорядкована таким самим закономірностям. Складне питання, яким чином протеїнова молекула розміщується в просторі, змогли вирішити англійські біохіміки Макс Ф. Перуц (Перутц) і Джон К. Кендрю, які рентгеноструктурним методом встановили будову протеїнів – гемоглобіну і міоглобіну – в просторі і яким в 1962 р. було присуджено Нобелівську премію з хімії «за дослідження структури глобулярних протеїнів».

Ключові слова: , , , , , , , , , , , , , , , , ,

Посилання:

  1. Danylova TV, Komisarenko SV. Scientific investigations of the Nobel prize winner Emil Fischer as a launching pad for the development of biochemistry: a brief overview. Ukr Biochem J. 2018; 90(4): 135-142.  CrossRef
  2. Danilova VM, Vynogradova RP, Komisarenko SV. The contribution of the Nobel Prize laureates to the development of dynamic biochemistry and bioenergetics. E. Buchner, A. Kossel, R. Willstätter, O. Meyerhof, A. Hill, O. Warburg, A. Szent-Györgyi. Ukr Biochem J. 2019; 91(1):108-126.  CrossRef
  3. Vynogradova RP, Danilova VM, Komisarenko SV. The Nobel laureates’ contributions to the study of carbohydrate metabolism and its regulation. A. Harden, H. Euler-Chelpin, C. F. Cori, G. T. Cori, E. Sutherland, L. F. Leloir, H. Krebs, F. Lipmann, P. Mitchell. Ukr Biochem J. 2020; 92(1): 135-163. CrossRef
  4. Sumner James Batcheller. Nobel Prize Laureates: Encyclopedia: M-Ya: Trans. from English. M.: Progress, 1992. P. 351-354.
  5. Sumner James Batcheller. Regime of access : https://www.krugosvet.ru/enc/nauka_i_tehnika/himiya/SAMNER_DZHEMS_BETCHELLER.html.
  6. Regime of access : https://indicator.ru/chemistry-and-materials/dzhejms-samner.htm.
  7. Leonard A.Maynard. James Batcheller Sumner. 1887-1955. National Academy of sciences, Washinton. 1958
  8. Regime of access : https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1946/sumner/biographical/
  9. Nortrop John Howard. Nobel Prize Laureates: Encyclopedia: M-Ya: Trans. from English. M.: Progress, 1992. P. 165-166.
  10. John H. Northrop. Regime of access : https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1946/northrop/biographical/
  11. Herriott RM. John Howard Northrop. National Academy of Sciences. 1994. Biographical Memoirs: V.63. Washington, DC: The National Academies Press. CrossRef
  12. Northrop JH. Crystalline pepsin. Science. 1929; 69(1796): 580.  PubMed, CrossRef
  13. Northrop JH. Crystalline pepsin : I. Isolation and test purity. J Gen Physiol. 1930; 13(6): 739-766. PubMed, PubMedCentral,CrossRef
  14. Northrop JH. Crystalline pepsin : II. General properties and experimental methods. J Gen Physiol. 1930; 13(6): 767-780. PubMed, PubMedCentral,CrossRef
  15. Northrop JH, Kunitz M. Crystalline trypsin : I. Isolation and tests of purity. J Gen Physiol. 1932; 16(2): 267-294. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  16. Northrop JH, Kunitz M. Isolation of protein crystals possessing tryptic activity. Science. 1931; 73(1888): 262-263. PubMed, CrossRef
  17. Vynogradova RP, Danilova VM, Komisarenko SV. Development on knowledge of hormone biochemistry in the works of the Nobel prize laureates of the first half of the 20th century: F. G. Banting, John J. R. Macleod, H. O. Wieland, A. O. Windaus, A. F. Butenandt, L. Ružička, E.Kendall, P. Hench, T. Reichstein. Ukr Biochem J. 2019; 91(3): 107-126. CrossRef
  18. Regime of access : https://ru.wikipedia.org/wiki/Tobacco mosaic virus.
  19. Wendell Meredith Stanley. Nobel Prize Laureates: Encyclopedia: M-Ya: Trans. from English. M.: Progress, 1992. P. 452-454.
  20. Regime of access : https://uk.wikipedia.org/wiki/stanley.htm.
  21. Regime of access : https://n-t.ru/nl/hm/stanley.htm.
  22. Wendell M. Stanley. Regime of access : https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1946/Stanley/biographical.
