Tag Archives: протеїни
Вміст дріжджів у дієті Drosophila впливає на метаболізм батьківського покоління та їх нащадків
О. М. Стрільбицька1*, H. П. Стефанишин1, У. В. Семанюк1, О. В. Лущак1,2*
1Прикарпатський національний університет імені Василя Стефаника, Івано-Франківськ, Україна;
2Університет досліджень та розвитку, Івано-Франківськ, Україна;
*e-mail: olya_b08@ukr.net or oleh.lushchak@pnu.edu.ua
Отримано: 18 квітня 2021; Затверджено: 12 листопада 2021
Вміст поживних речовин у харчовому раціоні батьків може епігенетично впливати на метаболізм нащадків. Результати наших досліджень виявили нові тенденції у зміні активності ензимів основних метаболічних шляхів у відповідь на вміст протеїнів у раціоні. Батьківське покоління дрозофіл утримували на середовищах із чотирма варіаціями кількості дріжджів у межах від 0,25% до 15% та сталим вмістом сахарози, але наступне покоління перебувало на середовищі однакового складу. Отже, єдиною змінною складовою в експериментах була концентрація сухих дріжджів у середовищі, на якому утримували батьківське покоління. Ми показали, що обмеження вмісту протеїнів у дієті призводило до вищої активності ЛДГ у мух батьківського покоління, а також цей ефект проявлявся у їх нащадків. Трансгенераційний ефект вмісту дріжджів у дієті батьків на активність MДГ виявлений тільки у самців. Споживання їжі з високим вмістом дріжджів проявилось вищою активністю АЛТ у батьків, однак не впливало на активність АЛТ у їх нащадків. Навіть більше, надмірне споживання дріжджів призводило до вищої активності AСT у батьків, однак у нащадків активність AСT при цьому була нижчою. Виявлено вищий вміст сечовини у самців першого покоління нащадків, отриманих від батьків, які харчувались середовищем із низьким вмістом дріжджів. Наші результати продемонстрували вирішальну роль дріжджів у харчовому раціоні батьків у регуляції метаболізму, що може успадковуватися через покоління.
Двічі лауреат нобелівської премії: Фредерік Сенгер – батько геноміки
Т. В. Данилова1*, С. В. Комісаренко2
1Національний університет біоресурсів і природокористування України, Київ;
*e-mail: danilova_tv@ukr.net;
2Інститут біохімії ім. О.В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: svk@biochem.kiev.ua
Отримано: 02 лютого 2021; Затверджено: 23 квітень 2021
У статті представлено короткий огляд основних етапів життєвої та наукової діяльності Фредеріка Сенгера – єдиної людини, яка двічі отримала Нобелівську премію з хімії (1958, 1980). Його роботи з вивчення структури протеїнів, особливо інсуліну, та встановлення послідовностей основ у нуклеїнових кислотах справили величезний вплив на розвиток біохімії і, зокрема, на розвиток нової наукової галузі – молекулярної біології. Його методи визначення первинної структури біомакромолекул допомогли біохімікам і молекулярним біологам встановити структуру багатьох протеїнів і нуклеїнових кислот і заклали підвалини генної інженерії.
Внесок лауреатів нобелівської премії в дослідження структури протеїнів: Дж. Самнер, Дж. Нортроп, У. Стенлі, Л. Полінг, Ф. Сенгер, М. Перуц, Дж. Кендрю
В. М. Данилова, Р. П. Виноградова, С. В. Комісаренко
Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
e-mail: valdan@biochem.kiev.ua
Отримано: 11 березня 2020; Затверджено: 15 травня 2020
Друга половина ХХ століття ознаменувалася епохальними відкриттями в галузі хімії та біохімії протеїнів, зокрема у встановленні структури протеїнів. Нобелівські лауреати з хімії за 1946 р. Джеймс Самнер, Джон Нортроп і Венделл Стенлі першими виділили у чистому кристалічному стані окремі ензими і віруси і довели їхню протеїнову природу, зробивши тим самим неоціненний науковий внесок у розвиток таких важливих біологічних дисциплін, як біохімія, особливо ензимологія, вірусологія та молекулярна біологія. Величезний внесок у з’ясування хімічних зв’язків, завдяки яким утворюється вторинна структура та інші рівні організації протеїнів, зробив видатний хімік ХХ ст. кристалограф, американський вчений Лайнус Полінг. Він одержав Нобелівську премію з хімії в 1954 р. «за дослідження природи хімічного зв’язку і його використання для встановлення структури складних сполук». Біохіміки його добре знають як автора вторинної будови протеїнів – α-спіралі і β-структури. А Фредерік Сенгер – двічі лауреат Нобелівської премії (1958 і 1980 рр.) був першим серед дослідників, хто визначив первинну амінокислотну послідовність протеїну, зокрема двох поліпептидних ланцюгів А та В інсуліну. Ф. Сенгер довів, що впорядкованість структури протеїну має аналогію з послідовністю генів у ДНК, і тому вона має бути підпорядкована таким самим закономірностям. Складне питання, яким чином протеїнова молекула розміщується в просторі, змогли вирішити англійські біохіміки Макс Ф. Перуц (Перутц) і Джон К. Кендрю, які рентгеноструктурним методом встановили будову протеїнів – гемоглобіну і міоглобіну – в просторі і яким в 1962 р. було присуджено Нобелівську премію з хімії «за дослідження структури глобулярних протеїнів».
Наукові дослідження нобелівського лауреата Еміля Фішера як стартовий майданчик для розвитку біохімії: короткий огляд
Т. В. Данилова1, С. В. Комісаренко2
1Національний університет біоресурсів і природокористування України, Київ;
e-mail: danilova_tv@ukr.net;
2Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: svk@biochem.kiev.ua
Сучасна біохімія і молекулярна біологія були б неможливі без відкриттів в суміжних галузях науки. У цій статті представлено короткий огляд основних етапів наукової діяльності лауреата Нобелівської премії 1902 року в галузі хімії – німецького хіміка Германа Еміля Фішера, одного з провідних хіміків всіх часів. Еміль Фішер був блискучим багатогранним вченим, який залишив свій слід в органічній хімії, фізіології, медицині, дав поштовх розвитку біохімії. Його глибоке проникнення в структуру цукрів, ензимів, протеїнів і пуринів стало відправною точкою для подальшого розвитку біохімії і молекулярної біології. Його внесок в природничі науки був величезним; деякі хімічні реакції та концепції були названі на його честь. Цей видатний вчений був удостоєний низки нагород найвищого гатунку, включаючи й одну з перших Нобелівських премій.
Модифікація спектрофотометричного методу визначення карбонільних груп протеїнів
О. В. Зайцева, С. Г. Шандренко
Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ;
e-mail: Olgga__89@mail.ru
На основі детального дослідження спектрів оптичного поглинання гідразонів протеїнів модифіковано спектрофотометричний метод визначення вмісту карбонільних груп протеїнів. Суть модифікації полягає у тому, що визначення вмісту гідразонового адукту проводиться по оптичному поглинанню не на одній довжині хвилі (370 нм), а на трьох (320, 370 та 420 нм). Дві додаткові довжини хвилі необхідні для лінійної апроксимації оптичного спектра «фону». Запропоновано формулу, яка дозволяє розрахувати інтенсивність гідразонового піку поглинання і значно зменшити похибку визначення вмісту протеїнових СО-груп.
Вплив гліфосату на енергетичний обмін в органах коропа
А. О. Жиденко, К. В. Бібчук, О. В. Барбухо
Чернігівський національний педагогічний університет ім. Т. Г. Шевченка, Україна;
e-mail: zaa2006@ukr.net
Застосування гліфосату як гербіциду в сільському господарстві може призвести до наявності його залишків, а також його метаболітів (амінометилфосфонової кислоти) в продуктах харчування, і становити загрозу для здоров’я людини. Дія цих гербіцидів на організм риб на біохімічному рівні вивчена недостатньо. У роботі досліджені зміни у вмісті аденіннуклеотидів, активності ензимів, кількісних показників субстратів енергетичного обміну в організмі коропа в умовах дії гліфосату. Встановлено, що під впливом гліфосату в печінці, в мозку і в білих м’язах дволіток коропа головним енергетичним субстратом є протеїни. Гліфосат знижує енергетичний обмін у мозку коропа і підвищує в білих м’язах. Зростання активності ензимів катаболічних реакцій печінки під дією гліфосату можна віднести до адаптивних перебудов в організмі коропа у відповідь на дію гліфосату.
Протеоміка бобово-ризобіального симбіозу: досягнення та перспективи
Ю. Ю. Кондратюк, П. М. Маменко, С. Я. Коць
Інститут фізіології рослин і генетики НАН України, Київ;
e-mail: kondratyuk_yulya@ukr.net
Огляд присвячено аналізу й узагальненню результатів протеомних досліджень бобово-ризобіального симбіозу. Обговорюються методичні складнощі, пов’язані з виділенням протеїнових екстрактів симбіотичних структур, та шляхи їх подолання. Висвітлено основні зміни процесів біосинтезу протеїнів за формування та функціонування симбіотичних утворень. Певну увагу приділено значенню протеомних досліджень рослинно-мікробних утворень, ролі макромолекул протеїнів у формуванні адаптаційних стратегій за несприятливих умов навколишнього середовища. Проаналізовано стратегічні та концептуальні перспективи протеоміки бобово-ризобіального симбіозу.