  23. Schachman HK, Ballou CE, Arhur Knight C. Wendell Meredith Stanley, Molecular Biology; Biochemistry: Berkeley. University of California: in Memoriam, 1974, p. 95-97, Academic Senate-Berkeley-Division.
  24. Colvig R. Wendell M. Stanley, PhD, (1905-1971). Cancer. 1972; 29(2): 541-542.   PubMed, CrossRef
  25. Wendell M.Stanley. The isolation and properties of crystalline tobacco mosaic virus. Nobel Lecture, December 12, 1946.
  26.  Regime of access : http://chem.msu.ru/rus/elibrary/nobel/1946-Sumner,Northrop,Stanley.html.
  27. Danylova T.V., Komisarenko S.V. Nobel prize Winner Erwin Schrödinger: The physicist, philosopher, and godfather of molecular biology and genetics. Ukr Biochem J. 2020; 92(3): 93-100.  CrossRef
  28. Alpha helix. Regime of access : https://uk.wikipedia.org/wiki/
  29. Secondary catalase structure. Regime of access : https://ru.wikipedia.org/wiki/
  30. Pouling Linus Carl. Nobel Prize Laureates: Encyclopedia: M-Ya: Trans. from English. M.: Progress, 1992. P. 232-237.
  31. Kakhovsky L. The 20th century chemist. Himia i zhizn. 1995; (7): 8-15.
  32. Linus Pouling – the greatest chemist of the 20th century (to the 100th birthday anniversary). Regime of access : http://www.chem.msu.su/zorkii/istkhim/paulin.html.
  33. Pouling Linus.  Regime of access : https://ru.wikipedia.org/wiki.
  34. Regime of access : http://www.chem.msu.su/rus/journal/chemlife/poling.html.
  35. Linus Pauling. X-ray crystallography and the nature of the chemical bond. Oregon State University’s Special Collection, April 1991. Regime of access : http://scarc.library.oregonstate.edu/coll/pauling/bond/notes/1991a3.3.html.
  36. Ridgway D. Interview with Linus Pauling. J Chem Educ. 1976; 53(8): 471-476. CrossRef
  37. Linus Pouling. The last interview. 1994 The Institute for Optimum Nutrition. Regime of access : http://www.internetwks.com/pauling/lastpinv.html.
  38. Grigorieva MV, Danilova VM, Komisarenko SV. Brownian motion, electrophoresis, chromatography, and macromolecular chemistry: how it all unites Nobel laureates of the first half of the 20th century – T. Svedberg, A. Tiselius, R. Synge and H. Staudinger. Ukr Biochem J. 2019; 91(5): 70-79. CrossRef
  39. Regime of access :  https://studfile.net/preview/8172226/
  40. Sanger F, Nicklen S, Coulson AR. DNA Sequencing With Chain-Terminating Inhibitors. Proc Natl Acad Sci USA. 1977; 74(12): 5463-5467. PubMed, PubMedCentral, CrossRef
  41. Frederick Sanger. Nobel Prize Laureates: Encyclopedia: M-Ya: Trans. from English. M.: Progress, 1992. P. 379-383.
  42. Regime of access : https://en.wikipedia.org/wiki/Frederick Sanger.
  43. Regime of access : http://www.chem.msu.su/rus/elibrary/nobel/1958-Sanger.html.
  44. Regime of access : https://www.krugosvet.ru/enc/nauka_i_tehnika/himiya/SENGER_FREDERIK.html.
  45. Levytsky EL. Frederick Senger is one of the founders of modern biotechnology. Biotechnology. 2008; 1(1): 123-125.
  46. Regime of access : https://uk.wikipedia.org/wiki/Globular proteins.
  47. Max Ferdinand Perutz. Nobel Prize Laureates: Encyclopedia: M-Ya: Trans. from English. M.: Progress, 1992. P. 214-216.
  48. Regime of access : https://en.wikipedia.org/wiki/Max Perutz.
  49. Regime of access : http://www.pluschem.chimfak.rsu.ru/Source/History/Persones/Perutz.html.
  50. Regime of access : https://www.krugosvet.ru/enc/nauka/himiya/Perutz Maks Ferdinand.html
  51. Regime of access : https://ru.wikipedia.org/wiki/myoglobin.
  52. Kendrew John Cowdery.  Nobel Prize Laureates: Encyclopedia: A-L: Trans. from English. M.: Progress, 1992. P. 541-543.
  53. Regime of access : https://en.wikipedia.org/wiki/John Kendrew.
  54. Kendrew John. Regime of access : https://uk/wikipedia.org/wiki.
  55. Regime of access : http://www.physchem.chimfak.rsu.ru/Source/History/Persones/ Kendrew.html.
Creative CommonsThis work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.